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万見
- PDB-9cmh: Cryo-EM structure of human claudin-4 complex with Clostridium per... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cmh
タイトルCryo-EM structure of human claudin-4 complex with Clostridium perfringens enterotoxin
要素
  • Claudin-4
  • Heat-labile enterotoxin B chain
キーワードMEMBRANE PROTEIN / claudin / enterotoxin
機能・相同性
機能・相同性情報


paracellular transport / positive regulation of metallopeptidase activity / calcium-independent cell-cell adhesion via plasma membrane cell-adhesion molecules / Tight junction interactions / bicellular tight junction assembly / apicolateral plasma membrane / regulation of cell morphogenesis / tight junction / positive regulation of wound healing / chloride channel activity ...paracellular transport / positive regulation of metallopeptidase activity / calcium-independent cell-cell adhesion via plasma membrane cell-adhesion molecules / Tight junction interactions / bicellular tight junction assembly / apicolateral plasma membrane / regulation of cell morphogenesis / tight junction / positive regulation of wound healing / chloride channel activity / renal absorption / chloride channel complex / lateral plasma membrane / bicellular tight junction / establishment of skin barrier / basal plasma membrane / response to progesterone / female pregnancy / circadian rhythm / transmembrane signaling receptor activity / cell-cell junction / toxin activity / cell adhesion / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane / structural molecule activity / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Claudin-4 / Claudin / Claudin, conserved site / Claudin family signature. / Clostridium enterotoxin / Clostridium enterotoxin / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Claudin-4 / Heat-labile enterotoxin B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Vecchio, A.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM138368 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM structures of Clostridium perfringens enterotoxin bound to its human receptor, claudin-4.
著者: Sewwandi S Rathnayake / Satchal K Erramilli / Anthony A Kossiakoff / Alex J Vecchio /
要旨: Clostridium perfringens enterotoxin (CpE) causes prevalent and deadly gastrointestinal disorders. CpE binds to receptors called claudins on the apical surfaces of small intestinal epithelium. ...Clostridium perfringens enterotoxin (CpE) causes prevalent and deadly gastrointestinal disorders. CpE binds to receptors called claudins on the apical surfaces of small intestinal epithelium. Claudins normally regulate paracellular transport but are hijacked from doing so by CpE and are instead led to form claudin/CpE complexes. Claudin/CpE complexes are the building blocks of oligomeric β-barrel pores that penetrate the plasma membrane and induce gut cytotoxicity. Here, we present the structures of CpE in complex with its native claudin receptor in humans, claudin-4, using cryogenic electron microscopy. The structures reveal the architecture of the claudin/CpE complex, the residues used in binding, the orientation of CpE relative to the membrane, and CpE-induced changes to claudin-4. Further, structures and modeling allude to the biophysical procession from claudin/CpE complexes to cytotoxic β-barrel pores during pathogenesis. In full, this work proposes a model of claudin/CpE assembly and provides strategies to obstruct its formation to treat CpE diseases.
履歴
登録2024年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Claudin-4
B: Heat-labile enterotoxin B chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2352
ポリマ－55,2352
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Claudin-4 / Clostridium perfringens enterotoxin receptor / CPE-R / CPE-receptor / Williams-Beuren syndrome ...Clostridium perfringens enterotoxin receptor / CPE-R / CPE-receptor / Williams-Beuren syndrome chromosomal region 8 protein


分子量: 22234.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLDN4, CPER, CPETR1, WBSCR8 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O14493
#2: タンパク質 Heat-labile enterotoxin B chain


分子量: 33000.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
遺伝子: cpe / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P01558
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human claudin-4 complex with Clostridium perfringens enterotoxin
タイプ: COMPLEX / 詳細: 2-protein complex / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.055 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: other entries (その他)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Hepes pH 7.4, 100 mM NaCl, and 0.003% LMNG
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHepes pH 7.41
2100 mMNaClNaCl1
30.003 %LMNG1
試料濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: glow-discharged for 60 seconds at 15 mA using a Pelco easiGlow (Ted Pella Inc) instrument.
グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 129000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7100
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.4粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARC4.4CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9cryoSPARC4.4初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.4最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.4分類
12cryoSPARC4.4３次元再構成
13PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 2504188
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 44683 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
17kp4

7kp4

17kp41PDBexperimental model
28u5f

8u5f

18u5f2PDBexperimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0043619
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.7984923
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.898495
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.046579
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004618

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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