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- PDB-9kdb: Structure of hTRPC3 in complex with Nb1-25 at 2.67 angstrom -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9kdb
タイトルStructure of hTRPC3 in complex with Nb1-25 at 2.67 angstrom
要素
  • Nb1-25
  • Short transient receptor potential channel 3
キーワードMETAL TRANSPORT / TRPC3 / DAG / Nb1-25 / nanobody
機能・相同性
機能・相同性情報


Role of second messengers in netrin-1 signaling / store-operated calcium channel activity / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / Effects of PIP2 hydrolysis / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / calcium-activated cation channel activity / cation channel complex / TRP channels / response to ATP ...Role of second messengers in netrin-1 signaling / store-operated calcium channel activity / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / Effects of PIP2 hydrolysis / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / calcium-activated cation channel activity / cation channel complex / TRP channels / response to ATP / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / phototransduction / regulation of cytosolic calcium ion concentration / single fertilization / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / response to calcium ion / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / calcium ion transport / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential channel, canonical 3 / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily ...Transient receptor potential channel, canonical 3 / Transient receptor ion channel domain / Transient receptor ion channel II / Transient receptor ion channel II / Transient receptor potential channel, canonical / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Short transient receptor potential channel 3
類似検索 - 構成要素
生物種Camelus (哺乳類)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Chen, L. / Guo, W. / Chen, Y. / Zang, J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2022YFA1303000 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32225027 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural mechanism of the agonist binding on human TRPC3 channel.
著者: Yikun Chen / Jiahe Zang / Wenjun Guo / Jiaxuan Xu / Miao Wei / Li Quan / Min Zhu / Xiaole Zhao / Hailin Peng / Yakun Wan / Lei Chen /
要旨: TRPC3/6/7 channels are cation channels that are directly activated by the second messenger diacylglycerol (DAG). These channels play crucial physiological roles and are implicated in various disease ...TRPC3/6/7 channels are cation channels that are directly activated by the second messenger diacylglycerol (DAG). These channels play crucial physiological roles and are implicated in various disease conditions; however, the binding mechanism of DAG to these channels remains incompletely understood. In this study, we present the structures of human TRPC3 in complex with DAG or synthetic activators, 4n and GSK1702934A. The structural analysis reveals that DAG binds at the L2 site, located near the pore on the extracellular side of TRPC3. Functional assays confirmed that the L2 site serves as the activating site for DAG. Notably, both 4n and GSK1702934A competitively bind to the same site, facilitating channel activation. Moreover, based on the pharmacophore identified from the DAG-bound structure, we found that monoacylglycerols (MAGs) are endogenous activators of TRPC3/6/7 channels, providing new insights into their regulatory mechanisms.
履歴
登録2024年11月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月8日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Nb1-25
A: Short transient receptor potential channel 3
F: Nb1-25
B: Short transient receptor potential channel 3
G: Nb1-25
C: Short transient receptor potential channel 3
H: Nb1-25
D: Short transient receptor potential channel 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)507,55728
ポリマ－504,3308
非ポリマー3,22720
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Nb1-25


分子量: 20419.750 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Camelus (哺乳類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質
Short transient receptor potential channel 3 / TrpC3 / Transient receptor protein 3 / TRP-3 / hTrp-3 / hTrp3


分子量: 105662.812 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRPC3, TRP3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13507
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-A1L5I / [(2~{S})-2-[(~{E})-octadec-9-enoyl]oxy-3-oxidanyl-propyl] octadec-9-enoate


分子量: 620.986 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H72O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TRPC3 tetramer combined with Nb1-25 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 70 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 82830
3次元再構成解像度: 2.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 82830 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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