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- PDB-9bf3: Cryo-EM Structure of GCN2 HRSL Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9bf3
タイトルCryo-EM Structure of GCN2 HRSL Domain
要素non-specific serine/threonine protein kinase
キーワードSIGNALING PROTEIN / Kinase / Homodimer / Regulatory Domain
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cytoplasmic translational initiation in response to stress / DNA damage checkpoint signaling / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity ...negative regulation of cytoplasmic translational initiation in response to stress / DNA damage checkpoint signaling / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
eIF-2-alpha kinase Gcn2 / Histidyl tRNA synthetase-related domain / Anticodon binding domain of tRNAs / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / : ...eIF-2-alpha kinase Gcn2 / Histidyl tRNA synthetase-related domain / Anticodon binding domain of tRNAs / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / : / Anticodon-binding domain superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
non-specific serine/threonine protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces marxianus (酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.18 Å
データ登録者Solorio-Kirpichyan, K.M. / Golovenko, D. / Xiao, F. / Yan, N. / Korostelev, A.A. / Korennykh, A.V.
資金援助 米国, フランス, 6件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM110161-01 米国
Burroughs Wellcome FundAWD1004002 米国
The Vallee Foundation Inc.1013579 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5T32GM007388 米国
Human Frontier Science Program (HFSP)LT000754 フランス
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM127094 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM Structure of GCN2 HisRS-Like Domain
著者: Solorio-Kirpichyan, K.M. / Golovenko, D. / Xiao, F. / Yan, N. / Korostelev, A.A. / Korennykh, A.V.
履歴
登録2024年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月18日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月18日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月18日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月18日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年12月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月14日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: non-specific serine/threonine protein kinase
B: non-specific serine/threonine protein kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)381,9412
ポリマ－381,9412
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1chain "B"

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Auth seq-ID: 1000 - 1507 / Label seq-ID: 1000 - 1507

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
d_1AA
d_2BB

NCS oper: (Code: givenMatrix: (-0.999999116187, -0.000421745301729, 0.00126085519001), (0.000422428043447, -0.999999764289, 0.000541273721841), (0.00126062661316, 0.000541805864047, 0.999999058633) ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999999116187, -0.000421745301729, 0.00126085519001), (0.000422428043447, -0.999999764289, 0.000541273721841), (0.00126062661316, 0.000541805864047, 0.999999058633)
ベクター: 207.938595645, 207.899653466, -0.187441765035)

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要素

#1: タンパク質 non-specific serine/threonine protein kinase


分子量: 190970.547 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Sequences for unresolved loops were deleted / 由来: (組換発現) Kluyveromyces marxianus (酵母) / 遺伝子: GCN2, KLMA_30413
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: W0T9H7, non-specific serine/threonine protein kinase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GCN2 HRSL Domain / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.116 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Kluyveromyces marxianus (酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1350 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMTrisC4H11NO31
32 mMmagnesium chlorideMgCl21
45 mMDTTC4H10O2S21
50.1 %Triton-x 1001
61 %GlycerolC3H8O31
試料濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
撮影平均露光時間: 5.9 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9048

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.4.1粒子像選択
2EPU2.14画像取得EPU 2.14 was used to collect images
8PHENIXモデル精密化
10cryoSPARC4.4.1初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.4.1最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.4.1分類
13cryoSPARC4.4.1３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 1697401
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 215101 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 118.5 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00227958
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.421510760
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03821206
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00541378
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.05881044
Refine LS restraints NCSタイプ: NCS constraints / Rms dev position: 1.92267504883E-10 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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