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万見
- PDB-9eco: E. coli DnaB bound to three DnaG C-terminal domains, ssDNA, ADP a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9eco
タイトルE. coli DnaB bound to three DnaG C-terminal domains, ssDNA, ADP and AlF4
要素
  • DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
  • DNA primase
  • Replicative DNA helicase
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / helicase / SF4 / AAA+ / REPLICATION-DNA complex / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DnaB-DnaC complex / DnaB-DnaC-Rep-PriC complex / DnaB-DnaG complex / DNA primase DnaG / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriC complex / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriB complex / DNA helicase complex / primosome complex / DNA 5'-3' helicase / DNA replication, synthesis of primer ...DnaB-DnaC complex / DnaB-DnaC-Rep-PriC complex / DnaB-DnaG complex / DNA primase DnaG / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriC complex / DnaB-DnaC-DnaT-PriA-PriB complex / DNA helicase complex / primosome complex / DNA 5'-3' helicase / DNA replication, synthesis of primer / replisome / response to ionizing radiation / replication fork processing / DNA replication initiation / DNA-directed RNA polymerase complex / DNA helicase activity / helicase activity / DNA-directed RNA polymerase activity / 5'-3' DNA helicase activity / DNA replication / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA primase DnaG, DnaB-binding domain / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase, DnaB-helicase binding domain / DnaB-helicase binding domain of primase / Zinc finger, CHC2-type / DNA primase, DnaG / DNA primase, catalytic core, N-terminal / DNA primase DnaG, bacteria / Bacterial DnaG primase, TOPRIM domain ...DNA primase DnaG, DnaB-binding domain / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase DnaG DnaB-binding / DNA primase, DnaB-helicase binding domain / DnaB-helicase binding domain of primase / Zinc finger, CHC2-type / DNA primase, DnaG / DNA primase, catalytic core, N-terminal / DNA primase DnaG, bacteria / Bacterial DnaG primase, TOPRIM domain / DNA primase, catalytic core, N-terminal domain superfamily / : / CHC2 zinc finger / DNA primase catalytic core, N-terminal domain / zinc finger / DNA Primase, CHC2-type zinc finger / DNA helicase, DnaB type / Toprim-like / DNA helicase, DnaB-like, N-terminal / DnaB-like helicase N terminal domain / DNA helicase, DnaB-like, N-terminal domain superfamily / DNA helicase DnaB, N-terminal/DNA primase DnaG, C-terminal / DnaB-like helicase C terminal domain / DNA helicase, DnaB-like, C-terminal / Superfamily 4 helicase domain profile. / TOPRIM / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TETRAFLUOROALUMINATE ION / DNA / DNA (> 10) / DNA primase / Replicative DNA helicase DnaB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Oakley, A.J. / Xu, Z.Q.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP210100365 オーストラリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Sequence of conformation changes of DnaB helicase during DNA unwinding and priming in Escherichia coli
著者: Oakley, A.J. / Xu, Z.Q.
履歴
登録2024年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2024年12月11日ID: 7T23
改定 1.02024年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Replicative DNA helicase
B: Replicative DNA helicase
C: Replicative DNA helicase
D: Replicative DNA helicase
E: Replicative DNA helicase
F: Replicative DNA helicase
G: DNA primase
H: DNA primase
M: DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)356,58324
ポリマ－353,8109
非ポリマー2,77215
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Replicative DNA helicase


分子量: 52406.918 Da / 分子数: 6 / 変異: F103C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: dnaB, groP, grpA, b4052, JW4012 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RECA- / 参照: UniProt: P0ACB0, DNA helicase
#2: タンパク質 DNA primase


分子量: 16664.918 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-terminal domain / 変異: R568C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: dnaG, dnaP, parB, b3066, JW3038 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RECA- / 参照: UniProt: P0ABS5, DNA primase DnaG

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DNA鎖 , 1種, 1分子 M

#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')


分子量: 6038.899 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 3種, 15分子

#4: 化合物
ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#5: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: E. coli DnaB bound to DnaG C-terminal domain and ssDNA
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.353 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
11Escherichia coli K-12 (大腸菌)83333
21Escherichia coli (大腸菌)562K-12
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.6
詳細: 20 mM Tris-HCl, pH 7.6, 100 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 3 mM DTT, 0.25 mM EDTA and 100 micromolar ADP, 0.5 mM AlCl3, 5 mM NaF.
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Grids were Glow-discharged grids for four min at 0.39 mBar and 15 mA.
グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 凍結前の試料温度: 279 K
詳細: 3 microL of sample was applied to glow-discharged grids. Grids were blotted at 6 degrees C for 3.5 s with no extra blot force.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.6.0粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.6.0CTF補正
7PHENIX1.19モデルフィッティング
9PHENIX1.19モデル精密化
10cryoSPARC4.6.0初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.6.0最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.6.0分類
13cryoSPARC4.6.0３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 518624
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 78705 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: Correlation Coefficient
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00323861
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.49832357
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.2463425
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0373682
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044236

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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