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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9nr4 | |||||||||||||||||||||
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| タイトル | CCT G beta 5 G257E complex state 3 | |||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | CHAPERONE / CCT / TRiC / protein folding / G beta 5 | |||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報GTPase activator complex / dark adaptation / light adaption / G-protein gamma-subunit binding / zona pellucida receptor complex / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / cell tip / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body ...GTPase activator complex / dark adaptation / light adaption / G-protein gamma-subunit binding / zona pellucida receptor complex / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / scaRNA localization to Cajal body / cell tip / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / chaperonin-containing T-complex / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / tubulin complex assembly / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / binding of sperm to zona pellucida / Folding of actin by CCT/TriC / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / RHOBTB1 GTPase cycle / WD40-repeat domain binding / pericentriolar material / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / parallel fiber to Purkinje cell synapse / sperm head-tail coupling apparatus / chaperone-mediated protein complex assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / beta-tubulin binding / heterochromatin / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / protein folding chaperone / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / acrosomal vesicle / GTPase activator activity / mRNA 3'-UTR binding / ATP-dependent protein folding chaperone / mRNA 5'-UTR binding / response to virus / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G-protein activation / G beta:gamma signalling through CDC42 / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / azurophil granule lumen / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Glucagon-type ligand receptors / melanosome / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / unfolded protein binding / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / heterotrimeric G-protein complex / G-protein beta-subunit binding / G alpha (12/13) signalling events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / signaling receptor complex adaptor activity / protein-folding chaperone binding / protein folding / cell body / presynaptic membrane / Ca2+ pathway / sperm midpiece / secretory granule lumen / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / microtubule / postsynaptic membrane / Extra-nuclear estrogen signaling / protein stabilization / cadherin binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / Neutrophil degranulation / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / dendrite / Golgi apparatus / signal transduction / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Mack, D.C. / Shen, P.S. | |||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: To Be Publishedタイトル: Disease-causing mutations in the G protein beta 5 beta-propeller disrupt its Chaperonin-mediated Folding Trajectory 著者: Sass, M. / Mack, D.C. / Shen, P.S. / Willardson, B.M. | |||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9nr4.cif.gz | 1.6 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9nr4.ent.gz | 1.3 MB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9nr4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nr/9nr4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nr/9nr4 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 49710MC ![]() 9nocC ![]() 9nooC ![]() 9nopC ![]() 9noqC ![]() 9npwC ![]() 9nq1C ![]() 9nq6C ![]() 9nr1C ![]() 9nrdC ![]() 9nreC ![]() 9nrfC ![]() 9nrgC ![]() 9nrhC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
-T-complex protein 1 subunit ... , 8種, 16分子 AaBbDdEeGgHhQqZz
| #1: タンパク質 | 分子量: 60418.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T / 組織: KIDNEY / 参照: UniProt: P17987#2: タンパク質 | 分子量: 57567.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T / 組織: KIDNEY / 参照: UniProt: P78371#3: タンパク質 | 分子量: 57996.113 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T / 組織: KIDNEY / 参照: UniProt: P50991#4: タンパク質 | 分子量: 59749.957 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T / 組織: KIDNEY / 参照: UniProt: P48643#5: タンパク質 | 分子量: 60613.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T / 組織: KIDNEY / 参照: UniProt: P49368#6: タンパク質 | 分子量: 59443.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T / 組織: KIDNEY / 参照: UniProt: Q99832#7: タンパク質 | 分子量: 59691.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T / 組織: KIDNEY / 参照: UniProt: P50990#8: タンパク質 | 分子量: 58106.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T / 組織: KIDNEY / 参照: UniProt: P40227 |
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-タンパク質 , 1種, 1分子 N
| #9: タンパク質 | 分子量: 48407.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: KIDNEY / 細胞株: HEK293T / 遺伝子: GNB5 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14775 |
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-非ポリマー , 4種, 67分子 






| #10: 化合物 | ChemComp-ADP / #11: 化合物 | ChemComp-MG / #12: 化合物 | ChemComp-AF3 / #13: 水 | ChemComp-HOH / | |
|---|
-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
|---|---|
| Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: CCT G beta 5 G257E complex state 3 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 緩衝液 | pH: 7.6 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 42 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487 / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 83414 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | 最高解像度: 3.2 Å 立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS) | ||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
米国, 3件
引用


























PDBj



























FIELD EMISSION GUN