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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9b3q | ||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | The structure of the human cardiac F-actin mutant A331P | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Actin, alpha cardiac muscle 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | CONTRACTILE PROTEIN / actin / cardiac / human / sarcomere | ||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() actin filament-based movement / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / cardiac muscle tissue morphogenesis / actomyosin structure organization / Striated Muscle Contraction / I band / RHOB GTPase cycle / microfilament motor activity ...actin filament-based movement / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / cardiac muscle tissue morphogenesis / actomyosin structure organization / Striated Muscle Contraction / I band / RHOB GTPase cycle / microfilament motor activity / heart contraction / myosin binding / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / RHOA GTPase cycle / cardiac muscle contraction / actin filament organization / sarcomere / actin filament / filopodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell body / blood microparticle / response to ethanol / hydrolase activity / response to xenobiotic stimulus / focal adhesion / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Doran, M.H. / Sousa, D. / Rynkiewicz, M.J. / Lehman, W. / Cammarato, A. | ||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of human cardiac actin 著者: Doran, M.H. / Rynkiewicz, M.J. / Sousa, D. / Cammarato, A. / Lehman, W. | ||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 200.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 160.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 41.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 60.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 44153MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42103.945 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Human cardiac actin with the mutation A331P / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 株 (発現宿主): 21 参照: UniProt: P68032, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 #2: 化合物 | #3: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Human cardiac F-actin with mutation A331P / タイプ: COMPLEX 詳細: ACTC was expressed in Sf21 insect cells, using recombinant baculoviruses, and purified via gelsolin affinity chromatography Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: .42 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() 株: Sf21 |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 詳細: 2 mmolL-1 Tris (pH 8), 0.2 mmolL-1 CaCl2, 0.2 mmolL-1 ATP, 0.5 mmolL-1 b-mercaptoethanol, 0.002% NaN3 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 8000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -166.45 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.93 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 140667 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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