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万見
- PDB-9hge: PB1 domain of p62/SQSTM1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hge
タイトルPB1 domain of p62/SQSTM1
要素Sequestosome-1
キーワードPROTEIN FIBRIL / autophagy / filaments / helical reconstruction
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to perinuclear region of cytoplasm / brown fat cell proliferation / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / intracellular membraneless organelle / aggrephagy / response to mitochondrial depolarisation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability ...protein localization to perinuclear region of cytoplasm / brown fat cell proliferation / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / intracellular membraneless organelle / aggrephagy / response to mitochondrial depolarisation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability / endosome organization / autophagy of mitochondrion / pexophagy / membraneless organelle assembly / phagophore assembly site / regulation of mitochondrion organization / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear events mediated by NFE2L2 / aggresome / endosomal transport / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / cellular response to stress / Lewy body / temperature homeostasis / autolysosome / negative regulation of ferroptosis / molecular sequestering activity / immune system process / mitophagy / energy homeostasis / inclusion body / signaling adaptor activity / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of autophagy / autophagosome / ionotropic glutamate receptor binding / p75NTR recruits signalling complexes / SH2 domain binding / NF-kB is activated and signals survival / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / response to ischemia / protein kinase C binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / sarcomere / protein catabolic process / positive regulation of protein localization to plasma membrane / ubiquitin binding / macroautophagy / P-body / protein sequestering activity / molecular condensate scaffold activity / PML body / receptor tyrosine kinase binding / autophagy / Interleukin-1 signaling / protein import into nucleus / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / intracellular protein localization / KEAP1-NFE2L2 pathway / late endosome / Neddylation / signaling receptor activity / sperm midpiece / transcription by RNA polymerase II / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / cell differentiation / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc finger, ZZ type / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ-type / Ubiquitin-associated domain / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger ZZ-type profile. / UBA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Berkamp, S. / Jungbluth, L. / Katranidis, A. / Mostafavi, S. / Sachse, C.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)101118656European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural organization of p62 filaments and the cellular ultrastructure of calcium-rich p62-enwrapped lipid droplet cargo.
著者: Sabrina Berkamp / Lisa Jungbluth / Alexandros Katranidis / Siavash Mostafavi / Olivera Korculanin / Peng-Han Lu / Lotte Ickert / Maya M Dierig / Lokesh Sharma / Lipi Thukral / Pitter F ...著者: Sabrina Berkamp / Lisa Jungbluth / Alexandros Katranidis / Siavash Mostafavi / Olivera Korculanin / Peng-Han Lu / Lotte Ickert / Maya M Dierig / Lokesh Sharma / Lipi Thukral / Pitter F Huesgen / Natalia L Kononenko / Jörg Fitter / Rafal E Dunin-Borkowski / Carsten Sachse /
要旨: The selective autophagy receptor p62/SQSTM1 is known to form higher-order filaments in vitro and to undergo liquid-liquid phase separation when mixed with poly-ubiquitin. Here, we determine the full- ...The selective autophagy receptor p62/SQSTM1 is known to form higher-order filaments in vitro and to undergo liquid-liquid phase separation when mixed with poly-ubiquitin. Here, we determine the full-length cryo-EM structure of p62 and elucidate a structured double helical filament scaffold composed of the PB1-domain associated with the flexible C-terminal part and the solvent-accessible major groove. At different pH values and upon binding to soluble LC3, LC3-conjugated membranes and poly-ubiquitin, we observe p62 filament re-arrangements in the form of structural unwinding, disassembly, lateral association and bundling, respectively. In the cellular environment, under conditions of ATG5 knockdown leading to stalled autophagy, we imaged high-contrast layers consisting of p62 oligomers enwrapping lipid droplets by cryogenic electron tomography in situ, which we identified as calcium as well as phosphorus by compositional spectroscopy analysis. Together, we visualize the cellular ultrastructure of p62 oligomers with high calcium content as a potential early stage of autophagy.
履歴
登録2024年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sequestosome-1
B: Sequestosome-1
C: Sequestosome-1
D: Sequestosome-1
E: Sequestosome-1
F: Sequestosome-1
G: Sequestosome-1
H: Sequestosome-1
I: Sequestosome-1
J: Sequestosome-1
K: Sequestosome-1
L: Sequestosome-1
M: Sequestosome-1
N: Sequestosome-1
O: Sequestosome-1
P: Sequestosome-1
Q: Sequestosome-1
R: Sequestosome-1
S: Sequestosome-1
T: Sequestosome-1
U: Sequestosome-1
V: Sequestosome-1
W: Sequestosome-1
X: Sequestosome-1
Y: Sequestosome-1
Z: Sequestosome-1
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d: Sequestosome-1
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h: Sequestosome-1
i: Sequestosome-1
j: Sequestosome-1
k: Sequestosome-1
l: Sequestosome-1
m: Sequestosome-1
n: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)462,12440
ポリマ－462,12440
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ...
Sequestosome-1 / EBI3-associated protein of 60 kDa / EBIAP / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck ...EBI3-associated protein of 60 kDa / EBIAP / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain of 62 kDa / Ubiquitin-binding protein p62


分子量: 11553.090 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SQSTM1, ORCA, OSIL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13501
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: p62/SQSTM1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21 DE3
緩衝液pH: 6
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPESC8H18N2O4S1
2300 mMsodium chlorideNaCl1
32.5 mMmagnesium sulfateMgSO41
410 uMzinc chlorideZnCl21
50.5 mMTCEPC9H15O6P1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 100000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4038
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC2粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARC2CTF補正
7UCSF ChimeraX1.8モデルフィッティング
9RELION3.0.7初期オイラー角割当
10RELION3.0.7最終オイラー角割当
11cryoSPARC3.0.7分類
12cryoSPARC2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -26.141 ° / 軸方向距離/サブユニット: 10.985 Å / らせん対称軸の対称性: D1
粒子像の選択選択した粒子像数: 1000000
3次元再構成解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 600000 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築PDB-ID: 6tgy

6tgy


Accession code: 6tgy / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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