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万見
- PDB-9g4t: Beta carbonic anhydrase CsoSCA from the Halothiobacillus neapolit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g4t
タイトルBeta carbonic anhydrase CsoSCA from the Halothiobacillus neapolitanus alpha-carboxysome
要素Immunoglobulin G-binding protein G,Carboxysome shell carbonic anhydrase
キーワードLYASE / Carbonic anhydrase / Carboxysome / rubisco
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxysome / carbon fixation / IgG binding / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Carboxysome shell carbonic anhydrase / Carboxysome shell carbonic anhydrase, N-terminal / Carboxysome shell carbonic anhydrase, C-terminal / : / : / : / Carboxysome Shell Carbonic Anhydrase, C-terminal / Carboxysome Shell Carbonic Anhydrase, catalytic domain / Carboxysome Shell Carbonic Anhydrase, N-terminal / IgG-binding B ...Carboxysome shell carbonic anhydrase / Carboxysome shell carbonic anhydrase, N-terminal / Carboxysome shell carbonic anhydrase, C-terminal / : / : / : / Carboxysome Shell Carbonic Anhydrase, C-terminal / Carboxysome Shell Carbonic Anhydrase, catalytic domain / Carboxysome Shell Carbonic Anhydrase, N-terminal / IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxysome shell carbonic anhydrase / Immunoglobulin G-binding protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Ng, P.C. / Marles-Wright, J. / Basle, A. / Liu, L.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)2599456 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Structure and encapsulation of carbonic anhydrase within the α-carboxysome.
著者: Pei Cing Ng / Oluwatobi Adegbite / Tianpei Li / Arnaud Baslé / Jon Marles-Wright / Lu-Ning Liu /
要旨: Carboxysomes in cyanobacteria and certain proteobacteria enable efficient CO fixation by encapsulating ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) and carbonic anhydrase (CA) within a ...Carboxysomes in cyanobacteria and certain proteobacteria enable efficient CO fixation by encapsulating ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) and carbonic anhydrase (CA) within a semipermeable shell. Sequestered CA catalyze the rapid interconversion of CO and HCO, supplying elevated levels of CO to boost Rubisco carboxylation. Despite its essential role, the structure and encapsulation of CA within carboxysomes remain poorly understood. Here, we determined the molecular structure of α-carboxysomal CA from the model chemoautotrophic bacterium (CsoSCA). CsoSCA adopts a trimer-of-dimers oligomeric structure without the incorporation of a zinc ion at its symmetric center. Using synthetic minishells, we demonstrate that CsoSCA interacts with the CsoS1A shell hexamer and is incorporated into the minishells at the inner surface, independent of the CsoS2 linker protein. CsoSCA truncations suggest nonspecific interactions between CsoSCA and CsoS1A. We further show that CsoSCA bridges Rubisco and the shell facets. Our study offers insights into the assembly and encapsulation mechanisms of α-carboxysomes and provides the framework for reprogramming carboxysome structures for synthetic biology and biotechnological applications.
履歴
登録2024年7月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月30日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin G-binding protein G,Carboxysome shell carbonic anhydrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,3602
ポリマ－68,2941
非ポリマー651
水00
1
A: Immunoglobulin G-binding protein G,Carboxysome shell carbonic anhydrase
ヘテロ分子

A: Immunoglobulin G-binding protein G,Carboxysome shell carbonic anhydrase
ヘテロ分子

A: Immunoglobulin G-binding protein G,Carboxysome shell carbonic anhydrase
ヘテロ分子

A: Immunoglobulin G-binding protein G,Carboxysome shell carbonic anhydrase
ヘテロ分子

A: Immunoglobulin G-binding protein G,Carboxysome shell carbonic anhydrase
ヘテロ分子

A: Immunoglobulin G-binding protein G,Carboxysome shell carbonic anhydrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)410,15812
ポリマ－409,7666
非ポリマー3926
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5

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要素

#1: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein G,Carboxysome shell carbonic anhydrase / IgG-binding protein G / CsoSCA / Carbonic anhydrase / CA / Carboxysome shell protein CsoS3


分子量: 68294.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア), (組換発現) Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
遺伝子: spg, csoS3, ORF1, Hneap_0919 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P06654, UniProt: O85042, carbonic anhydrase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Carbonic anhydrase complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.409 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMTris/Hydrochloric acidTris/HCl1
2150 mMSodium chlorideNaCl1
31 mMEthylenediaminetetraacetic acidEDTA1
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 240000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.5粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.5CTF補正
7UCSF ChimeraX1.8モデルフィッティング
9cryoSPARC4.5初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.5最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.5分類
12cryoSPARC4.5３次元再構成
13PHENIX1.21.1モデル精密化
CTF補正詳細: Patch CTF in cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1390946
詳細: Blob picker with 150 A diameter. Picks verified using inspect picks job.
対称性点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.51 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 435319 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 詳細: Homogeneous refinement in cryoSPARC / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: Model fitting using ChimeraX
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 108.76 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00373663
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.56214974
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04552
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0036659
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.6538507

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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