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- PDB-9njk: The Cryo-EM structure of the yeast Rad51-ssDNA nucleoprotein fila... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9njk
タイトルThe Cryo-EM structure of the yeast Rad51-ssDNA nucleoprotein filament ADP bound state
要素DNA repair protein RAD51
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA Repair / Homologous Recombination
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / heteroduplex formation / meiotic joint molecule formation / mitochondrial chromosome / mitotic recombination-dependent replication fork processing / DNA recombinase assembly / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA strand invasion / mitotic recombination / DNA strand exchange activity ...Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / heteroduplex formation / meiotic joint molecule formation / mitochondrial chromosome / mitotic recombination-dependent replication fork processing / DNA recombinase assembly / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA strand invasion / mitotic recombination / DNA strand exchange activity / telomere maintenance via recombination / reciprocal meiotic recombination / mitochondrial DNA repair / ATP-dependent DNA damage sensor activity / nuclear chromosome / ATP-dependent activity, acting on DNA / condensed nuclear chromosome / double-strand break repair via homologous recombination / nucleotide-excision repair / G2/M transition of mitotic cell cycle / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA recombination / mitochondrial matrix / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain ...DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / DNA repair protein RAD51
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Shin, Y. / Greene, E.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)NSF-MCB1817315 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2025
タイトル: ATP hydrolysis-driven structural transitions within the Saccharomyces cerevisiae Rad51 and Dmc1 nucleoprotein filaments.
著者: Yeonoh Shin / Stefan Y Kim / Eric C Greene /
要旨: Homologous recombination (HR) is essential for the maintenance of genome stability and for generating genetic diversity during meiosis. The eukaryotic protein Rad51 is member of the Rad51/RecA family ...Homologous recombination (HR) is essential for the maintenance of genome stability and for generating genetic diversity during meiosis. The eukaryotic protein Rad51 is member of the Rad51/RecA family of DNA recombinases and is responsible for guiding the DNA pairing reactions that take place in HR during mitosis. Dmc1 is a meiosis-specific paralog of Rad51 and is responsible for the DNA pairing reactions that take place in HR during meiosis. Rad51 and Dmc1 are both ATP-dependent DNA-binding proteins and both form extended helical filaments on ssDNA, which are key intermediates in HR. The stability of these nucleoprotein filaments is highly regulated and is also tightly coupled to nucleotide binding and hydrolysis. ATP binding promotes filament assembly, whereas the hydrolysis of ATP to ADP reduces filament stability to promote filament disassembly. Here, we present cryo-EM structures of the Saccharomyces cerevisiae recombinases Rad51 and Dmc1 in the ADP-bound states and provide a detailed structural comparison to the ATP-bound filaments. Our findings yield insights into the structural transitions that take place during the hydrolysis of ATP to ADP and suggest a new model for how these structural changes may be linked to nucleoprotein filament disassembly.
履歴
登録2025年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月19日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02025年9月24日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / em_admin / pdbx_contact_author / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_torsion / refine_ls_restr / struct_conf / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_sheet.number_strands
解説: Model orientation/position / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12025年10月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: DNA repair protein RAD51
C: DNA repair protein RAD51
E: DNA repair protein RAD51
F: DNA repair protein RAD51
B: DNA repair protein RAD51
A: DNA repair protein RAD51
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)259,85014
ポリマ－258,0446
非ポリマー1,8068
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
DNA repair protein RAD51


分子量: 43007.328 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: RAD51, YER095W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25454
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of yeast Rad51 - ssDNA nucleoprotein filament ADP bound state
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: OTHER / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 1750 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 750 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 330601 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.37 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00213967
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.54418841
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.7921969
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0412173
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0032438

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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