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- PDB-9c7e: Diheteromeric GluN1/GluN2A (delM653) in nanodisc complex with gly... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c7e
タイトルDiheteromeric GluN1/GluN2A (delM653) in nanodisc complex with glycine, glutamate, and GNE-4123, open conformation, C2 symmetry
要素
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1,Green fluorescent protein chimera
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A,Green fluorescent protein chimera
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ion channel / NMDA / positive allosteric modulator / open pore conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / response to environmental enrichment / directional locomotion / positive regulation of Schwann cell migration / pons maturation / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / response to environmental enrichment / directional locomotion / positive regulation of Schwann cell migration / pons maturation / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / auditory behavior / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch / regulation of respiratory gaseous exchange / regulation of ARF protein signal transduction / response to other organism / protein localization to postsynaptic membrane / cellular response to magnesium ion / serotonin metabolic process / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / response to methylmercury / suckling behavior / response to manganese ion / response to glycine / response to carbohydrate / propylene metabolic process / sleep / dendritic spine organization / cellular response to dsRNA / locomotion / regulation of NMDA receptor activity / cellular response to lipid / RAF/MAP kinase cascade / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / response to glycoside / voltage-gated monoatomic cation channel activity / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate binding / neurotransmitter receptor complex / ligand-gated sodium channel activity / response to morphine / glutamate receptor signaling pathway / regulation of axonogenesis / calcium ion transmembrane import into cytosol / neuromuscular process / regulation of dendrite morphogenesis / protein heterotetramerization / male mating behavior / regulation of synapse assembly / spinal cord development / response to amine / glycine binding / cellular response to zinc ion / startle response / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / dopamine metabolic process / parallel fiber to Purkinje cell synapse / response to lithium ion / monoatomic cation transmembrane transport / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / cellular response to glycine / regulation of postsynaptic membrane potential / response to light stimulus / modulation of excitatory postsynaptic potential / action potential / associative learning / conditioned place preference / positive regulation of dendritic spine maintenance / monoatomic ion channel complex / regulation of neuronal synaptic plasticity / monoatomic cation transport / social behavior / positive regulation of protein targeting to membrane / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / long-term memory / synaptic cleft / neuron development / phosphatase binding / prepulse inhibition / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / multicellular organismal response to stress / postsynaptic density, intracellular component / monoatomic cation channel activity / response to fungicide / calcium ion homeostasis / glutamate-gated receptor activity / regulation of neuron apoptotic process / cell adhesion molecule binding / cellular response to manganese ion / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / neurogenesis / dendrite membrane
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Green fluorescent protein, GFP / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Green fluorescent protein, GFP / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DODECANE / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Green fluorescent protein / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.22 Å
データ登録者Jalali-Yazdi, F. / Kim, J. / Gouaux, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS) 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM snapshots of NMDA receptor activation illuminate sequential rearrangements.
著者: Jamie A Abbott / Junhoe Kim / Beiying Liu / Gabriela K Popescu / Eric Gouaux / Farzad Jalali-Yazdi /
要旨: Canonical -methyl-d-aspartate receptors (NMDARs) are glutamate-gated ion channels with critical roles in the development and function of the nervous system. The excitatory currents they produce ...Canonical -methyl-d-aspartate receptors (NMDARs) are glutamate-gated ion channels with critical roles in the development and function of the nervous system. The excitatory currents they produce reflect stochastic transitions between multiple agonist-bound closed- and open-pore states. We leveraged the intrinsically high open probability () of NMDARs composed of GluN1 and GluN2A subunits, together with judiciously chosen mutants and ligands, to achieve conditions in which receptors had a near unity. Using single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM), we captured three activated receptor states, each with distinct conformations of the gate-forming M3 helices. Separately, we carried out single-channel electrophysiology, together with statistical modeling, to relate the cryo-EM structures to the gating reaction. NMDAR channel opening involves bending of the pore-forming M3 helices to produce a transient open-channel conformation, subsequently stabilized by new interactions between the D2-M3 linkers with the pre-M1 helices and the pre-M4 loops, to yield the stable open channel.
履歴
登録2024年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年2月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1,Green fluorescent protein chimera
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A,Green fluorescent protein chimera
C: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1,Green fluorescent protein chimera
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A,Green fluorescent protein chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)506,34714
ポリマ－502,2314
非ポリマー4,11610
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1,Green fluorescent protein chimera / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 124759.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: Grin1, Nmdar1, GFP / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P35439, UniProt: P42212
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A,Green fluorescent protein chimera / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / ...GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NMDAR2A / NR2A


分子量: 126356.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: Grin2a, GFP / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q00959, UniProt: P42212
#3: 化合物 ChemComp-A1AUV / 4-cyclohexyl-N-[(8R)-2-cyclopropyl-7-hydroxy-5-methyl[1,2,4]triazolo[1,5-a]pyrimidin-6-yl]benzene-1-sulfonamide


分子量: 427.520 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H25N5O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト


分子量: 486.726 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H50O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-D12 / DODECANE / ドデカン


分子量: 170.335 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Diheteromeric NMDA receptor GluN1/GluN2A in nanodisc, in complex with glycine, glutamate, and GNE-4123, processed in C2 symmetry
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.502 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116
31Aequorea victoria (オワンクラゲ)6100
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 9
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 15 mA / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 291 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影平均露光時間: 1.8 sec. / 電子線照射量: 53 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
実像数: 8048

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2SerialEM画像取得
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 179000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00326050
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6435378
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.1443508
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0473972
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044462

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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