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万見
- PDB-8wb6: Cryo-EM structure of Snf7 N-terminal domain in outer coils of spi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wb6
タイトルCryo-EM structure of Snf7 N-terminal domain in outer coils of spiral polymers
要素SNF7 isoform 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / membrane fission / spiral polymers / N-terminal domain / "open" status
機能・相同性ESCRT III complex / Snf7 family / Snf7 / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / vesicle budding from membrane / multivesicular body / cytoplasmic side of plasma membrane / Vacuolar-sorting protein SNF7
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.1 Å
データ登録者Liu, M.D. / Shen, Q.T.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Three-dimensional architecture of ESCRT-III flat spirals on the membrane.
著者: Mingdong Liu / Yunhui Liu / Tiefeng Song / Liuyan Yang / Lei Qi / Yu-Zhong Zhang / Yong Wang / Qing-Tao Shen /
要旨: The endosomal sorting complexes required for transport (ESCRTs) are responsible for membrane remodeling in many cellular processes, such as multivesicular body biogenesis, viral budding, and ...The endosomal sorting complexes required for transport (ESCRTs) are responsible for membrane remodeling in many cellular processes, such as multivesicular body biogenesis, viral budding, and cytokinetic abscission. ESCRT-III, the most abundant ESCRT subunit, assembles into flat spirals as the primed state, essential to initiate membrane invagination. However, the three-dimensional architecture of ESCRT-III flat spirals remained vague for decades due to highly curved filaments with a small diameter and a single preferred orientation on the membrane. Here, we unveiled that yeast Snf7, a component of ESCRT-III, forms flat spirals on the lipid monolayers using cryogenic electron microscopy. We developed a geometry-constrained Euler angle-assigned reconstruction strategy and obtained moderate-resolution structures of Snf7 flat spirals with varying curvatures. Our analyses showed that Snf7 subunits recline on the membrane with N-terminal motifs α0 as anchors, adopt an open state with fused α2/3 helices, and bend α2/3 gradually from the outer to inner parts of flat spirals. In all, we provide the orientation and conformations of ESCRT-III flat spirals on the membrane and unveil the underlying assembly mechanism, which will serve as the initial step in understanding how ESCRTs drive membrane abscission.
履歴
登録2023年9月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SNF7 isoform 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0201
ポリマ－27,0201
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 SNF7 isoform 1


分子量: 27020.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SNF7, GI527_G0003841 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6A5PQK0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Snf7 spiral polymers / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 7.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 175049 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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