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万見
- PDB-9h4q: Cryo-EM structure of the SEAC wing - EGOC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9h4q
タイトルCryo-EM structure of the SEAC wing - EGOC
要素
  • (GTP-binding protein ...) x 2
  • (Nitrogen permease regulator ...) x 2
  • Maintenance of telomere capping protein 5
  • Protein EGO2
  • Protein MEH1
  • Protein SLM4
  • Vacuolar membrane-associated protein IML1
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTPase activating protein / GTPase / nutrient-sensing / amino acid signaling / cell growth
機能・相同性
機能・相同性情報


MTOR signalling / GATOR1 complex / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / urea transport / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / pseudohyphal growth / Ragulator complex / microautophagy / protein localization to vacuole / protein localization to vacuolar membrane ...MTOR signalling / GATOR1 complex / Gtr1-Gtr2 GTPase complex / urea transport / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / pseudohyphal growth / Ragulator complex / microautophagy / protein localization to vacuole / protein localization to vacuolar membrane / Seh1-associated complex / Amino acids regulate mTORC1 / regulation of TORC1 signaling / proline transport / phosphate ion transport / regulation of autophagosome assembly / endocytic recycling / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / negative regulation of TOR signaling / cellular response to nitrogen starvation / vacuolar membrane / transcription by RNA polymerase III / TORC1 signaling / regulation of receptor recycling / positive regulation of TOR signaling / subtelomeric heterochromatin formation / transcription by RNA polymerase I / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of TORC1 signaling / signaling adaptor activity / positive regulation of autophagy / cellular response to amino acid starvation / cellular response to starvation / GTPase activator activity / negative regulation of autophagy / meiotic cell cycle / cellular response to amino acid stimulus / late endosome / late endosome membrane / protein transport / cellular response to oxidative stress / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / chromosome, telomeric region / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / membrane raft / response to xenobiotic stimulus / GTPase activity / GTP binding / chromatin / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
YNR034W-A/EGO2 / YNR034W-A/EGO2 superfamily / YNR034W-A-like / GSE/EGO complex subunit Slm4 / Protein SLM4 / : / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / Nitrogen permease regulator 3 / Nitrogen permease regulator 2 ...YNR034W-A/EGO2 / YNR034W-A/EGO2 superfamily / YNR034W-A-like / GSE/EGO complex subunit Slm4 / Protein SLM4 / : / : / RING/Ubox like zinc-binding domain / Nitrogen permease regulator 3 / Nitrogen permease regulator 2 / : / Nitrogen Permease regulator of amino acid transport activity 3 / Nitrogen permease regulator 2 / GATOR1 complex protein NPRL3, C-terminal HTH / Vacuolar membrane-associated protein Iml1 / DEPDC5 protein, C-terminal / : / Vacuolar membrane-associated protein Iml1, N-terminal domain / DEPDC5 protein C-terminal region / LAMTOR1/MEH1 / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / Late endosomal/lysosomal adaptor and MAPK and MTOR activator / RagA/B / RWD domain / RagC/D / Gtr1/RagA G protein / Gtr1/RagA G protein conserved region / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / WD domain, G-beta repeat / Winged helix DNA-binding domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ALUMINUM FLUORIDE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Protein SLM4 / Nitrogen permease regulator 3 / Nitrogen permease regulator 2 / Vacuolar membrane-associated protein IML1 / GTP-binding protein GTR2 / GTP-binding protein GTR1 / Protein MEH1 / Maintenance of telomere capping protein 5 / Protein EGO2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Tafur, L. / Loewith, R.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)AdG TENDOEuropean Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2026
タイトル: Structure and function of the yeast amino acid-sensing SEAC-EGOC supercomplex.
著者: Lucas Tafur / Lenny Bonadei / Yiqiang Zheng / Caroline Gabus / Robbie Loewith /
要旨: The Seh1-associated complex (SEAC; GATOR in mammals) transduces amino acid signals to the Target of Rapamycin Complex 1 (TORC1), a master regulator of cell growth. The SEAC is composed of two ...The Seh1-associated complex (SEAC; GATOR in mammals) transduces amino acid signals to the Target of Rapamycin Complex 1 (TORC1), a master regulator of cell growth. The SEAC is composed of two subcomplexes, SEACIT (GATOR1), an inhibitor of TORC1 that has GAP activity against Gtr1, and SEACAT (GATOR2), which appears to regulate SEACIT. However, the molecular details of this regulation are unclear. Here we determined the cryo-electron microscopy structure of the SEAC bound to its substrate, the EGOC (Ragulator-Rag), and studied its function in TORC1 amino acid signaling. A single SEAC can interact with two EGOC molecules via SEACIT, binding exclusively to the 'active' version of the EGOC, without involvement of SEACAT. The GAP activity of the SEACIT is essential for the regulation of TORC1 by amino acids and its loss phenocopies the lack of Gtr1-Gtr2, establishing the SEAC-EGOC complex as an amino acid-sensing hub. Compared to other SEACAT subunits, the loss of Sea2, or its N-terminal β-propeller domain, yielded strong defects in amino acid signaling to TORC1. Our results suggest that the Sea2 β-propeller recruits a GAP inhibitor to mediate fast amino acid signaling to TORC1, with additional pathways acting with slower kinetics.
履歴
登録2024年10月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年11月5日Data content type: Additional map / Part number: 5 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年3月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年3月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22026年4月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22026年4月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Maintenance of telomere capping protein 5
a: GTP-binding protein GTR1
c: GTP-binding protein GTR2
T: Nitrogen permease regulator 2
h: Nitrogen permease regulator 3
X: Vacuolar membrane-associated protein IML1
R: Protein MEH1
U: Protein EGO2
Y: Protein SLM4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)635,65013
ポリマ－634,6559
非ポリマー9954
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 5種, 5分子 CXRUY

#1: タンパク質 Maintenance of telomere capping protein 5 / SEH-associated protein 3


分子量: 131104.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q03897
#6: タンパク質 Vacuolar membrane-associated protein IML1 / Increased minichromosome loss protein 1 / SEH-associated protein 1


分子量: 182203.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P47170
#7: タンパク質 Protein MEH1 / EGO complex subunit 1 / GSE complex subunit 2


分子量: 20266.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MEH1, EGO1, GSE2, YKR007W, YK106 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02205
#8: タンパク質 Protein EGO2


分子量: 8104.935 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: EGO2, YCR075W-A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3E830
#9: タンパク質 Protein SLM4 / EGO complex subunit 3 / GSE complex subunit 1


分子量: 18371.877 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SLM4, EGO3, GSE1, YBR077C, YBR0723 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38247

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GTP-binding protein ... , 2種, 2分子 ac

#2: タンパク質 GTP-binding protein GTR1


分子量: 35892.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GTR1, YML121W, YM7056.05 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q00582, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#3: タンパク質 GTP-binding protein GTR2


分子量: 38633.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GTR2, YGR163W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P53290, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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Nitrogen permease regulator ... , 2種, 2分子 Th

#4: タンパク質 Nitrogen permease regulator 2


分子量: 69937.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P39923
#5: タンパク質 Nitrogen permease regulator 3 / Required for meiotic nuclear division protein 11


分子量: 130141.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38742

-
非ポリマー , 3種, 4分子

#10: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE


分子量: 83.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#12: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1SEAC-EGOC supercomplexCOMPLEX#1-#90NATURAL
2SEA complex wingCOMPLEX#1, #4-#61NATURAL
3EGO complexCOMPLEX#2-#3, #7-#91RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
31NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
32Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
43Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF Chimera1.7モデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
11cryoSPARC分類
12cryoSPARC３次元再構成
13PHENIX1.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 133077 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
18ae6

8ae6

18ae61PDBexperimental model
21AlphaFoldin silico model
36jwp

6jwp

16jwp3PDBexperimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00328093
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.57837995
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.5143642
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0464230
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0054808

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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