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- PDB-9e2v: Cryo-EM map of homodecameric TraT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e2v
タイトルCryo-EM map of homodecameric TraT
要素TraT complement resistance protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Membrane protein involved in surface exclusion
機能・相同性Enterobacterial TraT complement resistance / Enterobacterial TraT complement resistance protein / cell outer membrane / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / TraT complement resistance protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lundgren, C.A.K. / Lea, S. / Deme, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Other government
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Structure of the conjugation surface exclusion protein TraT.
著者: Nicolas Chen / Alfredas Bukys / Camilla A K Lundgren / Justin C Deme / Hafez El Sayyed / Achillefs N Kapanidis / Susan M Lea / Ben C Berks /
要旨: Conjugal transfer of plasmids between bacteria is a major route for the spread of antimicrobial resistance. Many conjugative plasmids encode exclusion systems that inhibit redundant conjugation. In ...Conjugal transfer of plasmids between bacteria is a major route for the spread of antimicrobial resistance. Many conjugative plasmids encode exclusion systems that inhibit redundant conjugation. In incompatibility group F (IncF) plasmids surface exclusion is mediated by the outer membrane protein TraT. Here we report the cryoEM structure of the TraT exclusion protein complex from the canonical F plasmid of Escherichia coli. TraT is a hollow homodecamer shaped like a chef's hat. In contrast to most outer membrane proteins, TraT spans the outer membrane using transmembrane α-helices. We develop a microscopy-based conjugation assay to probe the effects of directed mutagenesis on TraT. Our analysis provides no support for the idea that TraT has specific interactions with partner proteins. Instead, we infer that TraT is most likely to function by physical interference with conjugation. This work provides structural insight into a natural inhibitor of microbial gene transfer.
履歴
登録2024年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月16日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TraT complement resistance protein
B: TraT complement resistance protein
C: TraT complement resistance protein
D: TraT complement resistance protein
E: TraT complement resistance protein
F: TraT complement resistance protein
G: TraT complement resistance protein
H: TraT complement resistance protein
I: TraT complement resistance protein
J: TraT complement resistance protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)276,68110
ポリマ－276,68110
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, C-terminally TS tagged TraT was purified using affinity chromatography and run over a gel filtration column. The sample eluted with a retention volume indicating a higher ...根拠: gel filtration, C-terminally TS tagged TraT was purified using affinity chromatography and run over a gel filtration column. The sample eluted with a retention volume indicating a higher order assembly, which was verified by single particle cryo-EM
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "H"
d_2ens_1chain "B"
d_3ens_1chain "D"
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d_8ens_1chain "C"
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d_10ens_1chain "J"

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: CYS / Beg label comp-ID: CYS / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Auth seq-ID: 22 - 247 / Label seq-ID: 1 - 226

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
d_1HH
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d_10JJ

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
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9given(0.323495430074, -0.946229601877, 0.000497245620126), (0.946229676122, 0.323495547573, 0.000175291429073), (-0.000326722683305, 0.000413802585848, 0.99999986101)304.037678956, -50.0432876126, 0.0134674698552

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要素

#1: タンパク質
TraT complement resistance protein


分子量: 27668.051 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: traT, ECOK12F101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13979
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TraT / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8 / 詳細: 100 mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, 0.02% DDM
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMTris-HCl1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
30.02 %DDM1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 54 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_5246 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 90771 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 74.55 / Target criteria: CC
原子モデル構築Accession code: P13979 / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 74.55 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002217090
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.352723090
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0392720
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00162970
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.38292390
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2HHELECTRON MICROSCOPYNCS constraints7.25827247945E-13
ens_1d_3HHELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.41296270802E-12
ens_1d_4HHELECTRON MICROSCOPYNCS constraints2.94536671407E-12
ens_1d_5HHELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.57856216204E-12
ens_1d_6HHELECTRON MICROSCOPYNCS constraints6.59728110829E-13
ens_1d_7HHELECTRON MICROSCOPYNCS constraints7.93679151406E-13
ens_1d_8HHELECTRON MICROSCOPYNCS constraints7.01598224636E-13
ens_1d_9HHELECTRON MICROSCOPYNCS constraints6.04173583348E-13
ens_1d_10HHELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.89039082399E-12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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