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- PDB-8vse: Cryo-EM structure of human CD45 extracellular region in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vse
タイトルCryo-EM structure of human CD45 extracellular region in complex with adenoviral protein E3/49K
要素
  • 45.5kDa protein
  • Receptor-type tyrosine-protein phosphatase C
キーワードIMMUNE SYSTEM / Complex / T cell signaling / Viral suppression
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane raft distribution / positive regulation of antigen receptor-mediated signaling pathway / alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of hematopoietic stem cell migration / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / membrane microdomain / regulation of T cell receptor signaling pathway ...plasma membrane raft distribution / positive regulation of antigen receptor-mediated signaling pathway / alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of hematopoietic stem cell migration / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-4-mediated signaling pathway / positive regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of cell adhesion involved in substrate-bound cell migration / membrane microdomain / regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of interleukin-8 production / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of microglial cell activation / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / Other semaphorin interactions / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / cell cycle phase transition / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / natural killer cell differentiation / stem cell development / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / negative thymic T cell selection / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / bleb / dephosphorylation / regulation of phagocytosis / positive thymic T cell selection / response to aldosterone / heparan sulfate proteoglycan binding / bone marrow development / positive regulation of protein kinase activity / protein tyrosine kinase inhibitor activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / heterotypic cell-cell adhesion / protein dephosphorylation / ankyrin binding / negative regulation of interleukin-2 production / leukocyte cell-cell adhesion / positive regulation of immunoglobulin production / spectrin binding / positive regulation of stem cell proliferation / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / B cell proliferation / T cell differentiation / hematopoietic progenitor cell differentiation / negative regulation of protein kinase activity / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of B cell proliferation / extrinsic apoptotic signaling pathway / release of sequestered calcium ion into cytosol / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of phagocytosis / B cell differentiation / secretory granule membrane / T cell activation / B cell receptor signaling pathway / response to gamma radiation / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of tumor necrosis factor production / MAPK cascade / heparin binding / T cell receptor signaling pathway / regulation of gene expression / defense response to virus / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / cell surface receptor signaling pathway / regulation of cell cycle / membrane raft / signaling receptor binding / external side of plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / synapse / protein kinase binding / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Adenovirus E3 region protein CR2 / Adenovirus E3 region protein CR1 / Adenovirus E3 region protein CR2 / Adenovirus E3 region protein CR1 / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase C / Protein tyrosine phosphatase, receptor type, N-terminal / Protein tyrosine phosphatase N terminal / Leukocyte receptor CD45 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain ...Adenovirus E3 region protein CR2 / Adenovirus E3 region protein CR1 / Adenovirus E3 region protein CR2 / Adenovirus E3 region protein CR1 / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase C / Protein tyrosine phosphatase, receptor type, N-terminal / Protein tyrosine phosphatase N terminal / Leukocyte receptor CD45 / : / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase C / 45.5kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human adenovirus 19a (ヒトアデノウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Borowska, M.T. / Caveney, N.A. / Jude, K.M. / Garcia, K.C.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)RO1-AI103867 米国
Ludwig Institute for Cancer Research (LICR) 米国
引用ジャーナル: Sci Immunol / 年: 2024
タイトル: Orientation-dependent CD45 inhibition with viral and engineered ligands.
著者: Marta T Borowska / Liu D Liu / Nathanael A Caveney / Kevin M Jude / Won-Ju Kim / Takeya Masubuchi / Enfu Hui / Robbie G Majzner / K Christopher Garcia /
要旨: CD45 is a cell surface phosphatase that shapes the T cell receptor signaling threshold but does not have a known ligand. A family of adenovirus proteins, including E3/49K, exploits CD45 to evade ...CD45 is a cell surface phosphatase that shapes the T cell receptor signaling threshold but does not have a known ligand. A family of adenovirus proteins, including E3/49K, exploits CD45 to evade immunity by binding to the extracellular domain of CD45, resulting in the suppression of T cell signaling. We determined the cryo-EM structure of this complex and found that the E3/49K protein is composed of three immunoglobulin domains assembled as "beads on a string" that compel CD45 into a closely abutted dimer by cross-linking the CD45 D3 domain, leading to steric inhibition of its intracellular phosphatase activity. Inspired by the E3/49K mechanism, we engineered CD45 surrogate ligands that can fine-tune T cell activation by dimerizing CD45 into different orientations and proximities. The adenovirus E3/49K protein has taught us that, despite a lack of a known ligand, CD45 activity can be modulated by extracellular dimerizing ligands that perturb its phosphatase activity and alter T cell responses.
履歴
登録2024年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月6日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月6日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月6日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年11月6日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年11月6日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月6日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月6日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月6日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月6日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月27日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年5月21日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年5月21日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase C
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase C
C: 45.5kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,07615
ポリマ－160,8373
非ポリマー4,23912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase C / Leukocyte common antigen / L-CA / T200


分子量: 60713.836 Da / 分子数: 2 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRC, CD45 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08575, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質 45.5kDa protein / E3 protein ( 49Kprotein )


分子量: 39408.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human adenovirus 19a (ヒトアデノウイルス)
遺伝子: 49K, E3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q67812
#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of extracellular domain od human CD45 and extracellular domain of adenoviral protein E3/49K
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.164 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 1.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.3.1粒子像選択
4cryoSPARC4.3.1CTF補正
9PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 5306556
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 377081 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0028251
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.49411204
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.1973362
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0431274
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031430

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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