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万見
- PDB-9fqm: Helical reconstruction of human TIRAP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fqm
タイトルHelical reconstruction of human TIRAP
要素Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / Filament / TIR-domain / TLR-signalling
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of interleukin-15 production / TIRAP-dependent toll-like receptor 4 signaling pathway / cellular response to bacterial lipopeptide / regulation of interferon-beta production / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / Toll-like receptor 4 binding / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / Toll-like receptor 2 binding / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway ...positive regulation of interleukin-15 production / TIRAP-dependent toll-like receptor 4 signaling pathway / cellular response to bacterial lipopeptide / regulation of interferon-beta production / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / Toll-like receptor 4 binding / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / Toll-like receptor 2 binding / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / myeloid cell differentiation / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of neutrophil chemotaxis / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of innate immune response / cellular response to lipoteichoic acid / endocytic vesicle / positive regulation of B cell proliferation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / signaling adaptor activity / positive regulation of interleukin-12 production / protein kinase C binding / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of interleukin-6 production / ruffle membrane / positive regulation of tumor necrosis factor production / ER-Phagosome pathway / protein-macromolecule adaptor activity / response to lipopolysaccharide / molecular adaptor activity / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to Gram-positive bacterium / inflammatory response / innate immune response / cell surface / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Toll-interleukin 1 receptor domain-containing adaptor protein, Tirap / TIR domain / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Schaefer, J.H. / Piehler, J. / Moeller, A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SFB1557 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Helical reconstruction of human TIRAP
著者: Schaefer, J.H. / Piehler, J. / Moeller, A.
履歴
登録2024年6月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月2日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月2日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月2日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月2日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月2日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月2日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
A: Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
C: Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
D: Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
E: Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
F: Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
G: Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
H: Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,9058
ポリマ－221,9058
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein / TIR domain-containing adapter protein / Adaptor protein Wyatt / MyD88 adapter-like protein / MyD88-2


分子量: 27738.143 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIRAP, MAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P58753
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Helical Filament of TIRAP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -176 ° / 軸方向距離/サブユニット: 16.6 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 432673 / 対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0029000
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.52212216
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.1621264
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0381352
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061584

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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