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万見
- PDB-9i0o: Cryo-EM structure of human sortilin ectodomain in complex with a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9i0o
タイトルCryo-EM structure of human sortilin ectodomain in complex with a thyroglobulin C-terminal peptide
要素
  • Sortilin
  • Thyroglobulin
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Trafficking / Vacuolar Protein Sorting / VPS10 / Beta propeller / Neurotensin binding receptor 3 / thyroglobulin
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotensin receptor activity, non-G protein-coupled / hormone biosynthetic process / nerve growth factor receptor activity / myotube differentiation / maintenance of synapse structure / iodide transport / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / retromer complex binding / Golgi to lysosome transport / plasma membrane to endosome transport ...neurotensin receptor activity, non-G protein-coupled / hormone biosynthetic process / nerve growth factor receptor activity / myotube differentiation / maintenance of synapse structure / iodide transport / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / retromer complex binding / Golgi to lysosome transport / plasma membrane to endosome transport / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / Golgi to endosome transport / nerve growth factor binding / vesicle organization / trans-Golgi network transport vesicle / protein targeting to lysosome / thyroid hormone generation / clathrin-coated vesicle / regulation of myelination / : / Golgi cisterna membrane / negative regulation of fat cell differentiation / endosome to lysosome transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / thyroid gland development / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / clathrin-coated pit / ossification / neuropeptide signaling pathway / hormone activity / response to insulin / endocytosis / regulation of gene expression / cytoplasmic vesicle / nuclear membrane / early endosome / lysosome / endosome membrane / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / signal transduction / : / extracellular region / membrane / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thyroglobulin / : / VPS10 / Sortilin, C-terminal / Sortilin, N-terminal / : / Sortilin, neurotensin receptor 3, C-terminal / Sortilin, neurotensin receptor 3, / Vacuolar protein sorting 10 protein (Vps10p) domain profile. / VPS10 ...Thyroglobulin / : / VPS10 / Sortilin, C-terminal / Sortilin, N-terminal / : / Sortilin, neurotensin receptor 3, C-terminal / Sortilin, neurotensin receptor 3, / Vacuolar protein sorting 10 protein (Vps10p) domain profile. / VPS10 / Thyroglobulin type-1 repeat signature. / Thyroglobulin type-1 / Thyroglobulin type-1 superfamily / Thyroglobulin type-1 repeat / Thyroglobulin type-1 domain profile. / Thyroglobulin type I repeats. / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Putative ephrin-receptor like / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Thyroglobulin / Sortilin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Boniardi, I. / Coscia, F.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)101041298European Union
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of human sortilin ectodomain in complex with a thyroglobulin C-terminal peptide
著者: Boniardi, I. / Coscia, F.
履歴
登録2025年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年12月17日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sortilin
B: Thyroglobulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,2225
ポリマ－85,1522
非ポリマー1,0703
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Sortilin / 100 kDa NT receptor / Glycoprotein 95 / Gp95 / Neurotensin receptor 3 / NT3 / NTR3


分子量: 82940.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SORT1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99523
#2: タンパク質・ペプチド Thyroglobulin / Tg


分子量: 2211.451 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This synthetic peptide corresponds to a thyroglobulin C-terminal peptide (residues 2749 to 2768)
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01266
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Sortilin ectodomain in complex with a thyroglobulin C-terminal peptide
タイプ: COMPLEX
詳細: Sortilin ectodomain, mature form generated by furin proteolysis of its N-terminal propeptide in complex with a thyroglobulin C-terminal peptide
Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: Expi293-F
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidHEPES1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
30.5 %Octyl-beta-GlucosideOG1
試料濃度: 3.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 1 mM of peptide
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
実像数: 14574
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.6.2粒子像選択
4cryoSPARC4.6.1CTF補正
7Coot0.9.8.95モデルフィッティング
8ISOLDEモデルフィッティング
10cryoSPARC4.6.2初期オイラー角割当
11RELION5最終オイラー角割当
12RELION5分類
14PHENIX1.21.1_5286モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3023129
3次元再構成解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 47561 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 4PO7

4po7


PDB chain-ID: A / Accession code: 4PO7 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 47.16 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00265170
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.43357007
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0413778
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.003898
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.18651929

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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