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万見
- PDB-8zdh: Cryo-EM structure of Mycobacteriophage Douge genome-packed capsid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zdh
タイトルCryo-EM structure of Mycobacteriophage Douge genome-packed capsid (gp8 and gp113)
要素
  • Capsid Cement Protein (gp113)
  • Major Capsid Protein (gp8)
キーワードVIRUS / Mycobacteriophage / phage structure / Icosahedral / cryo-EM / protein assembly
生物種Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Maharana, J. / Wang, C.H. / Tsai, L.A. / Lowary, T.L. / Ho, M.C.
資金援助 台湾, 2件
組織認可番号国
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM and cryo-ET reveal the molecular architecture and host interactions of mycobacteriophage Douge.
著者: Jitendra Maharana / Chun-Hsiung Wang / Li-An Tsai / Yi-Ting Liao / Cheng-Han Yang / Melvin C Shen / Lourriel S Macale / Thang Ngoc Tran / Joemark Narsico / Ronelito J Perez / Sunil Kumar ...著者: Jitendra Maharana / Chun-Hsiung Wang / Li-An Tsai / Yi-Ting Liao / Cheng-Han Yang / Melvin C Shen / Lourriel S Macale / Thang Ngoc Tran / Joemark Narsico / Ronelito J Perez / Sunil Kumar Tewary / Jian-Li Wu / Hong-You Lin / Shu-Wei Chang / Aaron Franklin / Patrick J Moynihan / Deborah Jacobs-Sera / Krista G Freeman / Graham F Hatfull / Todd L Lowary / Meng-Chiao Ho /
要旨: Recent reports highlight the efficacy of engineered mycobacteriophages to treat non-tuberculosis mycobacterial disease. Molecular insights into mycobacteriophage architecture and host interactions ...Recent reports highlight the efficacy of engineered mycobacteriophages to treat non-tuberculosis mycobacterial disease. Molecular insights into mycobacteriophage architecture and host interactions could allow structure-guided phage engineering to increase efficacy and broaden host range, but such information is currently unavailable. We describe the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of mycobacteriophage Douge, which contains 1,105 protein subunits assembled into a complete siphophage and is coated with glycan-binding domains for mycobacterial cell surface interactions. When filled with viral genome, the channel spanning the connector, tail, and baseplate is sealed by tape measure proteins, providing a genome gating system and requiring limited structural changes for genome ejection upon phage-host contact. Nanometer-resolution cryoelectron tomography (cryo-ET) snapshots of phage-host interactions show that the baseplate remains attached to the mycobacterial outer membrane during viral genome ejection. This study reveals high-resolution structural details of this mycobacteriophage and its interaction with host glycans.
履歴
登録2024年5月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月25日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major Capsid Protein (gp8)
B: Major Capsid Protein (gp8)
C: Major Capsid Protein (gp8)
D: Major Capsid Protein (gp8)
E: Major Capsid Protein (gp8)
F: Major Capsid Protein (gp8)
G: Major Capsid Protein (gp8)
H: Major Capsid Protein (gp8)
I: Major Capsid Protein (gp8)
J: Capsid Cement Protein (gp113)
K: Capsid Cement Protein (gp113)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)379,14511
ポリマ－379,14511
非ポリマー00
水00
1
A: Major Capsid Protein (gp8)
B: Major Capsid Protein (gp8)
C: Major Capsid Protein (gp8)
D: Major Capsid Protein (gp8)
E: Major Capsid Protein (gp8)
F: Major Capsid Protein (gp8)
G: Major Capsid Protein (gp8)
H: Major Capsid Protein (gp8)
I: Major Capsid Protein (gp8)
J: Capsid Cement Protein (gp113)
K: Capsid Cement Protein (gp113)
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,748,713660
ポリマ－22,748,713660
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59

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要素

#1: タンパク質
Major Capsid Protein (gp8)


分子量: 40904.098 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
#2: タンパク質・ペプチド Capsid Cement Protein (gp113)


分子量: 5504.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 430 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 94629 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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