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- PDB-9arw: Structure of the guideless DtCmr Type III CRISPR complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9arw
タイトルStructure of the guideless DtCmr Type III CRISPR complex
要素
  • (Type III-B CRISPR ...) x 2
  • CRISPR type III-B/RAMP module-associated protein Cmr5
  • CSD domain-containing protein Cmr6
  • Type III-B CRISPR-associated protein Cas10/Cmr2
キーワードIMMUNE SYSTEM / CRISPR / complex / guideless
機能・相同性
機能・相同性情報


defense response to virus / nucleic acid binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CRISPR-associated protein (Cas_Cmr5) / CRISPR-associated protein, TM1793 / CRISPR-associated protein, TM1791 / CRISPR-associated protein, Cmr3 / CRISPR-associated protein (Cas_Cmr3) / CRISPR-associated protein, Cmr5 / CRISPR-associated RAMP Cmr4 / AF1862-like domain superfamily / CRISPR-associated protein Cmr2 / CRISPR-associated protein Cmr2, N-terminal ...CRISPR-associated protein (Cas_Cmr5) / CRISPR-associated protein, TM1793 / CRISPR-associated protein, TM1791 / CRISPR-associated protein, Cmr3 / CRISPR-associated protein (Cas_Cmr3) / CRISPR-associated protein, Cmr5 / CRISPR-associated RAMP Cmr4 / AF1862-like domain superfamily / CRISPR-associated protein Cmr2 / CRISPR-associated protein Cmr2, N-terminal / CRISPR-Cas system, Cmr2 subunit, D1 domain, cysteine cluster / CRISPR-associated protein Cmr2, N-terminal / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold-shock (CSD) domain profile. / : / Cas10/Cmr2, second palm domain / Cold shock domain / Cold shock protein domain / CRISPR type III-associated protein / RAMP superfamily / GGDEF domain profile. / GGDEF domain / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Type III-B CRISPR module-associated protein Cmr3 / CSD domain-containing protein / CRISPR type III-B/RAMP module-associated protein Cmr5 / Type III-B CRISPR module RAMP protein Cmr4 / Type III-B CRISPR-associated protein Cas10/Cmr2
類似検索 - 構成要素
生物種Dissulfurispira thermophila (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Burman, N. / Henriques, W.H. / Pandey, S. / Wiedenheft, B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM134867-01 米国
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of a type III CRISPR complex that AMPylates a HEPN toxin
著者: Pandey, S. / Burman, N. / Henriques, W.H. / Zahl, T. / Wiegand, T. / Nyquist, H. / Wilkinson, R. / Wiedenheft, B.
#1: ジャーナル: Protein Sci / 年: 2018
タイトル: UCSF ChimeraX: Meeting modern challenges in visualization and analysis.
著者: Thomas D Goddard / Conrad C Huang / Elaine C Meng / Eric F Pettersen / Gregory S Couch / John H Morris / Thomas E Ferrin /
要旨: UCSF ChimeraX is next-generation software for the visualization and analysis of molecular structures, density maps, 3D microscopy, and associated data. It addresses challenges in the size, scope, and ...UCSF ChimeraX is next-generation software for the visualization and analysis of molecular structures, density maps, 3D microscopy, and associated data. It addresses challenges in the size, scope, and disparate types of data attendant with cutting-edge experimental methods, while providing advanced options for high-quality rendering (interactive ambient occlusion, reliable molecular surface calculations, etc.) and professional approaches to software design and distribution. This article highlights some specific advances in the areas of visualization and usability, performance, and extensibility. ChimeraX is free for noncommercial use and is available from http://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ for Windows, Mac, and Linux.
#2: ジャーナル: Nat Methods / 年: 2017
タイトル: cryoSPARC: algorithms for rapid unsupervised cryo-EM structure determination.
著者: Ali Punjani / John L Rubinstein / David J Fleet / Marcus A Brubaker /
要旨: Single-particle electron cryomicroscopy (cryo-EM) is a powerful method for determining the structures of biological macromolecules. With automated microscopes, cryo-EM data can often be obtained in a ...Single-particle electron cryomicroscopy (cryo-EM) is a powerful method for determining the structures of biological macromolecules. With automated microscopes, cryo-EM data can often be obtained in a few days. However, processing cryo-EM image data to reveal heterogeneity in the protein structure and to refine 3D maps to high resolution frequently becomes a severe bottleneck, requiring expert intervention, prior structural knowledge, and weeks of calculations on expensive computer clusters. Here we show that stochastic gradient descent (SGD) and branch-and-bound maximum likelihood optimization algorithms permit the major steps in cryo-EM structure determination to be performed in hours or minutes on an inexpensive desktop computer. Furthermore, SGD with Bayesian marginalization allows ab initio 3D classification, enabling automated analysis and discovery of unexpected structures without bias from a reference map. These algorithms are combined in a user-friendly computer program named cryoSPARC (http://www.cryosparc.com).
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: PHENIX: a comprehensive Python-based system for macromolecular structure solution.
著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy ...著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert Oeffner / Randy J Read / David C Richardson / Jane S Richardson / Thomas C Terwilliger / Peter H Zwart /
要旨: Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many ...Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many of these structures because of the need for manual interpretation of complex numerical data using many software packages and the repeated use of interactive three-dimensional graphics. PHENIX has been developed to provide a comprehensive system for macromolecular crystallographic structure solution with an emphasis on the automation of all procedures. This has relied on the development of algorithms that minimize or eliminate subjective input, the development of algorithms that automate procedures that are traditionally performed by hand and, finally, the development of a framework that allows a tight integration between the algorithms.
履歴
登録2024年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月27日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月27日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月27日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月27日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月27日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月27日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: CSD domain-containing protein Cmr6
A: Type III-B CRISPR-associated protein Cas10/Cmr2
C: Type III-B CRISPR module RAMP protein Cmr4
D: Type III-B CRISPR module RAMP protein Cmr4
E: Type III-B CRISPR module RAMP protein Cmr4
F: CRISPR type III-B/RAMP module-associated protein Cmr5
G: CRISPR type III-B/RAMP module-associated protein Cmr5
B: Type III-B CRISPR module-associated protein Cmr3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)289,7599
ポリマ－289,6948
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 4分子 HAFG

#1: タンパク質 CSD domain-containing protein Cmr6


分子量: 42396.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dissulfurispira thermophila (バクテリア)
株: T55J / 遺伝子: JZK55_14930 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7G1H339
#2: タンパク質 Type III-B CRISPR-associated protein Cas10/Cmr2


分子量: 70288.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dissulfurispira thermophila (バクテリア)
株: T55J / 遺伝子: JZK55_14980 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7G1H3Q2
#4: タンパク質 CRISPR type III-B/RAMP module-associated protein Cmr5


分子量: 15953.378 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dissulfurispira thermophila (バクテリア)
株: T55J / 遺伝子: JZK55_14940 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7G1H353

-
Type III-B CRISPR ... , 2種, 4分子 CDEB

#3: タンパク質 Type III-B CRISPR module RAMP protein Cmr4


分子量: 34966.660 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dissulfurispira thermophila (バクテリア)
株: T55J / 遺伝子: JZK55_14950 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7G1H376
#5: タンパク質 Type III-B CRISPR module-associated protein Cmr3


分子量: 40201.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dissulfurispira thermophila (バクテリア)
株: T55J / 遺伝子: JZK55_14970 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7G1H1A4

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非ポリマー , 1種, 1分子

#6: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Guideless type III CRISPR complex from Dissulfurispira thermophila
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Dissulfurispira thermophila (バクテリア) / 株: T55J
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMPotassium ChlorideKCl1
225 mMHEPESC8H18N2O4S1
350 mL/LGlycerolC3H8O31
41 mMTCEPC9H15O6P1
試料濃度: 1.13 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 36000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.1.2粒子像選択
4cryoSPARC4.1.2CTF補正Patch CTF-Correction
7UCSF ChimeraX1.6.1モデルフィッティングFit in Map command was used to dock individual subunits
9PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化
10cryoSPARC4.1.2初期オイラー角割当Ab Initio Reconstruction
11cryoSPARC4.1.2最終オイラー角割当Non-Uniform Refinement
12cryoSPARC4.1.2分類Ab Initio Reconstruction
13cryoSPARC4.1.2３次元再構成Non-Uniform Refinement
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3251401
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 305242 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: Initial local fitting was done using ChimeraX.
原子モデル構築
ID 3D fitting-IDChain-IDChain residue range詳細Source nameタイプ
11A1-596Initial model generated using Alphafold (purification tag not included)AlphaFoldin silico model
21B1-360Initial model generated using AlphafoldAlphaFoldin silico model
31C1-315Initial model generated using AlphafoldAlphaFoldin silico model
41D1-315Initial model generated using AlphafoldAlphaFoldin silico model
51E1-315Initial model generated using AlphafoldAlphaFoldin silico model
61F1-140Initial model generated using AlphafoldAlphaFoldin silico model
71G1-140Initial model generated using AlphafoldAlphaFoldin silico model
81H75-376Initial model generated using Alphafold (after trimming N-terminal domain)AlphaFoldin silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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