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- PDB-9lj5: Human KCNQ5-CaM-PIP2-HN37 complex in an open conformation. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9lj5
タイトルHuman KCNQ5-CaM-PIP2-HN37 complex in an open conformation.
要素
  • Calmodulin-3
  • Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
キーワードMEMBRANE PROTEIN / voltage-gated potassium channel
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat / transporter inhibitor activity / Voltage gated Potassium channels / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding ...clathrin coat / transporter inhibitor activity / Voltage gated Potassium channels / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / presynaptic endocytosis / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle exocytosis / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / voltage-gated potassium channel activity / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / detection of calcium ion / postsynaptic cytosol / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / sperm midpiece / voltage-gated potassium channel complex / regulation of calcium-mediated signaling / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / substantia nigra development / calcium channel regulator activity / response to amphetamine / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of heart rate / adenylate cyclase activator activity / calyx of Held / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / mitochondrial membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / long-term synaptic potentiation / response to calcium ion / spindle pole / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / synaptic vesicle membrane / myelin sheath / growth cone / vesicle / transmembrane transporter binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain ...Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9MF / Chem-PIO / Calmodulin-3 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yang, Z. / Guo, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870724 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate activation mechanism of human KCNQ5.
著者: Zhenni Yang / Yueming Zheng / Demin Ma / Long Wang / Jiatong Zhang / Tiefeng Song / Yong Wang / Yan Zhang / Fajun Nan / Nannan Su / Zhaobing Gao / Jiangtao Guo /
要旨: The human voltage-gated potassium channels KCNQ2, KCNQ3, and KCNQ5 can form homo- and heterotetrameric channels that are responsible for generating the neuronal M current and maintaining the membrane ...The human voltage-gated potassium channels KCNQ2, KCNQ3, and KCNQ5 can form homo- and heterotetrameric channels that are responsible for generating the neuronal M current and maintaining the membrane potential stable. Activation of KCNQ channels requires both the depolarization of membrane potential and phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP). Here, we report cryoelectron microscopy structures of the human KCNQ5-calmodulin (CaM) complex in the apo, PIP-bound, and both PIP- and the activator HN37-bound states in either a closed or an open conformation. In the closed conformation, a PIP molecule binds in the middle of the groove between two adjacent voltage-sensing domains (VSDs), whereas in the open conformation, one additional PIP binds to the interface of VSD and the pore domain, accompanying structural rearrangement of the cytosolic domain of KCNQ and CaM. The structures, along with electrophysiology analyses, reveal the two different binding modes of PIP and elucidate the PIP activation mechanism of KCNQ5.
履歴
登録2025年1月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
E: Calmodulin-3
B: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
C: Calmodulin-3
D: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
F: Calmodulin-3
G: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5
H: Calmodulin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)367,64920
ポリマ－360,3158
非ポリマー7,33412
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 5 / KQT-like 5 / Potassium channel subunit alpha KvLQT5 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.5


分子量: 70463.289 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNQ5 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9NR82
#2: タンパク質
Calmodulin-3


分子量: 19615.445 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0DP25
#3: 化合物
ChemComp-PIO / [(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate / dioctanoyl l-alpha-phosphatidyl-d-myo-inositol 4,5-diphosphate / 1-O-(1-O,2-O-ジオクタノイル-L-グリセロ-3-ホスホ)-D-myo-イノシト-ル4,5-ビスりん酸


分子量: 746.566 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H49O19P3
#4: 化合物
ChemComp-9MF / methyl N-[4-[(4-fluorophenyl)methyl-prop-2-ynyl-amino]-2,6-dimethyl-phenyl]carbamate / HN37


分子量: 340.391 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21FN2O2
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human KCNQ5-CaM-PIP2-HN37 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: hek 293
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 52 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 244993 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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