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- PDB-9eq2: Arabidopsis thaliana R2T complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9eq2
タイトルArabidopsis thaliana R2T complex
要素
  • At1g56440
  • RuvB-like helicase
  • RuvB-like protein 1
キーワードCHAPERONE / RUVBL1 / RUVBL2 / R2TP / HSP90
機能・相同性
機能・相同性情報


meristem development / regulation of defense response to fungus / flower development / Swr1 complex / plastid / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / DNA helicase / cell differentiation / nucleolus ...meristem development / regulation of defense response to fungus / flower development / Swr1 complex / plastid / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / DNA helicase / cell differentiation / nucleolus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat profile. ...RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / At1g56440 / RuvB-like helicase / RuvB-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.68 Å
データ登録者Lopez-Perrote, A. / Llorca, O.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Agencia Estatal de Investigacion (AEI)PID2020-114429RB-I00 スペイン
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: The structure of the R2T complex reveals a different architecture from the related HSP90 cochaperone R2TP.
著者: Alberto Palacios-Abella / Andrés López-Perrote / Jasminka Boskovic / Sandra Fonseca / Cristina Úrbez / Vicente Rubio / Oscar Llorca / David Alabadí /
要旨: The R2TP complex is a specialized HSP90 cochaperone essential for the maturation of macromolecular complexes such as RNAPII and TORC1. R2TP is formed by a hetero-hexameric ring of AAA-ATPases RuvBL1 ...The R2TP complex is a specialized HSP90 cochaperone essential for the maturation of macromolecular complexes such as RNAPII and TORC1. R2TP is formed by a hetero-hexameric ring of AAA-ATPases RuvBL1 and RuvBL2, which interact with RPAP3 and PIH1D1. Several R2TP-like complexes have been described, but these are less well characterized. Here, we identified, characterized and determined the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of R2T from Arabidopsis thaliana, which lacks PIH1D1 and is probably the only form of the complex in seed plants. In contrast to R2TP, R2T is organized as two rings of AtRuvBL1-AtRuvBL2a interacting back-to-back, with one AtRPAP3 anchored per ring. AtRPAP3 has no effect on the ATPase activity of AtRuvBL1-AtRuvBL2a and binds with a different stoichiometry than in human R2TP. We show that the interaction of AtRPAP3 with AtRuvBL2a and AtHSP90 occurs via a conserved mechanism. However, the distinct architectures of R2T and R2TP suggest differences in their functions and mechanisms.
履歴
登録2024年3月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Additional map / Part number: 3 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
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改定 1.12025年3月12日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22025年4月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RuvB-like protein 1
D: RuvB-like helicase
C: RuvB-like protein 1
B: RuvB-like protein 1
F: RuvB-like helicase
E: RuvB-like helicase
G: At1g56440
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)383,70210
ポリマ－382,4217
非ポリマー1,2823
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 RuvB-like protein 1 / 49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein homolog / AtTIP49a / Ruv DNA-helicase-like protein


分子量: 53750.754 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Protein sequence contains a N-terminal 10xHistidine tag and TEV protease cleavage site that do not affect protein activity nor structure
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: RIN1, RVB1, TIP49a, At5g22330 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9FMR9, DNA helicase
#2: タンパク質 RuvB-like helicase


分子量: 54007.848 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Protein sequence contains a stretch of 18 residues extra at the N-terminus due to cloning design that does not affect protein activity nor structure
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ISE4, At5g67630, K9I9.20, K9I9_20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9FJW0, DNA helicase
#3: タンパク質 At1g56440 / Tetratricopeptide repeat (TPR)-like superfamily protein


分子量: 59144.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Protein sequence contains a N-terminal His-tag followed by an IF2D1 tag and a TEV protease site, and C-terminal Strep-II tag with HRV 3C protease site that do not affect protein activity nor structure
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: TPR5, tetratricopeptide repeat 5, At1g56440, F13N6.2, F13N6_2
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5XF05
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: AtR2T complex / タイプ: COMPLEX / 詳細: AtRuvBL1-AtRuvBL2a in complex with AtRPAP3 / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.7 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMN-(2-Hydroxyethyl)piperazine-N-(2-ethanesulfonic acid)HEPES1
2300 mMSodium chlorideNaCl1
31 mM1,4-DithiothreitolDTT1
試料濃度: 0.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50.12 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION4粒子像選択
4CTFFIND4.1CTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
9cryoSPARCv4.3.1初期オイラー角割当
10RELION4最終オイラー角割当
11RELION4分類
12RELION4３次元再構成
13ISOLDE1.7モデル精密化
14PHENIX1.20.1-4487モデル精密化
15Coot0.9.8.5モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2334954
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 185042 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00614810
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.97719997
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.7342053
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.052388
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0072549

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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