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- PDB-9c13: XMAP215 TOG5 interaction with GMPCPP tubulin lattice -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c13
タイトルXMAP215 TOG5 interaction with GMPCPP tubulin lattice
要素
  • Cytoskeleton-associated protein 5-A,Cytoskeleton-associated protein 5-A,Green fluorescent protein
  • Tubulin alpha chain
  • Tubulin beta-2B chain
キーワードCELL CYCLE / TOG / microtubule
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule plus end polymerase / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation ...microtubule plus end polymerase / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Intraflagellar transport / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Kinesins / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / MHC class II antigen presentation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Aggrephagy / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Hedgehog 'off' state / microtubule nucleation / microtubule plus-end binding / gamma-tubulin binding / positive regulation of axon guidance / microtubule polymerization / centrosome duplication / microtubule-based process / mitotic spindle organization / kinetochore / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / spindle pole / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / microtubule / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
XMAP215 family / : / XMAP215/Dis1/CLASP, TOG domain / TOG domain / TOG / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site ...XMAP215 family / : / XMAP215/Dis1/CLASP, TOG domain / TOG domain / TOG / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin alpha chain / Tubulin beta-2B chain / Cytoskeleton-associated protein 5-A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者McManus, C.T. / Travis, S.M. / Jeffrey, P.D. / Zhang, R. / Petry, S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01 GM141100-01A1 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32 GM142149-01A1 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01 GM141100-01A1 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure and function of XMAP215s C terminal domains in microtubule nucleation
著者: McManus, C.T. / Travis, S.M. / Jeffrey, P.D. / Zhang, R. / Petry, S.
履歴
登録2024年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月5日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Tubulin beta-2B chain
D: Tubulin beta-2B chain
A: Tubulin alpha chain
C: Tubulin alpha chain
E: Cytoskeleton-associated protein 5-A,Cytoskeleton-associated protein 5-A,Green fluorescent protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)264,30313
ポリマ－262,1175
非ポリマー2,1868
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 5分子 BDACE

#1: タンパク質 Tubulin beta-2B chain


分子量: 49999.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain / 参照: UniProt: Q6B856
#2: タンパク質 Tubulin alpha chain


分子量: 50188.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain / 参照: UniProt: F2Z4C1
#3: タンパク質 Cytoskeleton-associated protein 5-A,Cytoskeleton-associated protein 5-A,Green fluorescent protein / Microtubule-associated protein 215 kDa / XMAP215


分子量: 61740.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: ckap5-a, xmap215, GFP / プラスミド: pST50 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9PT63

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非ポリマー , 3種, 8分子

#4: 化合物 ChemComp-G2P / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER


分子量: 521.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: XMAP215 TOG5 and bovine alpha-beta tubulin / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 239 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21 / プラスミド: pST50
緩衝液pH: 6.8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
11 mMmagnesium chlorideMgCl21
280 mMPIPESC8H18N2O6S21
30.05 % w/vTween-20C58H114O261
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 10mAmp / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 293 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 0.1 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 4.1 sec. / 電子線照射量: 15 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2486
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 3710 / 縦: 3838 / 動画フレーム数/画像: 32 / 利用したフレーム数/画像: 1-32

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU2.12.1.2782REL画像取得
4cryoSPARC3.3.2CTF補正
7Coot0.8.9.2モデルフィッティング
9PHENIX1.21-5207-000モデル精密化
10cryoSPARC3.3.2初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.3.2最終オイラー角割当
12cryoSPARC3.3.2分類
13cryoSPARC3.3.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -25.75 ° / 軸方向距離/サブユニット: 9.012 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 334570 / アルゴリズム: FOURIER SPACE
詳細: Symmetry expansion was used based on microtubule pseudo-helical symmetry.
クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Accession code: 6DPU / Initial refinement model-ID: 2 / PDB-ID: 6DPU

6dpu

/ Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB chain-IDChain-ID
1BB
2JJ
3FF
4KK
精密化最高解像度: 2.89 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00543769
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.84359438
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.055978
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0556507
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0077719

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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