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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9fch | ||||||
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タイトル | P116 dimer in the full state (PDB structure of the full-length ectodomain truncated to amino acids 246-818) | ||||||
要素 | Uncharacterized protein MG075 homolog | ||||||
キーワード | LIPID BINDING PROTEIN / Lipid Transfer Protein / Mycoplasma pneumoniae | ||||||
機能・相同性 | membrane / Uncharacterized protein MG075 homolog 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Mycoplasmoides pneumoniae M129 (バクテリア) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.52 Å | ||||||
データ登録者 | Mager, S. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: P116 from Mycoplasma is a self-sufficient lipid uptake and delivery machinery 著者: Manger, S. #1: ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023 タイトル: Essential protein P116 extracts cholesterol and other indispensable lipids for Mycoplasmas. 著者: Lasse Sprankel / David Vizarraga / Jesús Martín / Sina Manger / Jakob Meier-Credo / Marina Marcos / Josep Julve / Noemi Rotllan / Margot P Scheffer / Joan Carles Escolà-Gil / Julian D ...著者: Lasse Sprankel / David Vizarraga / Jesús Martín / Sina Manger / Jakob Meier-Credo / Marina Marcos / Josep Julve / Noemi Rotllan / Margot P Scheffer / Joan Carles Escolà-Gil / Julian D Langer / Jaume Piñol / Ignacio Fita / Achilleas S Frangakis / 要旨: Mycoplasma pneumoniae, responsible for approximately 30% of community-acquired human pneumonia, needs to extract lipids from the host environment for survival and proliferation. Here, we report a ...Mycoplasma pneumoniae, responsible for approximately 30% of community-acquired human pneumonia, needs to extract lipids from the host environment for survival and proliferation. Here, we report a comprehensive structural and functional analysis of the previously uncharacterized protein P116 (MPN_213). Single-particle cryo-electron microscopy of P116 reveals a homodimer presenting a previously unseen fold, forming a huge hydrophobic cavity, which is fully accessible to solvent. Lipidomics analysis shows that P116 specifically extracts lipids such as phosphatidylcholine, sphingomyelin and cholesterol. Structures of different conformational states reveal the mechanism by which lipids are extracted. This finding immediately suggests a way to control Mycoplasma infection by interfering with lipid uptake. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 9fch.cif.gz | 226.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb9fch.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 9fch.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 9fch_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 9fch_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 9fch_validation.xml.gz | 41.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 9fch_validation.cif.gz | 60.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fc/9fch ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fc/9fch | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 64386.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Mycoplasmoides pneumoniae M129 (バクテリア) 遺伝子: MPN_213, G07_orf1030, MP618 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P75556 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: P116 from Mycoplasma pneumoniae (aa 246-818; full state) タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Mycoplasmoides pneumoniae M129 (バクテリア) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Tris-HCl |
試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 6.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 145945 / 対称性のタイプ: POINT |