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- PDB-9khk: Cryo-EM structure of homomeric TRPC channel, class 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9khk
タイトルCryo-EM structure of homomeric TRPC channel, class 2
要素Short transient receptor potential channel 5
キーワードMEMBRANE PROTEIN / TRP
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane hyperpolarization / phosphatidylserine exposure on apoptotic cell surface / negative regulation of dendrite morphogenesis / Role of second messengers in netrin-1 signaling / store-operated calcium channel activity / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / cation channel complex / actinin binding / clathrin binding / TRP channels ...regulation of membrane hyperpolarization / phosphatidylserine exposure on apoptotic cell surface / negative regulation of dendrite morphogenesis / Role of second messengers in netrin-1 signaling / store-operated calcium channel activity / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / cation channel complex / actinin binding / clathrin binding / TRP channels / positive regulation of axon extension / regulation of cytosolic calcium ion concentration / positive regulation of neuron differentiation / calcium channel complex / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / neuron differentiation / calcium ion transport / nervous system development / ATPase binding / presynapse / growth cone / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / actin binding / neuron apoptotic process / neuronal cell body / positive regulation of cell population proliferation / dendrite / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential channel, canonical 5 / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily ...Transient receptor potential channel, canonical 5 / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-POV / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / Chem-YZY / Short transient receptor potential channel 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kim, S.-H. / Lee, H.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
Samsung Science and Technology Foundation 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular architecture of the human TRPC1/C5 heteromeric channel.
著者: Sun-Hong Kim / Hyunwoo Park / Jinhyeong Kim / Hana Kang / Jongdae Won / Byoung-Cheol Lee / Insuk So / Hyung Ho Lee /
要旨: Transient receptor potential (TRP) ion channels form heteromers through combinatorial associations of distinct subunits, contributing to the diversity of TRP channel functions. Among them, TRPC5, ...Transient receptor potential (TRP) ion channels form heteromers through combinatorial associations of distinct subunits, contributing to the diversity of TRP channel functions. Among them, TRPC5, which forms a heteromer with TRPC1, represents an attractive pharmaceutical target for treating anxiety and depression. Here, we present the cryo-electron microscopy structure of the human TRPC1/C5 heteromer, composed of one TRPC1 subunit and three TRPC5 subunits. The incorporation of TRPC1 into the heteromer disrupts the C symmetry of the TRPC5 homotetramer, resulting in a distinct ion conduction pathway characterized by an asymmetrically constricted selectivity filter and an asymmetric lower gate. The TRPC1/C5 heteromer displays recognizable structural features compared to the TRPC1/C4 heteromer, including a noncanonically tilted coiled-coil domain and a distinct intersubunit interactions. Furthermore, we elucidate the structures of human TRPC5 bound to the TRPC1/4/5-specific agonist, (-)-Englerin A. Our findings establish a foundation for exploring the diversity of heteromeric TRP channels and pave the way for targeting TRPC1/C5 as a therapeutic strategy.
履歴
登録2024年11月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年1月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年1月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Short transient receptor potential channel 5
B: Short transient receptor potential channel 5
D: Short transient receptor potential channel 5
C: Short transient receptor potential channel 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)370,53328
ポリマ－359,8084
非ポリマー10,72524
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABDC

#1: タンパク質
Short transient receptor potential channel 5 / TrpC5 / Transient receptor protein 5 / TRP-5 / hTRP-5 / hTRP5


分子量: 89951.891 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRPC5, TRP5 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UL62

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非ポリマー , 6種, 24分子

#2: 化合物
ChemComp-PTY / PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE


分子量: 734.039 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H80NO8P / コメント: リン脂質*YM
#3: 化合物
ChemComp-POV / (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / POPC


分子量: 760.076 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H82NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
#4: 化合物
ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE


分子量: 486.726 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H50O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物
ChemComp-YZY / (2S)-2-(hexadecanoyloxy)-3-hydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate


分子量: 594.949 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C37H70O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of homomeric TRPC channel, class 2
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 66.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7732 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 2.9 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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