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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8xyp | ||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of SAH-bound Tetrahymena DNA methyltransferase complex MTA1c | ||||||||||||||||||||||||
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![]() | DNA BINDING PROTEIN / DNA methyltransferase / DNA N6-methyladenine modification / chromatin regulation / gene regulation | ||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() mRNA m6A methyltransferase / mRNA m(6)A methyltransferase activity / RNA N6-methyladenosine methyltransferase complex / methyltransferase activity / methylation / nucleus / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.54 Å | ||||||||||||||||||||||||
![]() | Xu, Q. / Shi, Z.B. | ||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structures of Tetrahymena DNA methyltransferase MTA1c 著者: Xu, Q. / Xie, Y. / Shi, Z. | ||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 189.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 112.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 33.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 48.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43368.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: TTHERM_00704040 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 41269.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: TTHERM_01005150 / 発現宿主: ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 41937.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: TTHERM_00161750 / 発現宿主: ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 17043.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: TTHERM_00439330 / 発現宿主: ![]() ![]() |
#5: 化合物 | ChemComp-SAH / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Tetrahymena MTA1c with SAH / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 50 mM K glutamate, 0.5 mM TCEP, 0.05% beta-OG |
試料 | 濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm |
試料ホルダ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 48 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k) 実像数: 3634 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.54 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 372998 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 52.45 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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