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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8vaz | ||||||||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Structure of human Slo1 and human LRRC26 in EDTA - LRRD masked | ||||||||||||||||||||||||||||||
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![]() | TRANSPORT PROTEIN / Slo1 / BK / maxiK / potassium channel / voltage sensor / VSD / resting state / LRRC26 / Gamma1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of voltage-gated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / micturition / Ca2+ activated K+ channels / large conductance calcium-activated potassium channel activity / potassium channel activator activity / calcium-activated potassium channel activity / negative regulation of cell volume / smooth muscle contraction involved in micturition / response to carbon monoxide ...positive regulation of voltage-gated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / micturition / Ca2+ activated K+ channels / large conductance calcium-activated potassium channel activity / potassium channel activator activity / calcium-activated potassium channel activity / negative regulation of cell volume / smooth muscle contraction involved in micturition / response to carbon monoxide / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / response to osmotic stress / cGMP effects / intracellular potassium ion homeostasis / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel regulator activity / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / regulation of membrane potential / response to calcium ion / caveola / potassium ion transport / vasodilation / actin binding / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / cytoskeleton / response to hypoxia / apical plasma membrane / positive regulation of apoptotic process / extracellular exosome / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.82 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
![]() | Pal, K. / Kallure, G.S. / Chowdhury, S. | ||||||||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of human Slo1 and human LRRC26 in EDTA - LRRD masked 著者: Pal, K. / Kallure, G.S. / Chowdhury, S. | ||||||||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 745.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 595.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 94.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 148.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 43107MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 119988.062 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 35893.773 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-K / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Hetero-octameric (4:4) complex of human Slo1 and human LRRC26 タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1700 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 900 nm |
撮影 | 電子線照射量: 72 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.82 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 340094 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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