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万見
- PDB-8vaa: Actin-binding domain of Legionella pneumophila effector LFAT1 (lp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vaa
タイトルActin-binding domain of Legionella pneumophila effector LFAT1 (lpg1387) bound to F-actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1
キーワードTOXIN / Complex / F-actin binding domain / lysine fatty-acyltransferase / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / mesenchyme migration / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / filopodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 ...Striated Muscle Contraction / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / mesenchyme migration / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament / filopodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila (バクテリア)
Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.58 Å
データ登録者Zeng, W. / Mao, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM135379-01 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure revealed a novel F-actin binding motif in a Legionella pneumophila lysine fatty-acyltransferase
著者: Zeng, W.W. / Komaniecki, G. / Liu, J. / Lin, H. / Mao, Y.
履歴
登録2023年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin, alpha skeletal muscle
I: Actin, alpha skeletal muscle
J: Actin, alpha skeletal muscle
K: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1
L: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1
M: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1
N: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1
O: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1
P: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1
Q: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1
R: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1
S: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1
T: F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)496,49740
ポリマ－491,98220
非ポリマー4,51520
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41227.035 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ)
参照: UniProt: P68138, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質
F-actin-binding Coiled-Coil domain of LFAT1


分子量: 7971.139 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila (バクテリア)
遺伝子: lpg1387 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5ZVQ3
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
11:1 complex LFAT1's FCC domain with F-actinCOMPLEX#1-#20RECOMBINANT
2Alpha actin from Bovine skeletal muscleCOMPLEX#11NATURAL
3F-actin-binding Coiled-coil domain of the LFAT1 effector from Legionella pneumohilaCOMPLEX#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
31NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Legionella pneumophila (バクテリア)446
32Bos taurus (ウシ)9913
43Legionella pneumophila (バクテリア)446
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli (大腸菌)562
32Escherichia coli (大腸菌)562
43Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
15 mMTris-HCl1
20.2 mMCalcium chlorideCaCl21
30.2 mMATP1
40.5 mMDTT1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION / 倍率（公称値）: 100000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm / Calibrated defocus min: 400 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 1.23 sec. / 電子線照射量: 40.68 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4548
画像スキャン横: 4092 / 縦: 5760

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
7UCSF ChimeraX1.25モデルフィッティング
11cryoSPARC分類
12cryoSPARC3３次元再構成
13PHENIX9モデル精密化
画像処理詳細: movies were motion-corrected and CTF estimation calculations were performed
CTF補正タイプ: NONE
らせん対称
IDImage processing-ID回転角度/サブユニット (°)軸方向距離/サブユニット (Å)らせん対称軸の対称性
11-16728C1
21-16728C1
31-16728C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 1733108
詳細: particles were automatically picked via the helical tracer tool from CryoSparc
3次元再構成解像度: 3.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1220462 / クラス平均像の数: 12 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 144 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: cross-correlation coefficient
詳細: Initial models were docked using Chimera's rigid-body fitting followed by real-space refinement in PHENIX
原子モデル構築
ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11AF-Q5ZVQ3-F11AlphaFoldin silico model
21AF-P68138-F12AlphaFoldin silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00335420
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58547990
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.0514840
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.045430
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0056110

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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