[日本語] English
- PDB-8yf8: Cryo-EM structure of Dragon Grouper nervous necrosis virus-like p... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yf8
タイトルCryo-EM structure of Dragon Grouper nervous necrosis virus-like particle at pH5.0 (3.52A)
要素Capsid protein alpha
キーワードVIRUS / nervous necrosis virus / Dragon Grouper / Cryo-EM structure
機能・相同性Nodavirus capsid / nodavirus capsid protein / Viral coat protein subunit / viral capsid / Capsid protein alpha
機能・相同性情報
生物種Dragon grouper nervous necrosis virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.52 Å
データ登録者Wang, C.H. / Chang, W.H.
資金援助 台湾, 2件
組織認可番号
Academia Sinica (Taiwan) 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: ACS Infect Dis / : 2024
タイトル: Molecular Mechanism of pH-Induced Protrusion Configuration Switching in Piscine Betanodavirus Implies a Novel Antiviral Strategy.
著者: Petra Štěrbová / Chun-Hsiung Wang / Kathleen J D Carillo / Yuan-Chao Lou / Takayuki Kato / Keiichi Namba / Der-Lii M Tzou / Wei-Hau Chang /
要旨: Many viruses contain surface spikes or protrusions that are essential for virus entry. These surface structures can thereby be targeted by antiviral drugs to treat viral infections. Nervous necrosis ...Many viruses contain surface spikes or protrusions that are essential for virus entry. These surface structures can thereby be targeted by antiviral drugs to treat viral infections. Nervous necrosis virus (NNV), a simple nonenveloped virus in the genus of betanodavirus, infects fish and damages aquaculture worldwide. NNV has 60 conspicuous surface protrusions, each comprising three protrusion domains (P-domain) of its capsid protein. NNV uses protrusions to bind to common receptors of sialic acids on the host cell surface to initiate its entry via the endocytic pathway. However, structural alterations of NNV in response to acidic conditions encountered during this pathway remain unknown, while detailed interactions of protrusions with receptors are unclear. Here, we used cryo-EM to discover that Grouper NNV protrusions undergo low-pH-induced compaction and resting. NMR and molecular dynamics (MD) simulations were employed to probe the atomic details. A solution structure of the P-domain at pH 7.0 revealed a long flexible loop (amino acids 311-330) and a pocket outlined by this loop. Molecular docking analysis showed that the N-terminal moiety of sialic acid inserted into this pocket to interact with conserved residues inside. MD simulations demonstrated that part of this loop converted to a β-strand under acidic conditions, allowing for P-domain trimerization and compaction. Additionally, a low-pH-favored conformation is attained for the linker connecting the P-domain to the NNV shell, conferring resting protrusions. Our findings uncover novel pH-dependent conformational switching mechanisms underlying NNV protrusion dynamics potentially utilized for facilitating NNV entry, providing new structural insights into complex NNV-host interactions with the identification of putative druggable hotspots on the protrusion.
履歴
登録2024年2月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Capsid protein alpha
B: Capsid protein alpha
C: Capsid protein alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,5066
ポリマ-111,3863
非ポリマー1203
00
1
A: Capsid protein alpha
B: Capsid protein alpha
C: Capsid protein alpha
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,690,390360
ポリマ-6,683,176180
非ポリマー7,214180
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein alpha
B: Capsid protein alpha
C: Capsid protein alpha
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 558 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)557,53230
ポリマ-556,93115
非ポリマー60115
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein alpha
B: Capsid protein alpha
C: Capsid protein alpha
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 669 kDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)669,03936
ポリマ-668,31818
非ポリマー72118
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質 Capsid protein alpha


分子量: 37128.754 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dragon grouper nervous necrosis virus (ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9E6H7
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Dragon Grouper nervous necrosis virus-like particle at pH5.0 (180 subunits)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Dragon grouper nervous necrosis virus (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 2100F
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2930 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 870 nm
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-20 (5k x 3k)

-
解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 22364 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る