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万見
- PDB-8zr5: Cryo-EM Structure of GPR119-Gs-Firuglipel complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zr5
タイトルCryo-EM Structure of GPR119-Gs-Firuglipel complex
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 3
  • Glucose-dependent insulinotropic receptor
  • Nanobody 35
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GPR119 / Firuglipel
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / phosphatidylcholine binding / insulin secretion / adenylate cyclase-activating G protein-coupled bile acid receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating serotonin receptor signaling pathway / regulation of skeletal muscle contraction / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / developmental growth / intracellular transport ...Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / phosphatidylcholine binding / insulin secretion / adenylate cyclase-activating G protein-coupled bile acid receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating serotonin receptor signaling pathway / regulation of skeletal muscle contraction / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / developmental growth / intracellular transport / D1 dopamine receptor binding / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / renal water homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / Hedgehog 'off' state / cellular response to acidic pH / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / cellular response to glucagon stimulus / intracellular glucose homeostasis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / adenylate cyclase activator activity / trans-Golgi network membrane / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / response to prostaglandin E / bone development / platelet aggregation / G protein-coupled receptor activity / cognition / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of insulin secretion / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G-protein activation / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / sensory perception of smell / photoreceptor disc membrane / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / G-protein beta-subunit binding / extracellular vesicle / sensory perception of taste / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / signaling receptor complex adaptor activity / retina development in camera-type eye / GTPase binding / G protein activity / fibroblast proliferation / Ca2+ pathway / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Ras protein signal transduction / cell population proliferation / Extra-nuclear estrogen signaling / signaling receptor complex / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / GTPase activity / synapse / GTP binding / protein-containing complex binding / signal transduction / extracellular exosome / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glucose-dependent insulinotropic receptor / G-protein alpha subunit, group S / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain ...Glucose-dependent insulinotropic receptor / G-protein alpha subunit, group S / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Glucose-dependent insulinotropic receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.31 Å
データ登録者Wong, T.S. / Zeng, Z.C. / Xiong, T.T. / Gan, S.Y. / Qiu, C. / Du, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of GPR119-Gs complex
著者: Wong, T.S. / Zeng, Z.C. / Xiong, T.T.
履歴
登録2024年6月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月19日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月19日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月19日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月19日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月19日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月19日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月19日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月19日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月19日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年6月19日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年7月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月23日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
N: Nanobody 35
C: Glucose-dependent insulinotropic receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,1146
ポリマ－151,6475
非ポリマー4671
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Guanine nucleotide-binding protein ... , 3種, 3分子 ABG

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Adenylate cyclase-stimulating G alpha protein


分子量: 45683.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAS, GNAS1, GSP
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63092
#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 41276.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62873
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7861.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P59768

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抗体 / タンパク質 / 非ポリマー , 3種, 3分子 NC

#4: 抗体 Nanobody 35


分子量: 17057.271 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#5: タンパク質 Glucose-dependent insulinotropic receptor / G-protein coupled receptor 119


分子量: 39768.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPR119
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8TDV5
#6: 化合物 ChemComp-A1D8M / 4-[5-[(1~{R})-1-(4-cyclopropylcarbonylphenoxy)propyl]-1,2,4-oxadiazol-3-yl]-2-fluoranyl-~{N}-[(2~{R})-1-oxidanylpropan-2-yl]benzamide / Firuglipel


分子量: 467.489 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H26FN3O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM Structure of GPR119-Gs-Firuglipel complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
EM embeddingMaterial: vitreous ice
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: OTHER / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 51.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 383236 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0038322
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.45511266
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.891132
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0391279
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031437

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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