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- PDB-9ge8: Structure of E. coli YbbAP-TesA with bound ATP analogue -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ge8
タイトルStructure of E. coli YbbAP-TesA with bound ATP analogue
要素
  • Thioesterase 1/protease 1/lysophospholipase L1
  • Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein YbbA
  • Uncharacterized ABC transporter permease YbbP
キーワードMEMBRANE PROTEIN / TYPE VII ABC TRANSPORTER
機能・相同性
機能・相同性情報


arylesterase / lysophospholipase / palmitoyl-CoA hydrolase / long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / phosphatidylcholine lysophospholipase A1 activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / arylesterase activity / lipid metabolic process ...arylesterase / lysophospholipase / palmitoyl-CoA hydrolase / long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / phosphatidylcholine lysophospholipase A1 activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / arylesterase activity / lipid metabolic process / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Membrane component of ABC transporter, predicted / : / Lipase, GDSL, active site / Lipolytic enzymes "G-D-S-L" family, serine active site. / : / MacB, ATP-binding domain / SGNH hydrolase-type esterase domain / GDSL-like Lipase/Acylhydrolase family / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease C-terminal ...Membrane component of ABC transporter, predicted / : / Lipase, GDSL, active site / Lipolytic enzymes "G-D-S-L" family, serine active site. / : / MacB, ATP-binding domain / SGNH hydrolase-type esterase domain / GDSL-like Lipase/Acylhydrolase family / ABC3 transporter permease protein domain / FtsX-like permease C-terminal / SGNH hydrolase superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein YbbA / Thioesterase 1/protease 1/lysophospholipase L1 / Uncharacterized ABC transporter permease YbbP
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.55 Å
データ登録者McAndrew, M.B.L. / Crow, A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/N014294/1 英国
引用
ジャーナル: PLoS Biol / 年: 2025
タイトル: Structural characterization of the YbbAP-TesA ABC transporter identifies it as a lipid hydrolase complex that extracts hydrophobic compounds from the bacterial inner membrane.
著者: Martin B L McAndrew / Jonathan Cook / Amy Gill / Kavya Sahoo / Clare Thomas / Phillip J Stansfeld / Allister Crow /
要旨: Type VII ABC transporters are ATP-powered membrane protein complexes that drive key biological processes in the bacterial cell envelope. In Escherichia coli, three of the four Type VII ABC systems ...Type VII ABC transporters are ATP-powered membrane protein complexes that drive key biological processes in the bacterial cell envelope. In Escherichia coli, three of the four Type VII ABC systems have been extensively characterized, including: the FtsEX-EnvC cell division complex, the LolCDE-LolA lipoprotein trafficking machinery, and the MacAB-TolC efflux pump. Here we describe a fourth E. coli Type VII ABC system, YbbAP-TesA, which combines a Type VII ABC transporter with a multifunctional hydrolytic enzyme. Structures of the complete YbbAP-TesA complex, and of YbbAP with and without bound ATP analogues, capture implied long-range transmembrane conformational changes that are the hallmark of this ABC superfamily's mechanotransmission mechanism. We further show that YbbAP-TesA can hydrolyze a variety of ester and thioester substrates and experimentally confirm a constellation of active site residues in TesA. Our data suggests YbbAP has a role in extracting hydrophobic molecules from the inner membrane and presenting these to TesA for hydrolysis. The work extends collective knowledge of the remarkable diversity of the ABC superfamily and establishes a new function for Type VII ABC transporters in bacterial cells.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2025
タイトル: Structure of YbbAP-TesA: a Type VII ABC transporter lipid-hydrolase complex
著者: McAndrew, M.B. / Cook, J. / Gill, A. / Sahoo, K. / Thomas, C. / Stansfeld, P.J. / Crow, A.
履歴
登録2024年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年5月28日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年4月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.12026年4月22日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Data content type: EM metadata / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized ABC transporter permease YbbP
B: Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein YbbA
C: Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein YbbA
T: Thioesterase 1/protease 1/lysophospholipase L1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,3148
ポリマ－162,2534
非ポリマー1,0614
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized ABC transporter permease YbbP


分子量: 89413.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Type VII ABC Transporter Transmembrane Protein YbbP / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: ybbP, b0496, JW0485 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: P77504
#2: タンパク質 Uncharacterized ABC transporter ATP-binding protein YbbA


分子量: 26182.629 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Type VII ABC Transporter ATP-Binding Protein YbbA / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: ybbA, b0495, JW0484 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: P0A9T8
#3: タンパク質 Thioesterase 1/protease 1/lysophospholipase L1 / TAP / Acyl-CoA thioesterase 1 / TESA / Acyl-CoA thioesterase I / Arylesterase / Lysophospholipase ...TAP / Acyl-CoA thioesterase 1 / TESA / Acyl-CoA thioesterase I / Arylesterase / Lysophospholipase L1 / Oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / Phospholipid degradation C / Pldc / Protease 1 / Protease I / Thioesterase I/protease I / TEP-I


分子量: 20474.260 Da / 分子数: 1 / Mutation: S36A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TesA-Ser36Ala / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: tesA, apeA, pldC, b0494, JW0483 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43
参照: UniProt: P0ADA1, palmitoyl-CoA hydrolase, arylesterase, lysophospholipase, oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ...参照: UniProt: P0ADA1, palmitoyl-CoA hydrolase, arylesterase, lysophospholipase, oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#4: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: YbbAPTesA complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.162039 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: C43(DE3)
緩衝液pH: 7.2
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
1150 mMSodium chloride1
220 mMHepes1
30.005 %LMNG1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2.2 sec. / 電子線照射量: 50.80139123 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2218

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION5粒子像選択beta
4RELIONCTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 292608
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 29958
詳細: Map resolution of 4.55A reported by Phenix using masked FSC (half map 1,2) = 0.143. Mask smoothing radius is 8.18 A.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00211347
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.45315416
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.6744240
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0361766
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031977

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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