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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9nqd | ||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Structural Basis of Pseudomonas FapC Biofilm-Forming Functional Amyloid Formation | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Functional amyloid subunit FapC | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | STRUCTURAL PROTEIN / FapC Functional Amyloid Pseudomonas C / AMYLOID / FIBRIL / BIOFILM / FUNCTIONAL AMYLOID | ||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | pilus / cell adhesion / extracellular region / Functional amyloid subunit FapC![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Hansen, K.H. / Golcuk, M. / Byeon, C.B. / Plechinger, E.B. / Conway, J.F. / Andreasen, M. / Gur, M. / Akbey, U. | ||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: Structural Basis of Pseudomonas FapC Biofilm-Forming Functional Amyloid Formation 著者: Hansen, K.H. / Golcuk, M. / Byeon, C.B. / Plechinger, E.B. / Conway, J.F. / Andreasen, M. / Gur, M. / Akbey, U. | ||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 687.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 49649MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22574.234 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: FapC 25-250, without signal peptide (1-24). / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: FapC / タイプ: COMPLEX 詳細: FapC. Residue between 25-250, without signal peptide. Additional methionine on the N-terminus and a histidine purification tag of LEHHHHHH at the C-terminus. Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 23.755 kDa/nm / 実験値: YES |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: 0.2 mili Bar / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 165000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 91 K / 最低温度: 87 K |
撮影 | 平均露光時間: 4.8 sec. / 電子線照射量: 45 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8870 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: TFS Selectris / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV |
画像スキャン | サンプリングサイズ: 15 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -2.266 ° / 軸方向距離/サブユニット: 14.562 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 762000 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 71848 / 詳細: Determined by CryoSPARC 4.5. / 対称性のタイプ: HELICAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 15.3 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | Accession code: C4IN70 / Chain residue range: 25-250 / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model |