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- PDB-9ism: Cryo-EM structure of MxaF/MxaJ complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ism
タイトルCryo-EM structure of MxaF/MxaJ complex
要素
  • Methanol dehydrogenase, alpha subunit
  • Methanol oxidation protein MxaJ
キーワードPROTEIN BINDING / MxaF/MxaJ
機能・相同性
機能・相同性情報


methanol catabolic process / Oxidoreductases; Acting on the CH-OH group of donors; With a cytochrome as acceptor / pyrroloquinoline quinone binding / oxidoreductase activity, acting on CH-OH group of donors / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / calcium ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Methanol oxidation system protein MoxJ / Bacterial quinoprotein dehydrogenases signature 1. / Bacterial quinoprotein dehydrogenases signature 2. / Quinoprotein dehydrogenase, conserved site / PQQ-dependent dehydrogenase, methanol/ethanol family / Glucose/ethanol/alcohol dehydrogenase, beta-propeller domain / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Pyrrolo-quinoline quinone repeat ...Methanol oxidation system protein MoxJ / Bacterial quinoprotein dehydrogenases signature 1. / Bacterial quinoprotein dehydrogenases signature 2. / Quinoprotein dehydrogenase, conserved site / PQQ-dependent dehydrogenase, methanol/ethanol family / Glucose/ethanol/alcohol dehydrogenase, beta-propeller domain / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Pyrrolo-quinoline quinone repeat / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Methanol dehydrogenase, alpha subunit / Methanol oxidation protein MxaJ
類似検索 - 構成要素
生物種Methylorubrum extorquens (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Sun, J.Q. / Gao, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82272379 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Deciphering the assembly process of PQQ dependent methanol dehydrogenase.
著者: Haichuan Zhou / Junqing Sun / Jian Cheng / Min Wu / Jie Bai / Qian Li / Jie Shen / Manman Han / Chen Yang / Liangpo Li / Yuwan Liu / Qichen Cao / Weidong Liu / Haixia Xiao / Hongjun Dong / ...著者: Haichuan Zhou / Junqing Sun / Jian Cheng / Min Wu / Jie Bai / Qian Li / Jie Shen / Manman Han / Chen Yang / Liangpo Li / Yuwan Liu / Qichen Cao / Weidong Liu / Haixia Xiao / Hongjun Dong / Feng Gao / Huifeng Jiang /
要旨: Pyrroloquinoline quinone (PQQ)-dependent methanol dehydrogenases (MDHs), the periplasmic metalloenzymes in Gram-negative methylotrophic bacteria, play a pivotal role in methane and methanol bio- ...Pyrroloquinoline quinone (PQQ)-dependent methanol dehydrogenases (MDHs), the periplasmic metalloenzymes in Gram-negative methylotrophic bacteria, play a pivotal role in methane and methanol bio-utilization. Although the structures of many PQQ-dependent MDHs have been resolved, including the canonical heterotetrameric enzymes composed of two MxaF and two MxaI subunits with a molecule of PQQ and a calcium ion in the active site in MxaF, the biogenesis of these enzymes remains elusive. Here, we characterize a chaperone, MxaJ, responsible for PQQ incorporation by reconstructing a PQQ-dependent MDH assembly system in Escherichia coli. Using cryo-electron microscopy, we capture the structures of the intermediate complexes formed by the chaperone MxaJ and catalytic subunit MxaF during PQQ-dependent MDH maturation, revealing a chaperone-mediated molecular mechanism of cofactor incorporation. These findings not only advance our understanding on the biogenesis of PQQ-dependent MDH, but also provide an alternative engineering way for methane and methanol bioconversion.
履歴
登録2024年7月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月23日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月23日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月23日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月23日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月23日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methanol dehydrogenase, alpha subunit
B: Methanol oxidation protein MxaJ
C: Methanol dehydrogenase, alpha subunit
D: Methanol oxidation protein MxaJ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,6084
ポリマ－203,6084
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Methanol dehydrogenase, alpha subunit


分子量: 69335.836 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylorubrum extorquens (バクテリア)
遺伝子: mxaF, TK0001_1304 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A1P8QPB7, Oxidoreductases; Acting on the CH-OH group of donors; With a cytochrome as acceptor
#2: タンパク質 Methanol oxidation protein MxaJ


分子量: 32468.154 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methylorubrum extorquens (バクテリア)
遺伝子: mxaJ, TK0001_1306 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2N9AKP6
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: MxaF/MxaJ complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Methylorubrum extorquens (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 88098 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00313413
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58218204
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.4511833
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0451920
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042377

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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