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万見
- PDB-9i3u: Cryo-EM structure of the AGR2 dimer in complex with the monomeric... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9i3u
タイトルCryo-EM structure of the AGR2 dimer in complex with the monomeric IRE1beta luminal domain
要素
  • Anterior gradient protein 2 homolog
  • Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE2
キーワードCHAPERONE / endoplasmic reticulum (ER) / molecular chaperones/ protein multimerisation/ unfolded protein response (UPR)
機能・相同性
機能・相同性情報


lung goblet cell differentiation / positive regulation of PERK-mediated unfolded protein response / apoptotic chromosome condensation / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / mucus secretion / dystroglycan binding / rRNA catabolic process / positive regulation of developmental growth / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ ...lung goblet cell differentiation / positive regulation of PERK-mediated unfolded protein response / apoptotic chromosome condensation / IRE1-TRAF2-ASK1 complex / endoplasmic reticulum quality control compartment / mucus secretion / dystroglycan binding / rRNA catabolic process / positive regulation of developmental growth / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / positive regulation of cell-substrate adhesion / epidermal growth factor receptor binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / IRE1-mediated unfolded protein response / digestive tract morphogenesis / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / RNA endonuclease activity / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of protein localization to plasma membrane / mRNA processing / unfolded protein binding / endonuclease activity / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / inflammatory response / protein serine kinase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Thioredoxin-like / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat ...: / Thioredoxin-like / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE1/2-like / KEN domain / KEN domain superfamily / Ribonuclease 2-5A / KEN domain profile. / domain in protein kinases, N-glycanases and other nuclear proteins / Pyrrolo-quinoline quinone beta-propeller repeat / beta-propeller repeat / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Thioredoxin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Anterior gradient protein 2 homolog / Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yan, Y. / Hardwick, S. / Tung, J. / Ron, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome TrustSGAG/182 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A structural basis for chaperone repression of stress signalling from the endoplasmic reticulum
著者: Neidhardt, L. / Tung, J. / Ron, D. / Yan, Y.
履歴
登録2025年1月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月22日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月22日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月22日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月22日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月22日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月22日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Anterior gradient protein 2 homolog
D: Anterior gradient protein 2 homolog
A: Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,0843
ポリマ－79,0843
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Both gel filtration and mass spectrometry confirm a 2:1 stoichiometry for the complex.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Anterior gradient protein 2 homolog / AG-2 / hAG-2 / HPC8 / Secreted cement gland protein XAG-2 homolog


分子量: 17845.541 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AGR2, AG2, UNQ515/PRO1030 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95994
#2: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase/endoribonuclease IRE2 / Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 2 / Inositol-requiring protein 2 / hIRE2p / Ire1-beta / ...Endoplasmic reticulum-to-nucleus signaling 2 / Inositol-requiring protein 2 / hIRE2p / Ire1-beta / IRE1b / IRE1beta luminal domain


分子量: 43393.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERN2, IRE2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q76MJ5, non-specific serine/threonine protein kinase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: The complex of AGR2 and IRE1beta luminal domain / タイプ: COMPLEX / 詳細: Co-expressed in E.coli. / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia (バクテリア)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
2200 mMtris(hydroxymethyl)aminomethaneTris1
30.2 mMtris(2-carboxyethyl)phosphineTCEP1
試料濃度: 3.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The complex elutes as a peak cooresponding to a complex containing two copies of AGR2 and one copy of IRE1beta luminal domain.
試料支持グリッドのタイプ: UltrAuFoil R0./1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 281.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 11.95 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
7UCSF ChimeraX1.9モデルフィッティングlocal EM fitting
9cryoSPARC4.6.0初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.6.0最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.6.0分類
12cryoSPARC4.6.0３次元再構成
19PHENIX1.21.2_5419モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 313426 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeChain residue rangeInitial refinement model-IDSource nameタイプChain-ID
1AF-Q76MJ5-F135-4291AlphaFoldin silico model
29I3F

9i3f

A9I3FPDBexperimental modelA
39I3F

9i3f

C9I3FPDBexperimental modelC
精密化最高解像度: 2.9 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0034554
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.576198
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.894609
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04712
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.006776

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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