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- PDB-9bym: Cryo-EM structure of ATP synthase non-stator state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bym
タイトルCryo-EM structure of ATP synthase non-stator state
要素
  • (ATP synthase F1 subunit ...) x 2
  • (ATP synthase subunit ...) x 3
  • ATP synthase lipid-binding protein
  • ATPase inhibitor, mitochondrial
キーワードMEMBRANE PROTEIN / heart / ATP synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex binding / regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / negative regulation of hydrolase activity / mitochondrial depolarization / ATPase inhibitor activity / positive regulation of type 2 mitophagy / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway ...mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex binding / regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / negative regulation of hydrolase activity / mitochondrial depolarization / ATPase inhibitor activity / positive regulation of type 2 mitophagy / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / heme biosynthetic process / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / reactive oxygen species metabolic process / erythrocyte differentiation / ATPase binding / calmodulin binding / mitochondrial inner membrane / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal ...Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / : / Metazoan delta subunit of F1F0-ATP synthase, C-terminal domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase F(1) complex subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma / ATP synthase subunit beta / ATP synthase F1 subunit epsilon / ATP synthase lipid-binding protein / ATP synthase subunit alpha / ATPase inhibitor, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Zhang, Z. / Maharjan, R. / Tringides, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of ATP synthase non-stator state
著者: Zhang, Z. / Maharjan, R. / Tringides, M.
履歴
登録2024年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月6日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月6日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月6日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
J: ATPase inhibitor, mitochondrial
G: ATP synthase subunit gamma
H: ATP synthase F1 subunit delta
I: ATP synthase F1 subunit epsilon
K: ATP synthase lipid-binding protein
L: ATP synthase lipid-binding protein
N: ATP synthase lipid-binding protein
O: ATP synthase lipid-binding protein
P: ATP synthase lipid-binding protein
Q: ATP synthase lipid-binding protein
R: ATP synthase lipid-binding protein
M: ATP synthase lipid-binding protein
B: ATP synthase subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)555,16327
ポリマ－552,69018
非ポリマー2,4739
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATP synthase subunit ... , 3種, 7分子 ACBDEFG

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha


分子量: 59502.258 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D1XYK3
#2: タンパク質 ATP synthase subunit beta


分子量: 60893.625 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
参照: UniProt: A0A8D1JU29, H+-transporting two-sector ATPase
#4: タンパク質 ATP synthase subunit gamma


分子量: 30252.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D0YCC0

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タンパク質 , 2種, 9分子 JKLNOPQRM

#3: タンパク質 ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase F1 subunit epsilon / Inhibitor of F(1)F(o)-ATPase / IF(1) / IF1


分子量: 12209.655 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q29307
#7: タンパク質
ATP synthase lipid-binding protein / ATPase protein 9 / ATPase subunit c


分子量: 14596.909 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D1WGE8

-
ATP synthase F1 subunit ... , 2種, 2分子 HI

#5: タンパク質 ATP synthase F1 subunit delta


分子量: 17489.729 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1VPE5
#6: タンパク質 ATP synthase F1 subunit epsilon


分子量: 14774.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D1L782

-
非ポリマー , 3種, 9分子

#8: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#10: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of ATP synthase non-stator state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.11 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 19085 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00330324
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.50441015
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.86911132
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.044786
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045279

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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