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万見
- PDB-9nn1: Yeast V1-ATPase bound to Rtc5p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9nn1
タイトルYeast V1-ATPase bound to Rtc5p
要素
  • (V-type proton ATPase subunit ...) x 4
  • H(+)-transporting two-sector ATPase
  • Restriction of telomere capping protein 5
  • Yeast V-ATPase subunit G
キーワードPROTON TRANSPORT / Vacuolar ATPase / V1-ATPase / Rtc5p / protein structure
機能・相同性
機能・相同性情報


vacuole-mitochondrion membrane contact site / proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proteasome storage granule assembly / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / endosomal lumen acidification ...vacuole-mitochondrion membrane contact site / proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proteasome storage granule assembly / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex / pexophagy / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / H+-transporting two-sector ATPase / ATP metabolic process / Neutrophil degranulation / proton transmembrane transport / transmembrane transport / cytoplasmic stress granule / intracellular calcium ion homeostasis / response to oxidative stress / membrane raft / Golgi membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TLDc domain / TLDc domain / TLDc domain profile. / domain in TBC and LysM domain containing proteins / ATPase, V1 complex, subunit A / ATPase, V1 complex, subunit B / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit ...TLDc domain / TLDc domain / TLDc domain profile. / domain in TBC and LysM domain containing proteins / ATPase, V1 complex, subunit A / ATPase, V1 complex, subunit B / ATPase, V1 complex, subunit F, eukaryotic / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / ATPase, V1 complex, subunit F / ATPase, V1 complex, subunit F superfamily / ATP synthase subunit D / ATP synthase (F/14-kDa) subunit / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit barrel-sandwich domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / V-type proton ATPase catalytic subunit A / Restriction of telomere capping protein 5 / V-type proton ATPase subunit B / V-type proton ATPase subunit E / V-type proton ATPase subunit D / V-type proton ATPase subunit F
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Khan, M.M. / Wilkens, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM141908 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: TLDc Protein Rtc5p Assembles Yeast V-ATPase
著者: Khan, M.M. / Wilkens, S.
履歴
登録2025年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月4日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年3月4日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H(+)-transporting two-sector ATPase
C: H(+)-transporting two-sector ATPase
E: H(+)-transporting two-sector ATPase
G: V-type proton ATPase subunit E
H: Yeast V-ATPase subunit G
I: V-type proton ATPase subunit E
J: Yeast V-ATPase subunit G
K: V-type proton ATPase subunit E
L: Yeast V-ATPase subunit G
M: V-type proton ATPase subunit D
N: V-type proton ATPase subunit F
R: Restriction of telomere capping protein 5
B: V-type proton ATPase subunit B
D: V-type proton ATPase subunit B
F: V-type proton ATPase subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)605,07716
ポリマ－604,64915
非ポリマー4271
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 7分子 ACEHJLR

#1: タンパク質 H(+)-transporting two-sector ATPase


分子量: 67796.508 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: B3LH69, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 Yeast V-ATPase subunit G


分子量: 13735.680 Da / 分子数: 3 / Mutation: N-terminal FLAG tag / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
#6: タンパク質 Restriction of telomere capping protein 5


分子量: 64368.312 Da / 分子数: 1 / Mutation: N-terminal His tag / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RTC5, SCRG_01514 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B3LJG1

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V-type proton ATPase subunit ... , 4種, 8分子 GIKMNBDF

#2: タンパク質 V-type proton ATPase subunit E / V-ATPase subunit E / V-ATPase 27 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit E


分子量: 26508.393 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P22203
#4: タンパク質 V-type proton ATPase subunit D / V-ATPase subunit D / Vacuolar proton pump subunit D


分子量: 29235.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32610
#5: タンパク質 V-type proton ATPase subunit F / V-ATPase subunit F / V-ATPase 14 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit F


分子量: 13479.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P39111
#7: タンパク質 V-type proton ATPase subunit B / V-ATPase subunit B / V-ATPase 57 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit B


分子量: 57815.023 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P16140

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非ポリマー , 1種, 1分子

#8: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Yeast V1-ATPase bound to Rtc5p / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.6 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 279 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm
撮影電子線照射量: 49.25 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
7ISOLDEモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10RELION5初期オイラー角割当
11RELION5最終オイラー角割当
12RELION5分類
13RELION5３次元再構成
14PHENIX1.21_5207モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 556655
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 67351 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
17tmm

7tmm

17tmm1PDBexperimental model
29moy

9moy

19moy2PDBexperimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 145.34 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002639526
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.468853401
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03946009
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00336943
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.42125373

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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