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- PDB-9dgu: structure of dynactin, dynein tail with two BICDR from dynein-dyn... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 9dgu
タイトルstructure of dynactin, dynein tail with two BICDR from dynein-dynactin-BICDR on microtubules
要素
  • (Cytoplasmic dynein 1 ...) x 2
  • (Dynactin subunit ...) x 6
  • (F-actin-capping protein subunit ...) x 2
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Actin-related protein 10
  • Alpha-centractin
  • BICD family-like cargo adapter 1
  • Dynein light intermediate chain
キーワードMOTOR PROTEIN / dynein / dynactin / BICDR / microtubule
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi to secretory granule transport / : / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / retrograde axonal transport of mitochondrion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs ...Golgi to secretory granule transport / : / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / retrograde axonal transport of mitochondrion / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / Formation of the polybromo-BAF (pBAF) complex / Formation of the embryonic stem cell BAF (esBAF) complex / Formation of the non-canonical BAF (ncBAF) complex / UCH proteinases / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Regulation of CDH1 Function / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / dynactin complex / centriolar subdistal appendage / positive regulation of neuromuscular junction development / centriole-centriole cohesion / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / microtubule anchoring at centrosome / nuclear membrane disassembly / F-actin capping protein complex / WASH complex / ventral spinal cord development / cytoskeleton-dependent cytokinesis / retromer complex / dynein complex / microtubule plus-end / cellular response to cytochalasin B / positive regulation of microtubule nucleation / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / protein localization to adherens junction / melanosome transport / dense body / barbed-end actin filament capping / Tat protein binding / Neutrophil degranulation / postsynaptic actin cytoskeleton / coronary vasculature development / non-motile cilium assembly / regulation of cell morphogenesis / vesicle transport along microtubule / adherens junction assembly / retrograde transport, endosome to Golgi / apical protein localization / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / minus-end-directed microtubule motor activity / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / microtubule associated complex / centrosome localization / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / tight junction / COPI-mediated anterograde transport / ventricular septum development / aorta development / microtubule-based movement / nuclear migration / neuromuscular process / apical junction complex / establishment of mitotic spindle orientation / neuromuscular junction development / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / dynein intermediate chain binding / establishment or maintenance of cell polarity / motor behavior / cell leading edge / cortical cytoskeleton / cleavage furrow / microtubule organizing center / nitric-oxide synthase binding / dynein complex binding / brush border / dynactin binding / regulation of synaptic vesicle endocytosis / kinesin binding / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / intercellular bridge / stress fiber
類似検索 - 分子機能
: / Dynactin subunit 3 / Dynactin subunit p22 / Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynein associated protein ...: / Dynactin subunit 3 / Dynactin subunit p22 / Dynactin subunit 4 / Dynactin p62 family / Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynein associated protein / Dynein associated protein / Dynein 1 light intermediate chain / Dynactin subunit 5 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / : / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Trimeric LpxA-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Dynactin subunit 5 / Dynactin subunit 1 / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Dynactin subunit 4 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynactin subunit 2 / Dynein light intermediate chain / Actin related protein 1A ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Dynactin subunit 5 / Dynactin subunit 1 / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Dynactin subunit 4 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynactin subunit 2 / Dynein light intermediate chain / Actin related protein 1A / BICD family-like cargo adapter 1 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 3 / Actin-related protein 10 / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.1 Å
データ登録者Rao, Q. / Chai, P. / Zhang, K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM142959 米国
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2026
タイトル: Roles of microtubules and LIS1 in dynein transport machinery assembly.
著者: Qinhui Rao / Jun Yang / Pengxin Chai / Steven Markus / Kai Zhang /
要旨: Cytoplasmic dynein-1, a microtubule (MT)-based motor protein, requires dynactin and a coiled-coil adaptor to form the processive dynein-dynactin-adaptor (DDA) complex. The roles of MTs and dynein ...Cytoplasmic dynein-1, a microtubule (MT)-based motor protein, requires dynactin and a coiled-coil adaptor to form the processive dynein-dynactin-adaptor (DDA) complex. The roles of MTs and dynein regulator lissencephaly-1 (LIS1) in DDA assembly have remained elusive. Here we use cryo-electron microscopy to determine the structural basis of MT- and LIS1-mediated DDA assembly. We show that an adaptor-independent dynein-dynactin complex spontaneously forms on MTs with an intrinsic 2:1 stoichiometry in a highly efficient manner, driven by parallel alignment of dynein tails upon MT binding. Adaptors can wedge into and exchange within the assembled MT-bound dynein-dynactin complex; these processes are enabled by relative rotations between dynein and dynactin and facilitated by the dynein light-intermediate chains that assist the adaptor 'search' mechanism. Although LIS1 is dispensable for efficient DD(A)-MT assembly, its presence expands the conformational landscape of DD(A) assemblies on MTs. Cryo-electron microscopy reveals that LIS1 bridges dynactin p150 and dynein in both the closed Phi-like and open prepowerstroke states, stabilizing low-MT-affinity intermediates that tether dynein molecules in proximity to MTs and prime them for subsequent DD(A) assembly through alternative pathways. These findings demonstrate the dynamic adaptability of the dynein transport machinery and the coordinated roles of MTs and LIS1 in DDA assembly.
#1: ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Molecular basis for the assembly of the dynein transport machinery on microtubules.
著者: Qinhui Rao / Pengxin Chai / Kai Zhang /
要旨: Cytoplasmic dynein-1, a microtubule-based motor protein, requires dynactin and an adaptor to form the processive dynein-dynactin-adaptor (DDA) complex. The role of microtubules in DDA assembly has ...Cytoplasmic dynein-1, a microtubule-based motor protein, requires dynactin and an adaptor to form the processive dynein-dynactin-adaptor (DDA) complex. The role of microtubules in DDA assembly has been elusive. Here, we reveal detailed structural insights into microtubule-mediated DDA assembly using cryo-electron microscopy. We find that an adaptor-independent dynein-dynactin complex (DD) predominantly forms on microtubules in an intrinsic 2:1 stoichiometry, induced by spontaneous parallelization of dynein upon microtubule binding. Adaptors can squeeze in and exchange within the assembled microtubule-bound DD complex, which is enabled by relative rotations between dynein and dynactin, and further facilitated by dynein light intermediate chains that assist in an adaptor 'search' mechanism. Our findings elucidate the dynamic adaptability of the dynein transport machinery, and reveal a new mode for assembly of the motile complex.
履歴
登録2024年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月10日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月10日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月10日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月10日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月10日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月10日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22026年4月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.12026年4月8日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Data content type: EM metadata / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-centractin
B: Alpha-centractin
C: Alpha-centractin
D: Alpha-centractin
E: Alpha-centractin
F: Alpha-centractin
G: Alpha-centractin
H: Actin, cytoplasmic 1
I: Alpha-centractin
J: Actin-related protein 10
K: F-actin-capping protein subunit alpha-1
L: F-actin-capping protein subunit beta
M: Dynactin subunit 2
N: Dynactin subunit 2
O: Dynactin subunit 3
P: Dynactin subunit 2
Q: Dynactin subunit 2
R: Dynactin subunit 3
U: Dynactin subunit 6
V: Dynactin subunit 5
W: Dynactin subunit 1
Y: Dynactin subunit 4
Z: Dynactin subunit 1
a: BICD family-like cargo adapter 1
b: BICD family-like cargo adapter 1
c: BICD family-like cargo adapter 1
d: BICD family-like cargo adapter 1
e: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
f: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
g: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
h: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
j: Dynein light intermediate chain
m: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
n: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
o: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
p: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
q: Dynein light intermediate chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,871,87550
ポリマ－3,867,32737
非ポリマー4,54813
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 16分子 ABCDEFGIHJabcdjq

#1: タンパク質
Alpha-centractin


分子量: 42670.688 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D1PMN0
#2: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
参照: UniProt: Q6QAQ1, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#3: タンパク質 Actin-related protein 10


分子量: 46250.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: I3LHK5
#12: タンパク質
BICD family-like cargo adapter 1 / Bicaudal D-related protein 1 / BICD-related protein 1 / BICDR-1 / Coiled-coil domain-containing protein 64A


分子量: 65377.035 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Bicdl1, Bicdr1, Ccdc64
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0JNT9
#15: タンパク質 Dynein light intermediate chain


分子量: 54227.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D0X6Z5

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F-actin-capping protein subunit ... , 2種, 2分子 KL

#4: タンパク質 F-actin-capping protein subunit alpha-1


分子量: 33059.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0PFK5
#5: タンパク質 F-actin-capping protein subunit beta / CapZ beta


分子量: 30669.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0PFK7

-
Dynactin subunit ... , 6種, 11分子 MNPQORUVWZY

#6: タンパク質
Dynactin subunit 2


分子量: 44704.414 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A5G2QD80
#7: タンパク質 Dynactin subunit 3


分子量: 21192.477 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1SEC0
#8: タンパク質 Dynactin subunit 6


分子量: 20703.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: D0G6S1
#9: タンパク質 Dynactin subunit 5


分子量: 20150.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A286ZK88
#10: タンパク質 Dynactin subunit 1 / 150 kDa dynein-associated polypeptide / p150-glued


分子量: 142015.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A287B8J2
#11: タンパク質 Dynactin subunit 4 / Dyn4


分子量: 52920.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1TB62

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Cytoplasmic dynein 1 ... , 2種, 8分子 efmnghop

#13: タンパク質
Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Disks large homolog 1 isoform X1


分子量: 532739.562 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A480I0V8
#14: タンパク質
Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein intermediate chain 2 / Dynein intermediate chain 2 / cytosolic


分子量: 68567.219 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1VH50

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非ポリマー , 3種, 13分子

#16: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#17: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#18: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dynactin, dynein tail with two BICDR from dynein-dynactin-BICDR on microtubules
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#15 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 5 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Calibrated defocus min: 1200 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 7.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10576 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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