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万見
- PDB-9i9z: LpDE from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9i9z
タイトルLpDE from Escherichia coli
要素
  • LPS-assembly lipoprotein LptE
  • LPS-assembly protein LptD
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Lipopolysaccharide transport
機能・相同性
機能・相同性情報


transporter complex / lipopolysaccharide transport / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / cell outer membrane / lipopolysaccharide binding
類似検索 - 分子機能
LptD, C-terminal / LPS-assembly protein LptD / : / LPS transport system D / LPS-assembly lipoprotein LptE / Lipopolysaccharide-assembly / Organic solvent tolerance-like, N-terminal / LptA/(LptD N-terminal domain) LPS transport protein / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
LPS-assembly lipoprotein LptE / LPS-assembly protein LptD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Siroy, R. / Fronzes, R. / Ieva, R.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)Enigma フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis of lipopolysaccharide assembly by the outer membrane translocon holo-complex.
著者: Haoxiang Chen / Axel Siroy / Violette Morales / Dominik Gurvič / Yves Quentin / Stephanie Balor / Yassin A Abuta'a / Maurine Marteau / Carine Froment / Anne Caumont-Sarcos / Julien Marcoux / ...著者: Haoxiang Chen / Axel Siroy / Violette Morales / Dominik Gurvič / Yves Quentin / Stephanie Balor / Yassin A Abuta'a / Maurine Marteau / Carine Froment / Anne Caumont-Sarcos / Julien Marcoux / Phillip J Stansfeld / Rémi Fronzes / Raffaele Ieva /
要旨: Lipopolysaccharide (LPS) assembly at the surfaces-exposed leaflet of the bacterial outer membrane (OM) is mediated by the OM LPS translocon. An essential transmembrane β-barrel protein, LptD, and a ...Lipopolysaccharide (LPS) assembly at the surfaces-exposed leaflet of the bacterial outer membrane (OM) is mediated by the OM LPS translocon. An essential transmembrane β-barrel protein, LptD, and a cognate lipoprotein, LptE, translocate LPS selectively into the OM external leaflet via a poorly understood mechanism. Here, we characterize two additional translocon subunits, the lipoproteins LptM and LptY (formerly YedD). We use single-particle cryo-EM analysis, functional assays and molecular dynamics simulations to visualize the roles of LptM and LptY at the translocon holo-complex LptDEMY, uncovering their impact on LptD conformational dynamics. Whereas LptY binds and stabilizes the periplasmic LptD β-taco domain that functions as LPS receptor, LptM intercalates the lateral gate of the β-barrel domain, promoting its opening and access by LPS. Remarkably, we demonstrate a conformational switch of the LptD β-taco/β-barrel interface alternating between contracted and extended states. β-strand 1 of LptD, which defines the mobile side of the lateral gate, binds LPS and performs a stroke movement toward the external leaflet during the contracted-to-extended state transition. Our findings support a detailed mechanistic framework explaining the selective transport of LPS to the membrane external leaflet.
履歴
登録2025年2月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LPS-assembly protein LptD
B: LPS-assembly lipoprotein LptE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,2412
ポリマ－112,2412
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 LPS-assembly protein LptD / Organic solvent tolerance protein


分子量: 89754.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: lptD, imp, ostA, yabG, b0054, JW0053 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31554
#2: タンパク質 LPS-assembly lipoprotein LptE / Rare lipoprotein B


分子量: 22486.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: lptE, rlpB, b0641, JW0636 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADC1
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Lipopolysaccharide transport complex LptDE / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTris-HClC4H11NO31
250 mMsodium chlorideNaCl1
30.03 %n-dodecyl-beta-D-maltosideC24H46O111
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 25000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2PHENIX1.21rc1_4958モデル精密化
3EPU画像取得
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 127785 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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