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万見
- PDB-9gd7: DNA-PK Ku80 mediated dimer bound to DNA polymerase Lambda and DNA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gd7
タイトルDNA-PK Ku80 mediated dimer bound to DNA polymerase Lambda and DNA ligase 4/XRCC4
要素
  • (DNA) x 2
  • (X-ray repair cross-complementing protein ...) x 2
  • DNA ligase 4
  • DNA polymerase lambda
  • DNA repair protein XRCC4
  • DNA-dependent protein kinase catalytic subunit
  • Protein PAXX
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Kinase / complex / DNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / DN2 thymocyte differentiation / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / positive regulation of platelet formation / DNA ligase activity / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Ku70:Ku80 complex / T cell receptor V(D)J recombination ...FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / DN2 thymocyte differentiation / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / positive regulation of platelet formation / DNA ligase activity / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / Ku70:Ku80 complex / T cell receptor V(D)J recombination / DNA ligase (ATP) / negative regulation of t-circle formation / pro-B cell differentiation / DNA end binding / DNA-dependent protein kinase activity / small-subunit processome assembly / DNA ligase (ATP) activity / positive regulation of lymphocyte differentiation / histone H2AXS139 kinase activity / DNA-dependent protein kinase complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nonhomologous end joining complex / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / single strand break repair / immature B cell differentiation / V(D)J recombination / regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to X-ray / regulation of epithelial cell proliferation / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / nuclear telomere cap complex / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / protein localization to site of double-strand break / telomere capping / IRF3-mediated induction of type I IFN / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / regulation of telomere maintenance / recombinational repair / protein localization to chromosome, telomeric region / U3 snoRNA binding / peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of neurogenesis / maturation of 5.8S rRNA / T cell lineage commitment / cellular response to lithium ion / cellular hyperosmotic salinity response / DNA biosynthetic process / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / 2-LTR circle formation / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / B cell lineage commitment / hematopoietic stem cell proliferation / AMP binding / telomeric repeat DNA binding / ligase activity / negative regulation of protein phosphorylation / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ / DNA 3'-5' helicase / somatic stem cell population maintenance / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / chromosome organization / hematopoietic stem cell differentiation / response to X-ray / ectopic germ cell programmed cell death / ATP-dependent activity, acting on DNA / somitogenesis / telomere maintenance via telomerase / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / site of DNA damage / base-excision repair, gap-filling / condensed chromosome / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / DNA polymerase binding / activation of innate immune response / neurogenesis / positive regulation of erythrocyte differentiation / telomere maintenance / cyclin binding / stem cell proliferation / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / protein modification process / DNA helicase activity / peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to leukemia inhibitory factor / central nervous system development / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / positive regulation of translation / nucleotide-excision repair / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / small-subunit processome / cellular response to gamma radiation / protein-DNA complex / regulation of circadian rhythm / brain development / base-excision repair
類似検索 - 分子機能
Protein PAXX / : / PAXX, PAralog of XRCC4 and XLF, also called C9orf142 / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : ...Protein PAXX / : / PAXX, PAralog of XRCC4 and XLF, also called C9orf142 / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil / XRCC4 C-terminal region / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC3 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, catalytic domain / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC5 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC1/2 / DNA-PKcs, N-terminal / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC3 / DNA-PKcs, CC5 / DNA-PKcs, N-terminal / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit, CC1/2 / NUC194 / Ku70, bridge and pillars domain superfamily / : / Ku70 / Ku, C-terminal / Ku, C-terminal domain superfamily / Ku C terminal domain like / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / Ku80 / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80, N-terminal alpha/beta / Ku70/Ku80 N-terminal alpha/beta domain / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / Ku70 and Ku80 are 70kDa and 80kDa subunits of the Lupus Ku autoantigen / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / ATP-dependent DNA ligase family profile. / SPOC-like, C-terminal domain superfamily / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / SAP domain superfamily / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / SAP motif profile. / SAP domain / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / DNA polymerase family X, beta-like / DNA polymerase beta, palm domain / DNA polymerase beta palm / DNA polymerase lambda, fingers domain / Fingers domain of DNA polymerase lambda / breast cancer carboxy-terminal domain / DNA-directed DNA polymerase X / DNA polymerase X family / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / DNA polymerase family X, binding site / DNA polymerase family X signature. / DNA polymerase beta-like, N-terminal domain / DNA polymerase lambda lyase domain superfamily / Helix-hairpin-helix domain / DNA polymerase family X / DNA polymerase beta, thumb domain / DNA polymerase, thumb domain superfamily / DNA polymerase beta thumb / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / von Willebrand factor, type A / BRCT domain superfamily / Nucleotidyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA repair protein Ku70 / DNA repair protein Ku80 / DNA ligase 4 / DNA-dependent protein kinase catalytic subunit / DNA repair protein XRCC4 / Protein PAXX / DNA polymerase lambda
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.25 Å
データ登録者Chaplin, A.K. / Amin, H. / Zahid, S. / Hardwick, S.W.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/X00029X/1 英国
The Lister Institute of Preventive Medicine 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural and functional insights into the interaction between Ku70/80 and Pol X family polymerases in NHEJ.
著者: Philippe Frit / Himani Amin / Sayma Zahid / Nadia Barboule / Chloe Hall / Gurdip Matharu / Steven W Hardwick / Jeanne Chauvat / Sébastien Britton / Dima Y Chirgadze / Virginie Ropars / Jean- ...著者: Philippe Frit / Himani Amin / Sayma Zahid / Nadia Barboule / Chloe Hall / Gurdip Matharu / Steven W Hardwick / Jeanne Chauvat / Sébastien Britton / Dima Y Chirgadze / Virginie Ropars / Jean-Baptiste Charbonnier / Patrick Calsou / Amanda K Chaplin /
要旨: Non-homologous end joining (NHEJ) is the main repair pathway for double-strand DNA breaks (DSBs) in mammals. DNA polymerases lambda (Pol λ) and mu (Pol μ), members of the Pol X family, play a key ...Non-homologous end joining (NHEJ) is the main repair pathway for double-strand DNA breaks (DSBs) in mammals. DNA polymerases lambda (Pol λ) and mu (Pol μ), members of the Pol X family, play a key role in this process. However, their interaction within the NHEJ complexes is unclear. Here, we present cryo-EM structures of Pol λ in complex with the DNA-PK long-range synaptic complex, and Pol μ bound to Ku70/80-DNA. These structures identify interaction sites between Ku70/80 and Pol X BRCT domains. Using mutants at the proteins interface in functional assays including cell transfection with an original gap-filling reporter, we define the role of the BRCT domain in the recruitment and activity of the two Pol X members in NHEJ and in their contribution to cell survival following DSBs. Finally, we propose a unified model for the interaction of all Pol X members with Ku70/80.
履歴
登録2024年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月13日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月13日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月13日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月13日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月13日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月13日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月13日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月13日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年2月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年2月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: DNA ligase 4
L: X-ray repair cross-complementing protein 5
M: Protein PAXX
P: DNA repair protein XRCC4
Q: DNA repair protein XRCC4
S: DNA-dependent protein kinase catalytic subunit
T: X-ray repair cross-complementing protein 6
i: DNA
j: DNA
A: DNA polymerase lambda


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)903,84610
ポリマ－903,84610
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 5種, 6分子 EMPQSA

#1: タンパク質 DNA ligase 4 / DNA ligase IV / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 4


分子量: 104124.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P49917, DNA ligase (ATP)
#3: タンパク質 Protein PAXX / Paralog of XRCC4 and XLF / XRCC4-like small protein


分子量: 21663.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAXX, C9orf142, XLS / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BUH6
#4: タンパク質 DNA repair protein XRCC4 / X-ray repair cross-complementing protein 4


分子量: 38337.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13426
#5: タンパク質 DNA-dependent protein kinase catalytic subunit / DNA-PK catalytic subunit / DNA-PKcs / DNPK1 / p460


分子量: 469673.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HELA
参照: UniProt: P78527, non-specific serine/threonine protein kinase
#9: タンパク質 DNA polymerase lambda / Pol Lambda / DNA polymerase beta-2 / Pol beta2 / DNA polymerase kappa


分子量: 63571.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POLL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UGP5, DNA-directed DNA polymerase, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ

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X-ray repair cross-complementing protein ... , 2種, 2分子 LT

#2: タンパク質 X-ray repair cross-complementing protein 5 / 86 kDa subunit of Ku antigen / ATP-dependent DNA helicase 2 subunit 2 / ATP-dependent DNA helicase ...86 kDa subunit of Ku antigen / ATP-dependent DNA helicase 2 subunit 2 / ATP-dependent DNA helicase II 80 kDa subunit / CTC box-binding factor 85 kDa subunit / CTCBF / DNA repair protein XRCC5 / Ku80 / Ku86 / Lupus Ku autoantigen protein p86 / Nuclear factor IV / Thyroid-lupus autoantigen / TLAA / X-ray repair complementing defective repair in Chinese hamster cells 5 (double-strand-break rejoining)


分子量: 82812.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC5, G22P2
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P13010, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#6: タンパク質 X-ray repair cross-complementing protein 6 / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase Ku70 / 5'-dRP lyase Ku70 / 70 kDa subunit of Ku antigen / ATP- ...5'-deoxyribose-5-phosphate lyase Ku70 / 5'-dRP lyase Ku70 / 70 kDa subunit of Ku antigen / ATP-dependent DNA helicase 2 subunit 1 / ATP-dependent DNA helicase II 70 kDa subunit / CTC box-binding factor 75 kDa subunit / CTCBF / DNA repair protein XRCC6 / Lupus Ku autoantigen protein p70 / Ku70 / Thyroid-lupus autoantigen / TLAA / X-ray repair complementing defective repair in Chinese hamster cells 6


分子量: 69945.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XRCC6, G22P1
発現宿主: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)
参照: UniProt: P12956, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素- ...参照: UniProt: P12956, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ

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DNA鎖 , 2種, 2分子 ij

#7: DNA鎖 DNA


分子量: 7632.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#8: DNA鎖 DNA


分子量: 7748.026 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ku80 mediated dimer of DNA-PK bound to Polymerase Lambda and XRCC4/DNA ligase IV
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.8 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.04 sec. / 電子線照射量: 51.96 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11487

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Warp粒子像選択
2EPU画像取得
4WarpCTF補正
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
11cryoSPARC分類
12cryoSPARC３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 603711
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 14964 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 386.83 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003842629
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.827457815
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04796580
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00537201
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.205615989

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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