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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9cq8 | ||||||
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タイトル | Dimeric 9C2 gamma delta TCR extracellular domain bound by Fab 2 | ||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / TCR / CD3 / gamma delta / Fab / OKT3 / immune receptor / T cell / MEMBRANE PROTEIN / MEMBRANE PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.45 Å | ||||||
![]() | Hoque, M. / Saotome, K. / Franklin, M.C. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural characterization of two γδ TCR/CD3 complexes. 著者: Mohammed Hoque / John Benji Grigg / Trudy Ramlall / Jennifer Jones / Luke L McGoldrick / John C Lin / William C Olson / Eric Smith / Matthew C Franklin / Tong Zhang / Kei Saotome / ![]() 要旨: The T-cell receptor (TCR)/CD3 complex plays an essential role in the immune response and is a key player in cancer immunotherapies. There are two classes of TCR/CD3 complexes, defined by their TCR ...The T-cell receptor (TCR)/CD3 complex plays an essential role in the immune response and is a key player in cancer immunotherapies. There are two classes of TCR/CD3 complexes, defined by their TCR chain usage (αβ or γδ). Recently reported structures have revealed the organization of the αβ TCR/CD3 complex, but similar studies regarding the γδ TCR/CD3 complex have lagged behind. Here, we report cryoelectron microscopy (cryoEM) structural analysis of two γδ TCRs, G115 (Vγ9 Vδ2) and 9C2 (Vγ5 Vδ1), in complex with CD3 subunits. Our results show that the overall subunit organization of the γδ TCR/CD3 complexes is similar to αβ TCRs. However, both γδ TCRs display highly mobile extracellular domains (ECDs), unlike αβ TCRs, which have TCR ECDs that are rigidly coupled to its transmembrane (TM) domains. We corroborate this finding in cells by demonstrating that a γδ T-cell specific antibody can bind a site that would be inaccessible in the more rigid αβ TCR/CD3 complex. Furthermore, we observed that the Vγ5 Vδ1 complex forms a TCR γ5 chain-mediated dimeric species whereby two TCR/CD3 complexes are assembled. Collectively, these data shed light on γδ TCR/CD3 complex formation and may aid the design of γδ TCR-based therapies. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 341 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 217.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.9 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 50.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 73 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31280.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 33697.551 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #3: 抗体 | 分子量: 24129.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #4: 抗体 | 分子量: 23337.789 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #5: 多糖 | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: G115 gamma delta TCR/CD3 complex bound by OKT3 Fab / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.21.1_5286 / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 31918 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 49 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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