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万見
- PDB-9emc: RUVBL1/2 in complex with ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9emc
タイトルRUVBL1/2 in complex with ATP
要素
  • RuvB-like 1
  • RuvB-like 2
キーワードCHAPERONE / RUVBL1 / RUVBL2 / CB-6644 / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex ...promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex / regulation of double-strand break repair / box C/D snoRNP assembly / protein folding chaperone complex / regulation of chromosome organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of DNA replication / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of embryonic development / MLL1 complex / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / DNA helicase activity / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / TBP-class protein binding / telomere maintenance / positive regulation of DNA repair / cellular response to estradiol stimulus / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / euchromatin / DNA Damage Recognition in GG-NER / beta-catenin binding / ADP binding / chromatin DNA binding / nuclear matrix / transcription corepressor activity / cellular response to UV / UCH proteinases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / nucleosome / unfolded protein binding / protein folding / HATs acetylate histones / ATPase binding / regulation of apoptotic process / DNA recombination / spermatogenesis / DNA helicase / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / ciliary basal body / cadherin binding / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / ribonucleoprotein complex / cell division / DNA repair / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Lopez-Perrote, A. / Llorca, O. / Garcia-Martin, C.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Agencia Estatal de Investigacion (AEI)PID2020-114429RB-I00 スペイン
引用ジャーナル: Cell Rep Phys Sci / 年: 2024
タイトル: Mechanism of allosteric inhibition of RUVBL1-RUVBL2 by the small-molecule CB-6644
著者: Garcia-Martin, C. / Lopez-Perrote, A. / Boskovic, J. / Llorca, O.
履歴
登録2024年3月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RuvB-like 1
D: RuvB-like 2
B: RuvB-like 1
C: RuvB-like 1
F: RuvB-like 2
E: RuvB-like 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,06918
ポリマ－310,8806
非ポリマー3,18912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 RuvB-like 1 / 49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 49 kDa TBP-interacting protein / 54 kDa ...49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 49 kDa TBP-interacting protein / 54 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-54 / INO80 complex subunit H / Nuclear matrix protein 238 / NMP 238 / Pontin 52 / TIP49a / TIP60-associated protein 54-alpha / TAP54-alpha


分子量: 50579.188 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Sequence contains three extra aminoacids (GSH) at the N-terminus due to protease cleavage that do not affect the structure and activity of the protein
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RUVBL1, INO80H, NMP238, TIP49, TIP49A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y265, DNA helicase
#2: タンパク質 RuvB-like 2 / 48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa ...48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-51 / INO80 complex subunit J / Repressing pontin 52 / Reptin 52 / TIP49b / TIP60-associated protein 54-beta / TAP54-beta


分子量: 53047.488 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A strectch of 18 extra residues is present at the N-terminus due to cloning design that do not affect the structure and activity of the protein
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RUVBL2, INO80J, TIP48, TIP49B, CGI-46 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y230, DNA helicase
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Hetero-hexameric RUVBL1-RUVBL2 complex bound to ATP and the CB-6644 inhibitor
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 310.47 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMtris(hydroxymethyl)aminomethaneTris1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
320 mMmagnesium chlorideMgCl21
420 mMadenosine triphosphateATP1
試料濃度: 0.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Topaz0.2粒子像選択
2RELION4粒子像選択
3EPU3.4.0画像取得
5CTFFIND4.1CTF補正
8UCSF ChimeraXモデルフィッティング
10ISOLDE1.7モデル精密化
11PHENIX1.20.1-4487モデル精密化
12Coot0.9.8.5モデル精密化
13RELION4初期オイラー角割当
14RELION4最終オイラー角割当
15RELION4分類
16RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 29748 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL
原子モデル構築詳細: ModelAngelo / Source name: Other / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01115675
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.40921150
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.542145
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0822487
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.012676

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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