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- PDB-9euu: Structure of recombinant alpha-synuclein fibrils 1B capable of se... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9euu
タイトルStructure of recombinant alpha-synuclein fibrils 1B capable of seeding GCIs in vivo
要素Alpha-synuclein
キーワードPROTEIN FIBRIL / alpha-synuclein / aSyn / MSA
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / response to desipramine / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / response to desipramine / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / mitochondrial membrane organization / regulation of synaptic vesicle recycling / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization to cell periphery / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / dopamine biosynthetic process / regulation of norepinephrine uptake / response to iron(II) ion / negative regulation of dopamine metabolic process / transporter regulator activity / regulation of locomotion / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / regulation of macrophage activation / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / synaptic vesicle priming / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / positive regulation of receptor recycling / dopamine uptake involved in synaptic transmission / protein kinase inhibitor activity / dynein complex binding / regulation of dopamine secretion / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / nuclear outer membrane / cuprous ion binding / positive regulation of exocytosis / response to magnesium ion / synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of endocytosis / kinesin binding / synaptic vesicle endocytosis / enzyme inhibitor activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of serotonin uptake / regulation of presynapse assembly / response to type II interferon / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / phospholipase binding / behavioral response to cocaine / supramolecular fiber organization / cellular response to copper ion / phospholipid metabolic process / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / inclusion body / axon terminus / cellular response to epinephrine stimulus / Hsp70 protein binding / response to interleukin-1 / regulation of microtubule cytoskeleton organization / SNARE binding / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / adult locomotory behavior / excitatory postsynaptic potential / phosphoprotein binding / fatty acid metabolic process / protein tetramerization / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / ferrous iron binding / synapse organization / protein destabilization / PKR-mediated signaling / phospholipid binding / receptor internalization / tau protein binding / long-term synaptic potentiation / terminal bouton / positive regulation of inflammatory response / synaptic vesicle membrane / actin cytoskeleton / actin binding / growth cone / cellular response to oxidative stress / cell cortex / neuron apoptotic process / microtubule binding / chemical synaptic transmission / molecular adaptor activity / response to lipopolysaccharide / histone binding / amyloid fibril formation / negative regulation of neuron apoptotic process / mitochondrial outer membrane / lysosome
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Burger, D. / Kashyrina, M. / Lewis, A. / De Nuccio, F. / Mohammed, I. / de La Seigliere, H. / van den Heuvel, L. / Feuillie, C. / Verchere, J. / Berbon, M. ...Burger, D. / Kashyrina, M. / Lewis, A. / De Nuccio, F. / Mohammed, I. / de La Seigliere, H. / van den Heuvel, L. / Feuillie, C. / Verchere, J. / Berbon, M. / Arotcarena, M. / Retailleau, A. / Bezard, E. / Laferriere, F. / Loquet, A. / Bousset, L. / Baron, T. / Lofrumento, D.D. / De Giorgi, F. / Stahlberg, H. / Ichas, F.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号
Swiss National Science Foundation514605 スイス
引用
ジャーナル: Biorxiv / : 2024
タイトル: 1.94 angstrom structure of synthetic alpha-synuclein fibrils seeding MSA neuropathology
著者: Burger, D. / Kashyrina, M. / Lewis, A.J. / De Nuccio, F. / Mohammed, I. / de La Seigliere, H. / van den Heuvel, L. / Verchere, J. / Feuillie, C. / Berbon, M. / Arotcarena, M.L. / Retailleau, ...著者: Burger, D. / Kashyrina, M. / Lewis, A.J. / De Nuccio, F. / Mohammed, I. / de La Seigliere, H. / van den Heuvel, L. / Verchere, J. / Feuillie, C. / Berbon, M. / Arotcarena, M.L. / Retailleau, A. / Bezard, E. / Laferriere, F. / Loquet, A. / Bousset, L. / Baron, T. / Lofrumento, D.D. / De Giorgi, F. / Stahlberg, H. / Ichas, F.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / : 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2024年3月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月18日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Alpha-synuclein
D: Alpha-synuclein
A: Alpha-synuclein
B: Alpha-synuclein
E: Alpha-synuclein
F: Alpha-synuclein
G: Alpha-synuclein
H: Alpha-synuclein
O: Alpha-synuclein
N: Alpha-synuclein
P: Alpha-synuclein
Q: Alpha-synuclein
R: Alpha-synuclein
I: Alpha-synuclein
J: Alpha-synuclein
K: Alpha-synuclein
L: Alpha-synuclein
M: Alpha-synuclein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)260,57018
ポリマ-260,57018
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
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NCSドメイン領域:

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12given(0.992895487135, 0.118981948553, -0.00135924470552), (-0.118981053932, 0.992896262662, 0.000721385129353), (0.0014354207965, -0.000554535671807, 0.999998816028)-18.7194711973, 21.2103049386, 34.4101570002
13given(0.997652333839, 0.0684787528623, -0.000693679758568), (-0.0684786910204, 0.997652572898, 0.000112540654743), (0.000699758039586, -6.47741650022E-5, 0.999999753071)-11.0904624807, 11.9663739356, 19.6499352461
14given(-0.999666010355, -0.0252892442863, 0.00532182905077), (0.0253019669625, -0.999677122192, 0.0023370568435), (0.00526100834884, 0.00247092903353, 0.999983108008)341.373480644, 333.233455323, 6.23001899226
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17given(-0.989808407755, -0.142320369799, 0.00492222279799), (0.142327252869, -0.989819072268, 0.00107576254833), (0.00471900707971, 0.00176536526393, 0.999987307148)359.509460133, 311.947403737, 40.9388576227

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要素

#1: タンパク質
Alpha-synuclein / Non-A beta component of AD amyloid / Non-A4 component of amyloid precursor / NACP


分子量: 14476.108 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNCA, NACP, PARK1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P37840
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: recombinant alpha-synuclein fibril / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量: 14 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: NaCl 100 mM, TRIS 20mM
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
画像スキャン: 4096 / : 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION4.0.0粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7Cootモデルフィッティング
13PHENIXdev_5240モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 179.52 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.36 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 108543
詳細: particles selected by manual picking of fibril start and end points
3次元再構成解像度: 1.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 51272 / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 9.79 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00217614
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.571910296
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05721368
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00131260
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.99121098
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.33921634903E-10
ens_1d_3QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.53362420984E-13
ens_1d_4QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints9.5084969002E-11
ens_1d_5QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints2.00114445052E-10
ens_1d_6QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints6.97286004333E-11
ens_1d_7QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.64337733356E-10
ens_1d_8QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.62262384839E-13
ens_1d_9QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.86313999752E-10
ens_1d_10QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.92404621487E-11
ens_1d_11QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.12455862528E-10
ens_1d_12QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints2.8529857221E-13
ens_1d_13QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints2.92732231684E-10
ens_1d_14QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.63120394915E-10
ens_1d_15QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints9.85662127552E-11
ens_1d_16QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.0143360627E-12
ens_1d_17QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.18685838775E-10
ens_1d_18QLELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.36373208864E-10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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