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- PDB-8w8f: human co-transcriptional RNA capping enzyme RNGTT-CMTR1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8w8f
タイトルhuman co-transcriptional RNA capping enzyme RNGTT-CMTR1
要素
  • (DNA-directed RNA polymerase ...) x 9
  • (DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ...) x 2
  • (Transcription elongation factor ...) x 2
  • Cap-specific mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase 1
  • DNA (36-MER)
  • DNA (45-MER)
  • RNA (5'-R(P*GP*AP*GP*AP*GP*AP*GP*GP*GP*AP*AP*CP*CP*CP*AP*CP*U)-3')
  • RPB12
  • mRNA-capping enzyme
キーワードTRANSCRIPTION / RNA polymerase II / capping / RNGTT / CMTR1
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA guanylyltransferase activity / polynucleotide 5'-phosphatase activity / inorganic triphosphate phosphatase activity / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / DSIF complex / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA 5'-phosphatase / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex ...RNA guanylyltransferase activity / polynucleotide 5'-phosphatase activity / inorganic triphosphate phosphatase activity / negative regulation of DNA-templated transcription, elongation / DSIF complex / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA 5'-phosphatase / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / Formation of RNA Pol II elongation complex / Formation of the Early Elongation Complex / Transcriptional regulation by small RNAs / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / FGFR2 alternative splicing / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Elongation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Estrogen-dependent gene expression / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / mRNA Splicing - Major Pathway / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / RNA polymerase II complex binding / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of macroautophagy / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / 7-methylguanosine mRNA capping / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / RNA polymerase I complex / RNA processing / RNA polymerase III complex / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / transcription by RNA polymerase I / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / phosphoprotein phosphatase activity / transcription-coupled nucleotide-excision repair / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / DNA-directed RNA polymerase complex / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / DNA-templated transcription initiation / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / ribonucleoside binding / fibrillar center / DNA-directed RNA polymerase / mRNA processing / DNA-directed RNA polymerase activity / chromosome / methylation / transcription by RNA polymerase II / mRNA guanylyltransferase / mRNA guanylyltransferase activity / methyltransferase cap1 / nucleic acid binding / methyltransferase cap1 activity / protein dimerization activity / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase activity / mRNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / GTP binding / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RrmJ-type ribose 2-O-methyltransferase domain / RrmJ-type ribose 2'-O-methyltransferase (EC 2.1.1.57) domain profile. / : / mRNA capping enzyme, bifunctional / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / : / G-patch domain ...RrmJ-type ribose 2-O-methyltransferase domain / RrmJ-type ribose 2'-O-methyltransferase (EC 2.1.1.57) domain profile. / : / mRNA capping enzyme, bifunctional / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / : / G-patch domain / Spt5, KOW domain repeat 6 / : / Transcription elongation factor SPT5, seventh KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, sixth KOW domain / G-patch domain profile. / G-patch domain / glycine rich nucleic binding domain / Transcription initiation Spt4 / Spt4 superfamily / Spt4/RpoE2 zinc finger / Spt4/RpoE2 zinc finger / Spt4/RpoE2 zinc finger / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / : / Transcription elongation factor SPT5, KOWx domain / Transcription elongation factor SPT5, second KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, fifth KOW domain / Transcription elongation factor SPT5, KOW1 domain / Transcription elongation factor SPT5, fourth KOW domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Transcription elongation factor Spt5, eukaryote / Spt5 transcription elongation factor, N-terminal / Spt5 C-terminal domain / Spt5, KOW domain repeat 2 / Spt5, KOW domain repeat 3 / Spt5, KOW domain repeat 5 / Spt5 transcription elongation factor, acidic N-terminal / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / NGN domain, eukaryotic / Spt5, KOW domain repeat 1 / Spt5, KOW domain repeat 4 / NGN domain / Transcription elongation factor SPT5 / Early transcription elongation factor of RNA pol II, NGN section / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / NusG, N-terminal domain superfamily / DNA-directed RNA polymerase II subunit Rpb4-like / WW/rsp5/WWP domain signature. / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / Eukaryotic RNA polymerase II heptapeptide repeat. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb4/RPC9, core / DNA-directed RNA-polymerase II subunit / WW domain / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / Pol II subunit B9, C-terminal zinc ribbon / Rpb4/RPC9 superfamily / RNA polymerase RBP11 / RNA polymerase subunit Rpb4/RPC9 / RNA polymerase Rpb4 / Zinc finger TFIIS-type signature. / RNA polymerase Rpb7-like , N-terminal / RNA polymerase Rpb7-like, N-terminal domain superfamily / RNA polymerase subunit Rpb7-like / SHS2 domain found in N terminus of Rpb7p/Rpc25p/MJ0397 / RNA polymerase Rpb2, domain 5 / RNA polymerase Rpb2, domain 5 / HRDC-like superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 4 / RNA polymerase Rpb2, domain 4 / DNA-directed RNA polymerase, M/15kDa subunit / RNA polymerases M/15 Kd subunit / RNA polymerase subunit 9 / DNA-directed RNA polymerase M, 15kDa subunit, conserved site / RNA polymerases M / 15 Kd subunits signature. / DNA-directed RNA polymerase subunit/transcription factor S / : / RNA polymerase, Rpb8 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC4 / RNA polymerase Rpb8 / RNA polymerase subunit 8 / RNA polymerase, Rpb5, N-terminal / RNA polymerase Rpb5, N-terminal domain superfamily / RNA polymerase Rpb5, N-terminal domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit RPB6 / DNA-directed RNA polymerase subunit RPABC5/Rpb10 / RNA polymerases, subunit N, zinc binding site / RNA polymerase subunit RPB10 / RNA polymerases N / 8 kDa subunit / RNA polymerases N / 8 Kd subunits signature. / RNA polymerase, subunit H/Rpb5, conserved site / RNA polymerases H / 23 Kd subunits signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC5 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC4 / DNA-directed RNA polymerase subunit beta ...GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC5 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC4 / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC2 / DNA-directed RNA polymerase subunit / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC1 / DNA-directed RNA polymerase subunit / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB11-a / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3 / Transcription elongation factor SPT5 / mRNA-capping enzyme / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB9 / Transcription elongation factor SPT4 / Cap-specific mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Li, Y. / Wang, Q. / Xu, Y. / Li, Z.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structures of co-transcriptional RNA capping enzymes on paused transcription complex.
著者: Yan Li / Qianmin Wang / Yanhui Xu / Ze Li /
要旨: The 5'-end capping of nascent pre-mRNA represents the initial step in RNA processing, with evidence demonstrating that guanosine addition and 2'-O-ribose methylation occur in tandem with early steps ...The 5'-end capping of nascent pre-mRNA represents the initial step in RNA processing, with evidence demonstrating that guanosine addition and 2'-O-ribose methylation occur in tandem with early steps of transcription by RNA polymerase II, especially at the pausing stage. Here, we determine the cryo-EM structures of the paused elongation complex in complex with RNGTT, as well as the paused elongation complex in complex with RNGTT and CMTR1. Our findings show the simultaneous presence of RNGTT and the NELF complex bound to RNA polymerase II. The NELF complex exhibits two conformations, one of which shows a notable rearrangement of NELF-A/D compared to that of the paused elongation complex. Moreover, CMTR1 aligns adjacent to RNGTT on the RNA polymerase II stalk. Our structures indicate that RNGTT and CMTR1 directly bind the paused elongation complex, illuminating the mechanism by which 5'-end capping of pre-mRNA during transcriptional pausing.
履歴
登録2023年9月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: mRNA-capping enzyme
b: Cap-specific mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase 1
A: DNA-directed RNA polymerase subunit
B: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
C: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3
D: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4
E: DNA-directed RNA polymerase II subunit E
F: DNA-directed RNA polymerase II subunit F
G: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7
H: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3
I: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB9
J: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC5
K: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB11-a
L: RPB12
N: DNA (36-MER)
P: RNA (5'-R(P*GP*AP*GP*AP*GP*AP*GP*GP*GP*AP*AP*CP*CP*CP*AP*CP*U)-3')
T: DNA (45-MER)
Y: Transcription elongation factor SPT4
Z: Transcription elongation factor SPT5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)851,91229
ポリマ－850,84119
非ポリマー1,07110
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 abL

#1: タンパク質 mRNA-capping enzyme / HCAP1 / HCE


分子量: 68655.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK Expi293 / 遺伝子: RNGTT, CAP1A / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O60942, mRNA 5'-phosphatase, mRNA guanylyltransferase
#2: タンパク質 Cap-specific mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase 1 / Cap methyltransferase 1 / Cap1 2'O-ribose methyltransferase 1 / MTr1 / hMTr1 / FtsJ ...Cap methyltransferase 1 / Cap1 2'O-ribose methyltransferase 1 / MTr1 / hMTr1 / FtsJ methyltransferase domain-containing protein 2 / Interferon-stimulated gene 95 kDa protein / ISG95


分子量: 95454.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CMTR1, FTSJD2, KIAA0082, MTR1 / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8N1G2, methyltransferase cap1
#14: タンパク質 RPB12


分子量: 7018.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1TRS6

-
DNA-directed RNA polymerase ... , 9種, 9分子 ABCDEFGIK

#3: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit


分子量: 217450.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D1DPV6
#4: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase subunit beta


分子量: 134041.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1TVZ5, DNA-directed RNA polymerase
#5: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3


分子量: 30997.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A481DF93
#6: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4 isoform X1


分子量: 16331.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A481BYI6
#7: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase II subunit E / RPB5 homolog


分子量: 24644.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1VTX4
#8: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase II subunit F / DNA-directed RNA polymerases I / II / and III subunit RPABC2 / RPB6 homolog


分子量: 14477.001 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1VEK9
#9: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7


分子量: 19314.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1VKG7
#11: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB9 / RNA polymerase II subunit B9 / DNA-directed RNA polymerase II subunit I / RNA polymerase II 14.5 ...RNA polymerase II subunit B9 / DNA-directed RNA polymerase II subunit I / RNA polymerase II 14.5 kDa subunit / RPB14.5


分子量: 14541.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P60899
#13: タンパク質 DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB11-a


分子量: 13310.284 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: F1RKE4

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DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 2種, 2分子 HJ

#10: タンパク質 DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3


分子量: 17162.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: I3LCB2
#12: タンパク質 DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC5


分子量: 7655.123 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A493TD97

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DNA鎖 , 2種, 2分子 NT

#15: DNA鎖 DNA (36-MER)


分子量: 14932.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#17: DNA鎖 DNA (45-MER)


分子量: 14672.335 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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RNA鎖 , 1種, 1分子 P

#16: RNA鎖 RNA (5'-R(P*GP*AP*GP*AP*GP*AP*GP*GP*GP*AP*AP*CP*CP*CP*AP*CP*U)-3')


分子量: 5528.404 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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Transcription elongation factor ... , 2種, 2分子 YZ

#18: タンパク質 Transcription elongation factor SPT4 / hSPT4 / DRB sensitivity-inducing factor 14 kDa subunit / DSIF p14 / DRB sensitivity-inducing factor ...hSPT4 / DRB sensitivity-inducing factor 14 kDa subunit / DSIF p14 / DRB sensitivity-inducing factor small subunit / DSIF small subunit


分子量: 13508.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPT4H1, SPT4H, SUPT4H / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63272
#19: タンパク質 Transcription elongation factor SPT5 / hSPT5 / DRB sensitivity-inducing factor 160 kDa subunit / DSIF p160 / DRB sensitivity-inducing ...hSPT5 / DRB sensitivity-inducing factor 160 kDa subunit / DSIF p160 / DRB sensitivity-inducing factor large subunit / DSIF large subunit / Tat-cotransactivator 1 protein / Tat-CT1 protein


分子量: 121145.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUPT5H, SPT5, SPT5H / 細胞株 (発現宿主): Expi293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O00267

-
非ポリマー , 3種, 10分子

#20: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#21: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#22: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1human co-transcriptional RNA capping enzyme RNGTT-CMTR1COMPLEX#3-#19, #1-#20MULTIPLE SOURCES
2DNA-directed RNA polymeraseCOMPLEX#3-#141NATURAL
3DNA-RNACOMPLEX#15-#171SYNTHETIC
4Transcription elongation factor, m-RNA capping enzyme, CMTR1COMPLEX#18-#19, #1-#21RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Sus scrofa (ブタ)9823
23Homo sapiens (ヒト)9606
34Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 92000 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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