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- PDB-9bxa: Structure of Mnx H340A complex from Bacillus sp. PL-12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bxa
タイトルStructure of Mnx H340A complex from Bacillus sp. PL-12
要素
  • MnxE
  • MnxF
  • MnxG
キーワードMETAL TRANSPORT / Complex / multicopper oxidase / manganese biomineralization
機能・相同性Multicopper oxidase, copper-binding site / Multicopper oxidases signature 2. / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxin / copper ion binding / MnxE / MnxF / MnxG
機能・相同性情報
生物種Bacillus sp. (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Novikova, I.V. / Evans, J.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
Department of Energy (DOE, United States)50773 (under EMSL) 米国
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / : 2024
タイトル: Cryo-EM Structure of the Mnx Protein Complex Reveals a Tunnel Framework for the Mechanism of Manganese Biomineralization.
著者: Irina V Novikova / Alexandra V Soldatova / Trevor H Moser / Stephanie M Thibert / Christine A Romano / Mowei Zhou / Bradley M Tebo / James E Evans / Thomas G Spiro /
要旨: The global manganese cycle relies on microbes to oxidize soluble Mn(II) to insoluble Mn(IV) oxides. Some microbes require peroxide or superoxide as oxidants, but others can use O directly, via ...The global manganese cycle relies on microbes to oxidize soluble Mn(II) to insoluble Mn(IV) oxides. Some microbes require peroxide or superoxide as oxidants, but others can use O directly, via multicopper oxidase (MCO) enzymes. One of these, MnxG from strain PL-12, was isolated in tight association with small accessory proteins, MnxE and MnxF. The protein complex, called Mnx, has eluded crystallization efforts, but we now report the 3D structure of a point mutant using cryo-EM single particle analysis, cross-linking mass spectrometry, and AlphaFold Multimer prediction. The β-sheet-rich complex features MnxG enzyme, capped by a heterohexameric ring of alternating MnxE and MnxF subunits, and a tunnel that runs through MnxG and its MnxEF cap. The tunnel dimensions and charges can accommodate the mechanistically inferred binuclear manganese intermediates. Comparison with the Fe(II)-oxidizing MCO, ceruloplasmin, identifies likely coordinating groups for the Mn(II) substrate, at the entrance to the tunnel. Thus, the 3D structure provides a rationale for the established manganese oxidase mechanism, and a platform for further experiments to elucidate mechanistic details of manganese biomineralization.
履歴
登録2024年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MnxG
B: MnxE
C: MnxE
D: MnxE
E: MnxF
F: MnxF
G: MnxF


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)210,9777
ポリマ-210,9777
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 MnxG


分子量: 138340.672 Da / 分子数: 1 / 変異: H340A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. (in: firmicutes) (バクテリア)
遺伝子: mnxG
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A7KBU7
#2: タンパク質 MnxE


分子量: 12185.235 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. (in: firmicutes) (バクテリア)
遺伝子: mnxE
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A7KBU5
#3: タンパク質 MnxF


分子量: 12026.734 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus sp. (in: firmicutes) (バクテリア)
遺伝子: mnxF
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A7KBU6

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mnx H340A complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量: 0.21 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Bacillus sp. (in: firmicutes) (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 7.8
試料濃度: 4.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: contains 80mM CHAPSO
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.1_5286 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 98663 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 187.03 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002114464
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.538519678
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04622101
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00422592
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.04931900

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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