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万見
- PDB-9n0p: Cryo EM structure of the Open tetramer of Rv2531c from Mycobacter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9n0p
タイトルCryo EM structure of the Open tetramer of Rv2531c from Mycobacterium Tuberculosis.
要素Probable amino acid decarboxylase
キーワードLYASE / glutamate decarboxylase
機能・相同性: / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain superfamily / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / transaminase activity / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Probable amino acid decarboxylase
機能・相同性情報
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Gupta, J. / Izard, T.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2025
タイトル: CryoEM structure of Rv2531c reveals cofactor-induced tetramer-dimer transition in a tuberculin amino acid decarboxylase.
著者: Jyoti Gupta / Tina Izard /
要旨: The survival of Mycobacteriumtuberculosis relies on its ability to adapt to dynamic and hostile host environments. Amino acid decarboxylases play a crucial role in these adaptations, but their ...The survival of Mycobacteriumtuberculosis relies on its ability to adapt to dynamic and hostile host environments. Amino acid decarboxylases play a crucial role in these adaptations, but their structural and mechanistic properties are not fully understood. Bioinformatic analyses revealed that these enzymes exist in three distinct forms based on their domain organization. We used cryoEM at 2.76 Å resolution to show that Rv2531c exhibits unexpected oligomeric and conformational flexibility. The enzyme forms a tetramer with distinct open and closed conformations in its apo state, suggesting dynamic intersubunit interactions. Upon binding pyridoxal 5'-phosphate, the enzyme undergoes a dramatic structural rearrangement, transitioning into a dimer. These findings reveal a novel mechanism of oligomeric plasticity. We also uncover an amino-terminal domain that might play a role in this process. Our results provide critical insights into the structural adaptations that support bacterial persistence under intracellular stress. By elucidating the apo and pyridoxal 5'-phosphate-bound states of Rv2531c, we contribute to a deeper understanding of how M. tuberculosis navigates its challenging intracellular environment. These insights into the unique structural features of Rv2531c offer a foundation for targeting metabolic resilience in tuberculosis and open avenues for future studies on the role of this domain in pathogenesis.
履歴
登録2025年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月26日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月26日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月26日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Probable amino acid decarboxylase
C: Probable amino acid decarboxylase
A: Probable amino acid decarboxylase
D: Probable amino acid decarboxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)424,6034
ポリマ－424,6034
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Probable amino acid decarboxylase


分子量: 106150.781 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
遺伝子: adi, Rv2531c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: I6X4K0
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Rv2531c open tetramer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.44 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Mycobacteriunm Tuberculosis (結核菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL CRYO ARM 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
電子光学装置位相板: OTHER

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2SerialEM画像取得
9PHENIX1.20.1_4487モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 113770 / アルゴリズム: SIMULTANEOUS ITERATIVE (SIRT) / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
精密化最高解像度: 3.4 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00321386
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58529071
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.3832924
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0393271
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053757

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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