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万見
- PDB-8v24: LapB cytoplasmic domain in complex with LpxC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8v24
タイトルLapB cytoplasmic domain in complex with LpxC
要素
  • Lipopolysaccharide assembly protein B
  • UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase
キーワードPROTEIN BINDING / adaptor / complex / deacetylase / LPS / LpxC / LapB(YciM)
機能・相同性
機能・相同性情報


lipopolysaccharide metabolic process / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-[3-hydroxymyristoyl] N-acetylglucosamine deacetylase activity / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase activity / regulation of lipid biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / cytoplasmic side of plasma membrane / iron ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Lipopolysaccharide assembly protein B / LapB, rubredoxin metal binding domain / Rubredoxin metal binding domain / Tetratricopeptide repeat / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, C-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, N-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglycosamine deacetylase / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. ...Lipopolysaccharide assembly protein B / LapB, rubredoxin metal binding domain / Rubredoxin metal binding domain / Tetratricopeptide repeat / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, C-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglucosamine deacetylase, N-terminal / UDP-3-O-acyl N-acetylglycosamine deacetylase / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-24G / ACETATE ION / UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase / Lipopolysaccharide assembly protein B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli CFT073 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Mi, W. / Shu, S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM137068 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RM1GM149406 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: Dual function of LapB (YciM) in regulating lipopolysaccharide synthesis.
著者: Sheng Shu / Yuko Tsutsui / Rajkanwar Nathawat / Wei Mi /
要旨: Levels of lipopolysaccharide (LPS), an essential glycolipid on the surface of most gram-negative bacteria, are tightly controlled-making LPS synthesis a promising target for developing new ...Levels of lipopolysaccharide (LPS), an essential glycolipid on the surface of most gram-negative bacteria, are tightly controlled-making LPS synthesis a promising target for developing new antibiotics. adaptor protein LapB (YciM) plays an important role in regulating LPS synthesis by promoting degradation of LpxC, a deacetylase that catalyzes the first committed step in LPS synthesis. Under conditions where LPS is abundant, LapB recruits LpxC to the AAA+ protease FtsH for degradation. LapB achieves this by simultaneously interacting with FtsH through its transmembrane helix and LpxC through its cytoplasmic domain. Here, we describe a cryo-EM structure of the complex formed between LpxC and the cytoplasmic domain of LapB (LapB). The structure reveals how LapB exploits both its tetratricopeptide repeat (TPR) motifs and rubredoxin domain to interact with LpxC. Through both in vitro and in vivo analysis, we show that mutations at the LapB/LpxC interface prevent LpxC degradation. Unexpectedly, binding to LapB also inhibits the enzymatic activity of LpxC through allosteric effects reminiscent of LpxC activation by MurA in Our findings argue that LapB regulates LPS synthesis in two steps: In the first step, LapB inhibits the activity of LpxC, and in the second step, it commits LpxC to degradation by FtsH.
履歴
登録2023年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipopolysaccharide assembly protein B
B: UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase
C: Lipopolysaccharide assembly protein B
D: UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,13312
ポリマ－157,1704
非ポリマー1,9638
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Lipopolysaccharide assembly protein B


分子量: 44588.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli CFT073 (大腸菌) / 株: CFT073 / ATCC 700928 / UPEC / 遺伝子: lapB / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AB59
#2: タンパク質 UDP-3-O-acyl-N-acetylglucosamine deacetylase


分子量: 33995.871 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli CFT073 (大腸菌) / 株: CFT073 / ATCC 700928 / UPEC / 遺伝子: lpxC / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A726
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-24G / uridine-5'-diphosphate-3-O-(R-3-hydroxymyristoyl)-glucosamine / (2R,3R,4R,5S,6R)-3-amino-2-{[(R)-{[(S)-{[(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methoxy}(hydroxy)phosphoryl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]oxy}-5-hydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-pyran-4-yl (3R)-3-hydroxytetradecanoate


分子量: 791.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H51N3O18P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: LapB/LpxC / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli CFT073 (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
緩衝液pH: 7.8
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
撮影平均露光時間: 2.6 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.01粒子像選択template matching
2PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化
5cryoSPARC4.01CTF補正
10cryoSPARC4.01初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.01最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.01分類
13cryoSPARC4.01３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1171191 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00310223
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.49113797
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.3471404
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0621532
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031786

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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