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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9dw0 | ||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Human ClpX-bound ClpP | ||||||||||||||||||||||||
要素 | ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit, mitochondrial | ||||||||||||||||||||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / Mitochondrial protein / serine protease | ||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報membrane protein proteolysis / mitochondrial protein catabolic process / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / Mitochondrial protein degradation / : / peptidase activity / ATPase binding ...membrane protein proteolysis / mitochondrial protein catabolic process / endopeptidase Clp / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / Mitochondrial protein degradation / : / peptidase activity / ATPase binding / endopeptidase activity / mitochondrial matrix / serine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å | ||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Chen, W.C. | ||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026タイトル: Cryo-EM structures of human ClpXP reveal mechanisms of assembly and proteolytic activation. 著者: Wenqian Chen / Gabriel C Lander / Jie Yang / ![]() 要旨: The human ClpXP complex (hClpXP) orchestrates mitochondrial protein quality control through targeted degradation of misfolded and unnecessary proteins. While bacterial ClpXP systems are well ...The human ClpXP complex (hClpXP) orchestrates mitochondrial protein quality control through targeted degradation of misfolded and unnecessary proteins. While bacterial ClpXP systems are well characterized, the assembly and regulation of human ClpXP remain poorly understood. In this study, we elucidate the complete assembly pathway of hClpXP through high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures. Our findings confirm that hClpP exists as a single-ring heptamer in isolation and reveal a previously undocumented initial assembly complex in which hexameric hClpX first engages with heptameric hClpP. We further demonstrate how this interaction drives substantial conformational rearrangements that facilitate the formation of tetradecameric hClpP within the fully assembled complex. Notably, we characterize a unique eukaryotic sequence in hClpX, termed the E-loop, which plays a critical role in stabilizing hexamer assembly and maintaining ATPase activity. Additionally, we show that peptide binding at the hClpP active site triggers further structural changes essential for achieving full proteolytic competence. Together, these structures provide unprecedented mechanistic insights into the stepwise assembly and activation of hClpXP, significantly advancing our understanding of this essential mitochondrial protein degradation machinery. | ||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9dw0.cif.gz | 564.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9dw0.ent.gz | 373.9 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9dw0.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dw/9dw0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dw/9dw0 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 47232MC ![]() 9dw1C ![]() 9dw3C ![]() 9p9vC ![]() 9pb1C ![]() 9ykxC ![]() 9ykzC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 21217.752 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLPP / 発現宿主: ![]() Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Human ClpX-bound ClpP / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||
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| 分子量 | 値: 0.3 MDa / 実験値: YES | |||||||||||||||||||||||||
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||||||
| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() | |||||||||||||||||||||||||
| 緩衝液 | pH: 7.5 | |||||||||||||||||||||||||
| 緩衝液成分 |
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| 試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||||||||||||
| 試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | |||||||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % 詳細: The sample was prepared using manual blot-and-plunge freezing method in cold room (4 celsius) |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 45000 X / 倍率(補正後): 54945 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3300 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 230 nm / Cs: 3.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: BASIC |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
| 撮影 | 平均露光時間: 6.8 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10333 |
| 画像スキャン | サンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 50 |
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解析
| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1940578 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1315867 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | PDB-ID: 6BBA Accession code: 6BBA / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 25.3 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
|
ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
米国, 3件
引用













PDBj


FIELD EMISSION GUN
