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- PDB-9mdr: Clostridioides difficile Transferase B Component Symmetric Heptamer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9mdr
タイトルClostridioides difficile Transferase B Component Symmetric Heptamer
要素Adp-ribosyltransferase binding component
キーワードTOXIN / Clostridioides / Iota / ADP-ribosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein homooligomerization / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Bacterial exotoxin B / Protective antigen, heptamerisation domain / Protective antigen, Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA, domain 3 / Protective antigen, heptamerisation domain superfamily / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 2 / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 3 / PA14 domain / PA14 / PA14 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Adp-ribosyltransferase binding component
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridioides difficile R20291 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Sheedlo, M.J. / Mullard, R.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R00AI154672 米国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2025
タイトル: Oligomerization of the Clostridioides difficile transferase B component proceeds through a stepwise mechanism.
著者: Robin M Mullard / Michael J Sheedlo /
要旨: Clostridioides difficile is a gram-positive, pathogenic bacterium and is currently the leading cause of hospital-acquired, infectious diarrhea in the United States. During infection, C. difficile ...Clostridioides difficile is a gram-positive, pathogenic bacterium and is currently the leading cause of hospital-acquired, infectious diarrhea in the United States. During infection, C. difficile produces and secretes up to three toxins called Toxin A, Toxin B, and the C. difficile transferase (CDT). While Toxin A and Toxin B are thought to drive the pathology associated with the disease, strains that produce CDT have been linked to increased disease severity, higher rates of infection recurrence, and increased incidence of mortality. A basic understanding of how CDT intoxicates host cells has emerged over the past two decades and includes a framework that relies on the oligomerization of the components that comprise CDT to promote cellular intoxication. Although several key steps of this process have been biochemically described, a clear, molecular description of toxin assembly has not been resolved. We have collected cryogenic electron microscopy (Cryo-EM) data of purified, recombinant CDT. From these data, we have generated several structural snapshots of the toxin, including a series of structures that correspond to intermediates that form during oligomerization. These structures provide insight into the mechanism underlying toxin assembly and highlight a role for structural plasticity during this process. We have also shown that these partially assembled toxins are equally potent in cytotoxicity assays supporting this model in a cellular context. Finally, we show that CDTb oligomers are stabilized by CDTa and assembly is triggered by hydrophobic molecules.
履歴
登録2024年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月16日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月16日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月16日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月16日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月16日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月16日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adp-ribosyltransferase binding component
B: Adp-ribosyltransferase binding component
C: Adp-ribosyltransferase binding component
D: Adp-ribosyltransferase binding component
E: Adp-ribosyltransferase binding component
F: Adp-ribosyltransferase binding component
G: Adp-ribosyltransferase binding component
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)692,97921
ポリマ－692,4187
非ポリマー56114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Adp-ribosyltransferase binding component


分子量: 98916.828 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridioides difficile R20291 (バクテリア)
遺伝子: CDR20291_2492 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A9R0BM17
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Clostridioides difficile Transferase Component B / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.525 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Clostridioides difficile R20291 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARCv4粒子像選択
4cryoSPARCv4CTF補正
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARCv4初期オイラー角割当
11cryoSPARCv4最終オイラー角割当
12cryoSPARCv4分類
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 679889
3次元再構成解像度: 3.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39547 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL
精密化最高解像度: 3.33 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00318683
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6425326
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.2412410
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0462877
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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