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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 8xgc | ||||||
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| タイトル | Structure of yeast replisome associated with FACT and histone hexamer, Composite map | ||||||
要素 |
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キーワード | REPLICATION / Replisome / FACT / histone hexamer | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / : / establishment of sister chromatid cohesion / regulation of sister chromatid cohesion / DNA-templated DNA replication maintenance of fidelity / gene conversion / Unwinding of DNA / maintenance of DNA repeat elements / FACT complex / regulation of nuclear cell cycle DNA replication ...Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / : / establishment of sister chromatid cohesion / regulation of sister chromatid cohesion / DNA-templated DNA replication maintenance of fidelity / gene conversion / Unwinding of DNA / maintenance of DNA repeat elements / FACT complex / regulation of nuclear cell cycle DNA replication / DNA replication initiation / replication fork protection complex / replication fork arrest / Cul8-RING ubiquitin ligase complex / meiotic chromosome segregation / HATs acetylate histones / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / epsilon DNA polymerase complex / : / MCM core complex / Assembly of the pre-replicative complex / Switching of origins to a post-replicative state / DNA strand elongation involved in mitotic DNA replication / GINS complex / MCM complex binding / : / mitotic DNA replication preinitiation complex assembly / nuclear DNA replication / : / premeiotic DNA replication / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / regulation of chromatin organization / HDACs deacetylate histones / pre-replicative complex assembly involved in nuclear cell cycle DNA replication / anaphase-promoting complex binding / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / Activation of the pre-replicative complex / SUMO binding / mitotic DNA replication / DNA replication checkpoint signaling / CMG complex / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / nuclear pre-replicative complex / DNA replication proofreading / nucleosome organization / : / DNA replication preinitiation complex / Activation of ATR in response to replication stress / single-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / mitotic DNA replication checkpoint signaling / double-strand break repair via break-induced replication / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / MCM complex / Oxidative Stress Induced Senescence / mitotic DNA replication initiation / RMTs methylate histone arginines / cellular response to osmotic stress / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / SUMOylation of chromatin organization proteins / silent mating-type cassette heterochromatin formation / single-stranded DNA helicase activity / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mitotic sister chromatid cohesion / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / DNA strand elongation involved in DNA replication / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / nuclear chromosome / leading strand elongation / RNA Polymerase I Promoter Escape / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / nuclear replication fork / 3'-5' DNA helicase activity / rRNA transcription / replication fork processing / Dual incision in TC-NER / DNA replication origin binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / DNA replication initiation / error-prone translesion synthesis / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / Ub-specific processing proteases / subtelomeric heterochromatin formation / base-excision repair, gap-filling / nuclear periphery / telomere maintenance / DNA helicase activity / replication fork / helicase activity / meiotic cell cycle / transcription elongation by RNA polymerase II / base-excision repair / DNA-templated DNA replication / double-strand break repair via nonhomologous end joining / structural constituent of chromatin / peroxisome 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||
データ登録者 | Li, N. / Gao, Y. / Yu, D. / Gao, N. / Zhai, Y. | ||||||
| 資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2024タイトル: Parental histone transfer caught at the replication fork. 著者: Ningning Li / Yuan Gao / Yujie Zhang / Daqi Yu / Jianwei Lin / Jianxun Feng / Jian Li / Zhichun Xu / Yingyi Zhang / Shangyu Dang / Keda Zhou / Yang Liu / Xiang David Li / Bik Kwoon Tye / Qing ...著者: Ningning Li / Yuan Gao / Yujie Zhang / Daqi Yu / Jianwei Lin / Jianxun Feng / Jian Li / Zhichun Xu / Yingyi Zhang / Shangyu Dang / Keda Zhou / Yang Liu / Xiang David Li / Bik Kwoon Tye / Qing Li / Ning Gao / Yuanliang Zhai / ![]() 要旨: In eukaryotes, DNA compacts into chromatin through nucleosomes. Replication of the eukaryotic genome must be coupled to the transmission of the epigenome encoded in the chromatin. Here we report cryo- ...In eukaryotes, DNA compacts into chromatin through nucleosomes. Replication of the eukaryotic genome must be coupled to the transmission of the epigenome encoded in the chromatin. Here we report cryo-electron microscopy structures of yeast (Saccharomyces cerevisiae) replisomes associated with the FACT (facilitates chromatin transactions) complex (comprising Spt16 and Pob3) and an evicted histone hexamer. In these structures, FACT is positioned at the front end of the replisome by engaging with the parental DNA duplex to capture the histones through the middle domain and the acidic carboxyl-terminal domain of Spt16. The H2A-H2B dimer chaperoned by the carboxyl-terminal domain of Spt16 is stably tethered to the H3-H4 tetramer, while the vacant H2A-H2B site is occupied by the histone-binding domain of Mcm2. The Mcm2 histone-binding domain wraps around the DNA-binding surface of one H3-H4 dimer and extends across the tetramerization interface of the H3-H4 tetramer to the binding site of Spt16 middle domain before becoming disordered. This arrangement leaves the remaining DNA-binding surface of the other H3-H4 dimer exposed to additional interactions for further processing. The Mcm2 histone-binding domain and its downstream linker region are nested on top of Tof1, relocating the parental histones to the replisome front for transfer to the newly synthesized lagging-strand DNA. Our findings offer crucial structural insights into the mechanism of replication-coupled histone recycling for maintaining epigenetic inheritance. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 8xgc.cif.gz | 1.9 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb8xgc.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 8xgc.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xg/8xgc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xg/8xgc | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 38317MC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
-DNA replication licensing factor ... , 5種, 5分子 23467
| #1: タンパク質 | 分子量: 98911.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 107653.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #3: タンパク質 | 分子量: 105138.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #5: タンパク質 | 分子量: 113110.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #6: タンパク質 | 分子量: 95049.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-タンパク質 , 10種, 14分子 5EFGHIJKNROSPQ
| #4: タンパク質 | 分子量: 86505.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| #13: タンパク質 | 分子量: 74324.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||||||||||||||
| #14: タンパク質 | 分子量: 104543.391 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #15: タンパク質 | | 分子量: 141296.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #16: タンパク質 | | 分子量: 36402.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #17: タンパク質 | | 分子量: 124516.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #20: タンパク質 | 分子量: 15391.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #21: タンパク質 | 分子量: 11395.390 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #22: タンパク質 | | 分子量: 14013.177 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #23: タンパク質 | | 分子量: 14264.341 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-DNA polymerase epsilon ... , 2種, 2分子 89
| #7: タンパク質 | 分子量: 255992.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P21951, DNA-directed DNA polymerase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ |
|---|---|
| #8: タンパク質 | 分子量: 78425.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-DNA replication complex GINS protein ... , 4種, 4分子 ABCD
| #9: タンパク質 | 分子量: 24230.576 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #10: タンパク質 | 分子量: 29341.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #11: タンパク質 | 分子量: 21977.135 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
| #12: タンパク質 | 分子量: 33983.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-FACT complex subunit ... , 2種, 2分子 LM
| #18: タンパク質 | 分子量: 118776.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #19: タンパク質 | 分子量: 63068.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 XY
| #24: DNA鎖 | 分子量: 15689.072 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
|---|---|
| #25: DNA鎖 | 分子量: 11935.764 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-非ポリマー , 2種, 12分子 


| #26: 化合物 | ChemComp-ZN / #27: 化合物 | ChemComp-ADP / |
|---|
-詳細
| 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Endogenous replisomes / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#25 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
|---|---|
| 3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 524000 / 対称性のタイプ: POINT |
ムービー
コントローラー
万見について






中国, 1件
引用





PDBj















































FIELD EMISSION GUN