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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9k18 | |||||||||||||||||||||
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| タイトル | A cryo-EM structure of B. oleracea RNA polymerase V in complex with 7U sacffold at 3.42 Angstrom | |||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSCRIPTION / DNA-dependent RNA polymerase V / plant | |||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報RNA polymerase IV complex / RNA polymerase V complex / nuclear DNA-directed RNA polymerase complex / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / transcription by RNA polymerase I ...RNA polymerase IV complex / RNA polymerase V complex / nuclear DNA-directed RNA polymerase complex / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / RNA polymerase I complex / RNA polymerase III complex / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / transcription by RNA polymerase I / transcription-coupled nucleotide-excision repair / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / DNA-directed RNA polymerase activity / transcription by RNA polymerase II / nucleic acid binding / protein dimerization activity / DNA-templated transcription / nucleolus / DNA binding / zinc ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.42 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Xie, G. / Du, X. / Du, J. | |||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: EMBO J / 年: 2026タイトル: A spontaneous termination mechanism of RNA polymerase V shapes the DNA methylation landscape in plants. 著者: Guohui Xie / Xuan Du / Yifang Tan / Yuxing Zhou / Cheng Chi / Sixian Zhou / Colette L Picard / Songge Chai / Lei Wu / Danling Zhu / Jun Zhao / Yan Xue / Sisi Li / Steven E Jacobsen / Zhe Wu / Jiamu Du / ![]() 要旨: DNA methylation plays critical roles in eukaryotic gene silencing, genome imprinting, viral defense, and suppression of transposable elements. In plants, RNA Polymerase V (Pol V)-generated non-coding ...DNA methylation plays critical roles in eukaryotic gene silencing, genome imprinting, viral defense, and suppression of transposable elements. In plants, RNA Polymerase V (Pol V)-generated non-coding RNA guides DNA methylation through the RNA-directed DNA methylation (RdDM) pathway; however, how these RNAs are selected is unknown. Here, we show that the 3'-ends of Pol V transcripts are enriched at A-rich template DNA (A-rich-DNA). Arabidopsis RdDM regions possess AT-rich boundaries genome-wide, suggesting that Pol V likely terminates at A-rich-DNA, which subsequently defines the DNA methylation landscape in plants. A-rich-DNA successfully stops Pol V transcription in vitro. Structural snapshots of Pol V transcribing A-rich-DNA show that accumulation of unstable rU:dA pairs in the RNA-DNA hybrid promotes transcription bubble collapse and spontaneous transcription termination. These findings identify an intrinsic Pol V termination signal that shapes genomic DNA methylation patterning in plants and reveals a common mechanism for spontaneous transcription termination. | |||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9k18.cif.gz | 564.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9k18.ent.gz | 436.8 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9k18.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k1/9k18 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k1/9k18 | HTTPS FTP |
|---|
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 61968MC ![]() 9k11C ![]() 9k12C ![]() 9k13C ![]() 9k14C ![]() 9k15C ![]() 9k16C ![]() 9k17C ![]() 9k19C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
-DNA-directed RNA polymerase ... , 9種, 9分子 ABCFHIJKL
| #1: タンパク質 | 分子量: 222876.891 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 132377.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #3: タンパク質 | 分子量: 35484.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #5: タンパク質 | 分子量: 16686.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #6: タンパク質 | 分子量: 16607.275 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #7: タンパク質 | 分子量: 13123.780 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #8: タンパク質 | 分子量: 8167.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #9: タンパク質 | 分子量: 13538.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #10: タンパク質 | 分子量: 5983.796 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-タンパク質 , 1種, 1分子 E
| #4: タンパク質 | 分子量: 26260.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|
-DNA鎖 , 2種, 2分子 TN
| #11: DNA鎖 | 分子量: 10484.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
|---|---|
| #12: DNA鎖 | 分子量: 10433.726 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
-非ポリマー , 2種, 8分子 


| #13: 化合物 | ChemComp-ZN / #14: 化合物 | ChemComp-CA / | |
|---|
-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
|---|---|
| Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 |
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| 由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||||||
| 緩衝液 | pH: 7.8 | ||||||||||||||||||||||||
| 試料 | 濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 280 K |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
| 電子銃 | 電子線源: OTHER / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER |
| 電子レンズ | モード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
| 撮影 | 平均露光時間: 2.9975 sec. / 電子線照射量: 1.5625 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 2566 |
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解析
| EMソフトウェア |
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 236332 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.42 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 62139 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
|
ムービー
コントローラー
万見について






引用


















PDBj








































UCSF Chimera