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- PDB-9ec0: Structure of the CARMIL dimer bound to Capping Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ec0
タイトルStructure of the CARMIL dimer bound to Capping Protein
要素
  • F-actin-capping protein subunit alpha-1
  • F-actin-capping protein subunit beta
  • F-actin-uncapping protein LRRC16A
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / cytoskeleton / membrane / cell motility
機能・相同性
機能・相同性情報


barbed-end actin filament uncapping / positive regulation of lamellipodium organization / negative regulation of barbed-end actin filament capping / macropinosome / actin filament network formation / sperm head-tail coupling apparatus / F-actin capping protein complex / WASH complex / macropinocytosis / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation ...barbed-end actin filament uncapping / positive regulation of lamellipodium organization / negative regulation of barbed-end actin filament capping / macropinosome / actin filament network formation / sperm head-tail coupling apparatus / F-actin capping protein complex / WASH complex / macropinocytosis / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / urate metabolic process / cell junction assembly / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / ruffle organization / RHOD GTPase cycle / regulation of cell morphogenesis / RHOF GTPase cycle / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / lamellipodium assembly / filamentous actin / cortical cytoskeleton / positive regulation of actin filament polymerization / cell leading edge / brush border / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / MHC class II antigen presentation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / actin filament organization / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / sarcomere / Schaffer collateral - CA1 synapse / actin filament binding / cell migration / actin cytoskeleton / lamellipodium / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / actin binding / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / cytoskeleton / postsynaptic density / nuclear speck / positive regulation of cell migration / cadherin binding / protein-containing complex binding / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CARMIL, C-terminal domain / CARMIL, pleckstrin homology domain / CARMIL C-terminus / Carmil pleckstrin homology domain / : / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. ...CARMIL, C-terminal domain / CARMIL, pleckstrin homology domain / CARMIL C-terminus / Carmil pleckstrin homology domain / : / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
F-actin-capping protein subunit beta / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-uncapping protein LRRC16A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Barrie, K.R. / Dominguez, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM073791 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM152412 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis for regulation of Capping Protein by the CARMIL dimer
著者: Barrie, K.R. / Dominguez, R.
履歴
登録2024年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月21日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月21日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F-actin-uncapping protein LRRC16A
B: F-actin-uncapping protein LRRC16A
C: F-actin-capping protein subunit alpha-1
D: F-actin-capping protein subunit beta
E: F-actin-capping protein subunit alpha-1
F: F-actin-capping protein subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)365,7986
ポリマ－365,7986
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 F-actin-uncapping protein LRRC16A / CARMIL homolog / Capping protein regulator and myosin 1 linker protein 1 / Capping protein / Arp2/3 ...CARMIL homolog / Capping protein regulator and myosin 1 linker protein 1 / Capping protein / Arp2/3 and myosin-I linker homolog 1 / Arp2/3 and myosin-I linker protein 1 / Leucine-rich repeat-containing protein 16A


分子量: 118676.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CARMIL1, CARMIL, LRRC16, LRRC16A / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q5VZK9
#2: タンパク質 F-actin-capping protein subunit alpha-1 / CapZ alpha-1


分子量: 32964.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAPZA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52907
#3: タンパク質 F-actin-capping protein subunit beta / CapZ beta


分子量: 31258.289 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAPZB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47756
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of the CARMIL dimer bound to Capping Protein
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.37 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 47 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 690592
詳細: Please note that this is a composite map (used for model building and refinement) and therefore does not have a single particle number or resolution associated with it. Instead, the map was ...詳細: Please note that this is a composite map (used for model building and refinement) and therefore does not have a single particle number or resolution associated with it. Instead, the map was obtained by combining multiple different maps (already deposited as separate EMDB entries) each at different resolutions and with different numbers of particles. Since the number of particles and resolution are required, the values included here reflect the consensus map (EMD-47891). Thank you.
対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00523766
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.14432094
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.0213176
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.063684
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0074138

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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