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- PDB-8xjv: Structural basis for the linker histone H5-nucleosome binding and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xjv
タイトルStructural basis for the linker histone H5-nucleosome binding and chromatin compaction
要素
  • (DNA) x 2
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3
  • Histone H4
  • Histone H5
キーワードGENE REGULATION / Chromatin Fiber / Histone / DNA / Linker Histone / Nucleosome / Epigenetics / Genome Folding / Interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA recombination / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromatin organization / double-stranded DNA binding / protein heterodimerization activity ...negative regulation of DNA recombination / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / chromatin organization / double-stranded DNA binding / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site ...Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / DNA (> 1000) / Histone H3 / Histone H5 / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Li, W.Y. / Song, F. / Zhu, P.
資金援助 中国, 米国, 10件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2021YFA1300100 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31991161 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32230020 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32241029 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31730023 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31500606 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)62131004 中国
Chinese Academy of SciencesXDB37010100 中国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI)55008737 米国
Chinese Academy of Sciences153311KYSB20170020 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2024
タイトル: Structural basis for linker histone H5-nucleosome binding and chromatin fiber compaction.
著者: Wenyan Li / Jie Hu / Feng Song / Juan Yu / Xin Peng / Shuming Zhang / Lin Wang / Mingli Hu / Jia-Cheng Liu / Yu Wei / Xue Xiao / Yan Li / Dongyu Li / Hui Wang / Bing-Rui Zhou / Linchang Dai / ...著者: Wenyan Li / Jie Hu / Feng Song / Juan Yu / Xin Peng / Shuming Zhang / Lin Wang / Mingli Hu / Jia-Cheng Liu / Yu Wei / Xue Xiao / Yan Li / Dongyu Li / Hui Wang / Bing-Rui Zhou / Linchang Dai / Zongjun Mou / Min Zhou / Haonan Zhang / Zheng Zhou / Huidong Zhang / Yawen Bai / Jin-Qiu Zhou / Wei Li / Guohong Li / Ping Zhu /
要旨: The hierarchical packaging of chromatin fibers plays a critical role in gene regulation. The 30-nm chromatin fibers, a central-level structure bridging nucleosomal arrays to higher-order ...The hierarchical packaging of chromatin fibers plays a critical role in gene regulation. The 30-nm chromatin fibers, a central-level structure bridging nucleosomal arrays to higher-order organizations, function as the first level of transcriptional dormant chromatin. The dynamics of 30-nm chromatin fiber play a crucial role in biological processes related to DNA. Here, we report a 3.6-angstrom resolution cryogenic electron microscopy structure of H5-bound dodecanucleosome, i.e., the chromatin fiber reconstituted in the presence of linker histone H5, which shows a two-start left-handed double helical structure twisted by tetranucleosomal units. An atomic structural model of the H5-bound chromatin fiber, including an intact chromatosome, is built, which provides structural details of the full-length linker histone H5, including its N-terminal domain and an HMG-motif-like C-terminal domain. The chromatosome structure shows that H5 binds the nucleosome off-dyad through a three-contact mode in the chromatin fiber. More importantly, the H5-chromatin structure provides a fine molecular basis for the intra-tetranucleosomal and inter-tetranucleosomal interactions. In addition, we systematically validated the physiological functions and structural characteristics of the tetranucleosomal unit through a series of genetic and genomic studies in Saccharomyces cerevisiae and in vitro biophysical experiments. Furthermore, our structure reveals that multiple structural asymmetries of histone tails confer a polarity to the chromatin fiber. These findings provide structural and mechanistic insights into how a nucleosomal array folds into a higher-order chromatin fiber with a polarity in vitro and in vivo.
履歴
登録2023年12月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月25日Group: Data collection / Source and taxonomy
カテゴリ: em_admin / em_entity_assembly_naturalsource / em_entity_assembly_recombinant
Item: _em_admin.last_update / _em_entity_assembly_recombinant.id
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Au: DNA
Av: DNA
A: Histone H2A
B: Histone H2A
C: Histone H2A
D: Histone H2A
E: Histone H2A
F: Histone H2A
G: Histone H2A
H: Histone H2A
I: Histone H2A
J: Histone H2B 1.1
K: Histone H2A
L: Histone H2A
M: Histone H2B 1.1
N: Histone H2B 1.1
O: Histone H2B 1.1
P: Histone H2B 1.1
Q: Histone H2B 1.1
R: Histone H2B 1.1
S: Histone H2B 1.1
T: Histone H2B 1.1
U: Histone H2B 1.1
V: Histone H2B 1.1
W: Histone H2B 1.1
X: Histone H3
Y: Histone H3
Z: Histone H3
a: Histone H3
b: Histone H3
c: Histone H3
d: Histone H3
e: Histone H3
f: Histone H3
g: Histone H3
h: Histone H3
i: Histone H3
j: Histone H3
k: Histone H3
l: Histone H3
m: Histone H3
n: Histone H3
o: Histone H3
p: Histone H3
q: Histone H3
r: Histone H3
s: Histone H3
t: Histone H3
u: Histone H3
v: Histone H4
w: Histone H4
x: Histone H4
y: Histone H4
z: Histone H4
0: Histone H4
1: Histone H4
2: Histone H4
3: Histone H4
4: Histone H4
5: Histone H4
6: Histone H4
7: Histone H4
8: Histone H4
9: Histone H4
CD: Histone H4
a2: Histone H4
a3: Histone H4
a4: Histone H4
a5: Histone H4
a6: Histone H4
a7: Histone H4
a8: Histone H4
a9: Histone H4
aj: Histone H2A
ak: Histone H2A
al: Histone H2A
am: Histone H2A
an: Histone H2A
ao: Histone H2A
ap: Histone H2A
aq: Histone H2A
ar: Histone H2A
as: Histone H2A
at: Histone H2A
au: Histone H2A
av: Histone H2B 1.1
aw: Histone H2B 1.1
ax: Histone H2B 1.1
ay: Histone H2B 1.1
az: Histone H2B 1.1
Aa: Histone H2B 1.1
Ab: Histone H2B 1.1
Ac: Histone H2B 1.1
Ad: Histone H2B 1.1
Ae: Histone H2A
Af: Histone H2B 1.1
Ag: Histone H2B 1.1
Ah: Histone H5
Ai: Histone H5
Aj: Histone H5
Ak: Histone H5
Al: Histone H5
Am: Histone H5
An: Histone H5
Ao: Histone H5
Ap: Histone H5
Aq: Histone H5
Ar: Histone H5
As: Histone H5
At: Histone H2B 1.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,882,028110
ポリマ－2,882,028110
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 AuAv

#1: DNA鎖 DNA


分子量: 651873.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: DNA鎖 DNA


分子量: 660629.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
タンパク質 , 5種, 108分子 ABCDEFGHIKLajakalamanaoapaqarasatauAeJMNOPQ...

#3: タンパク質 ...
Histone H2A


分子量: 14109.436 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: H2A
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: h2ac14.L, h2ac14, hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 ...
Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13641.922 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#5: タンパク質 ...
Histone H3


分子量: 15435.126 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18002543mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1
#6: タンパク質 ...
Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#7: タンパク質
Histone H5


分子量: 21631.875 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02259

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詳細

Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
112x177bp-H5 chromatinCOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Widom 601 DNACOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3Histone H2ACOMPLEX#31RECOMBINANT
4Histone H2BCOMPLEX#41RECOMBINANT
5Histone H3.1COMPLEX#51RECOMBINANT
6Histone H4COMPLEX#61RECOMBINANT
7Linker histone H5COMPLEX#71RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
22
33
44
55
66
77
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22synthetic construct (人工物)32630
33Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
44Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
55Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
66Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
77Gallus gallus (ニワトリ)9031
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Escherichia coli (大腸菌)562
22Escherichia coli (大腸菌)562
33Escherichia coli (大腸菌)562
44Escherichia coli (大腸菌)562
55Escherichia coli (大腸菌)562
66Escherichia coli (大腸菌)562
77Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結凍結剤: NITROGEN

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 47000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8Rosettaモデルフィッティング
13RELION3３次元再構成
14Rosettaモデル精密化
15PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 13670 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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